
- •Введение
- •Основные особенности метаболических процессов живых организмов.
- •Роль атф в обменных процессах.
- •Химический состав растительной клетки
- •Белки: строение, свойства, функции
- •Функции белков в растительной клетке
- •Классификация белков
- •Ферменты
- •Строение ферментов
- •Механизм ферментативной реакции
- •Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции
- •Регуляция ферментативной деятельности
- •2. Активация (ингибирование) уже существующих (присутствующих в клетке) ферментов.
- •Витамины (открыты русским ученым н.И.Луниным в 1880 г.)
- •Физиологическая роль витаминов в растительной клетке
- •Жирорастворимые витамины, биологическая роль
Химический состав растительной клетки
Неорганические вещества: вода – 70—85%, соли – 1,0—1,5% ,
Органические вещества: белки – 10%, углеводы – до 40%, липиды – до 2%,
нуклеиновые кислоты – 1—1.5%, витамины – малые количества,
вещества вторичного происхождения - алкалоиды гликозиды, эфирные масла, терпены и др.
Белки: строение, свойства, функции
Белки – высокомолекулярные полимерные соединения, образующие при гидролизе аминокислоты (20 аминокислот и 2 амида). Аминокислотные остатки в белковых молекулах ковалентно связаны друг с другом и образуют неразветвленные полимерные цепи.
Классификация аминокислот основана на природе специфического радикала (R):
Алифатические (глицин, аланин, валин, лейцин, изолйцин). - углеводородной природы ( гидрофобность),
Оксиаминок-ты (серин, треонин). R -ОН (гидрофильность, с группой СООН- образует сложноэфирную связь,
Серосодержащие (цистеин/ цистин, метионин) - стабилизация третичной стр-ры.
Дикарбоновые: глу, асп. В R - вторая -СООН-группа - придает им высокую химическую активность, гидрофильность, дополнительный – заряд.
Двухосновные (лиззин, аргинин): 2 аминогруппы, щелочные св-ва, + заряд,
Ароматические (фенилаланин, тирозин) R - ароматическая группа – гидрофобность,
Гетероциклические (триптофан, гистидин) - запас азота,
Иминокислоты (пролин, оксипролин) - высокая гидрофильность, стрессовые аминокислоты.
Аминокислоты обусловливают пищевую и биологическую ценность белков. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме. Они получили название незаменимых. Такие аминокислоты должны поступать в организм в составе пищи ( триптофан, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, валин) Сбалансированность незаменимых аминокислот — одно из основных требований к белковому компоненту пищевых продуктов. Особенно ценны аминокислоты лизин и триптофан, т.к. они содержат много азота в своем составе. Наиболее ценными источниками белка являются яйца, молоко, мясо. Под биологической ценностью того или иного индивидуального белка понимают его относительную питательную ценность по сравнению со стандартным белком. В растительных белках часто не хватает таких незаменимых аминокислот, как лизин, метионин и триптофан. Биологически ценными, т.е., хорошо сбалансированными как по содержанию, так и по сооотношению незаменимых аминокислот являются белки семян бобовых культур – сои, чечевицы, фасоли, гороха.
Уровни структурной организации белков
Первичная (за счет ковалентных связей между аминокислотами) - определяется количественным соотношением и последовательностью аминокислот.
Вторичная (за счет слабых водородных связей ) глобулярные белки формируются из α-цепей, фибриллярные белки имеют структуру складчатого типа - β-структура).
Третичная (укладка спирали в пространстве и закрепление структуры за счет формирования разнообразных связей (дисульфидные мостики, ионные, водородные связи, взаимодействие гидрофобных радикалов).
Четвертичная (надмолекулярная, включает несколько полипептидных молекул): Пр.: гемоглобин (4), пируватдекарбоксилаза (88), нитратредуктаза (6), РБФ-карбоксилаза (8).