
- •План изучения дисциплины «Биохимия и основы биорегуляции организмов» (VI cеместр, III курс)
- •Итого: 14 часов Практические и семинарские занятия
- •Введение
- •Тема 1. Аминокислоты. Белки Занятие 1. Лабораторно-практическое занятие «Качественные реакции на белки. Реакции осаждения белков»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Занятие 2. Лабораторно-практическое занятие «Формольный метод определения аминного азота»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Тема 2. Ферменты Занятие 1. Лабораторно-практическое занятие «Белки – ферменты. Физико-химические свойства ферментов»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Занятие 2. Лабораторно-практическое занятие «Определение активности каталазы (по а.Н. Баху и а.И. Опарину)
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Занятие 3. Семинар «Ферменты – биокатализаторы. Классификация ферментов»
- •Тема 3. Углеводы Занятие 1. Лабораторно-практическое занятие «Методы биохимических исследований. Рефрактометрия»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Тема 4. Витамины Занятие 1. Семинар «Витамины»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Занятие 2. Лабораторно-практическое занятие «Количественное определение витамина с»
- •Методические рекомендации к занятию
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Тема 5. Нуклеиновые кислоты
- •Методические рекомендации к занятию
- •Терминологический словарь к семинару
- •План занятия
- •Вопросы и задания для самоконтроля
- •Рекомендуемая литература
- •Примерная тематика курсовых работ
- •Методические рекомендации к к лабораторно-практическим и семинарским занятиям по дисциплине «Биохимия и основы биорегуляции организмов (ч.1.)»
- •607220, Г. Арзамас, Нижегородская обл., ул. К.Маркса, 36
- •607220, Г. Арзамас, Нижегородская обл., ул. К.Маркса, 36
Вопросы и задания для самоконтроля
На каждую незаконченную фразу выберите одно верное завершение.
1. Среди субклеточных структур главная роль в обеспечении гидролиза белков принадлежит: а) митохондриям; б) эндоплазматическому ретикулуму; в) лизосомам; г) ядрышку; д) аппарату Гольджи.
2. Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии: а) трипсина; б) аргиназы; в) карбоксипептидазы; г) уреазы; д) нуклеотидилтранферазы.
3. В процессе обмена аминокислот наиболее энергично протекает окислительное дезаминирование: а) аланина; б) аспарагиновой кислоты; в) лизина; г) глутами-новой кислоты; д) глицина.
4. Внутримолекулярное дезаминирование α-аминокислот ускоряет:
а) дегидрогеназа; б) аммиак-лиаза; в) гидролаза; г) аминотрансфераза;
д) изомераза.
5. В качестве продукта дезаминирования α-аминокислот в природе наиболее широко представлены: а) непредельные кислоты; б) предельные кислоты; в) α-оксикислоты; г) α-кетокислоты; д) альдокислоты.
6. β-Аланин является:
а) составной частью кадаверина; б) продуктом декарбоксилирования α-аминомасляной кислоты; в) продуктом декарбоксилирования аспарагиновой кислоты и составной частью пантотеновой кислоты; г) составной частью 6-аминопропионитрила; д) продуктом декарбоксилирования аспарагиновой кислоты.
7. Тирозин в организме переходит в биологически активное соединение:
а) кортикотропин; б) инсулин; в) глюкагон; г) адреналин; д) тестостерон.
Выберите из нижеследующих утверждений правильные.
1. а) Химотрипсин принадлежит к числу экзопептидаз; б) трипсин и химотрипсин обладают одинаковой субстратной специфичностью; в) некоторые из протеиназ селективно расщепляют полипептидные цепи, в результате чего из белковых предшественников возникают функционально активные белки; г) протеиназы не принимают участия в процессе посттрансляционной модификации белковых тел.
2. а) Первичными являются все заменимые аминокислоты; б) первичными аминокислотами являются аланин, глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота; в) предшественником треонина является глутаминовая кислота; г) незаменимыми для животных являются лейцин, изолейцин, валин, метионин, лизин, треонин, фенилаланин и триптофан.
3. а) Перенос α-аминокислот через мембраны осуществляется при посредстве фермента γ-глутамилтрансферазы; б) взаимодействие гомоцистеина с серином - важное промежуточное звено в цепи реакции превращения метионина в цистеин; в) первичные аминокислоты возникают преимущественно путем прямого аминирования соответствующих непредельных кислот; г) переаминирование предстваляет важнейшую реакцию в биосинтезе подавляющего большинства аминокислот.
4. а) Конечные продукты азотистого обмена у разных биологических видов одинаковы; б) у млекопитающих главным конечным продуктом азотистого обмена является мочевина; в) одним из этапов биосинтеза мочевины является гидролиз аргинина; г) промежуточный продукт биосинтеза мочевины -аргининосукцинат распадается на аргинин и фумарат при участии аргининосукцинатгидролазы.
Выполните упражнения и решите расчетные задачи.
1. Напишите пептид: Сер – Глу – Про – Лиз – Гис.
а) Подберите свойство радикала для каждой из аминокислот пептида:
1. Гидрофильный с анионной группой
2. Гидрофильный с катионной группой
3. Гидрофильный незаряженный
4. Гидрофобный
б)Какие аминокислоты пептида соответствуют следующим характеристикам:
1. С концевая аминокислота
2. Иминокислота
3. Диаминомонокарбоновая кислота;
в) Какой суммарный заряд имеет данный пептид. Что такое изометрическая точка белка и в какой среде лежит ИЭТ данного пептида?
2. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пары аминокислот, радикалы которых могут образовать связи и укажите тип связи:
1. Сер, Асн 2. Ала, Вал 3. Глу, Асп 4. Гис, Асп 5. Цис, Ала 6. Сер, Глн
3. Как установлено при помощи изотопной метки, источником всех атомов азота гема гемоглобина является глицин. Рассчитайте количество глицина, необходимое для биосинтеза простетических групп гемоглобина, содержащегося в 100 мл крови, если известно, что концентрация пигмента в крови равна 0,077%.
4. Суточная потребность человека в L-триптофане составляет 1,00 г. Рассчитайте массу серотонина, образовавшегося из суточной дозы триптофана у здоровых и страдающих злокачественным новообразованием людей, если установлено, что в первом случае на это расходуется лишь 1 % триптофана, содержащегося в пище, а во втором - 60%.
5. В течение 1 ч под действием оксидазы L-аминокислот из яда гремучей змеи 102 мг триптофана превратилось в соответствующую кетокислоту. Определите количество пировиноградной кислоты, высвобождающейся из аланина, инкубированного с ферментом в течение 1 ч, если известно, что активность оксидазы L-аминокислот яда гремучей змеи по отношению к аланину в 205 раз ниже, чем к триптофану.
6. Рассчитайте время синтеза одной молекулы гемоглобина (Мт = 68 000; α-цепь - 141 аминокислотный остаток; β-цепь - 146 аминокислотных остатков) в ретикулоцитах кролика, исходя из допущения, что наращивание полипептидной цепи осуществляется со скоростью 2 аминокислотных остатка в 1 с, а синтез β- и α-цепей идет одновременно.
7. А. Напишите реакцию трансаминирования между аспарагиновой и α-кетоглутаровой кислотами, дайте название фермента и кофермента.
Б. Выберите пункты (1-4), отражающие значение реакций трансаминирования.
1. Обеспечивают образование заменимых аминокислот.
2. Являются этапом катаболизма аминокислот.
3. Обеспечивают перераспределение аминного азота между аминокислотами в организме.
4. Обеспечивают синтез незаменимых аминокислот.
8. Какие диамины образуются в результате декарбоксилирования лизина, тирозина, гистидина и триптофана? Напишите уравнения реакций декарбоксилирования названных аминокислот и укажите ферменты, ускоряющие данные процессы.
9. Приведите схему окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты и укажите фермент, ускоряющий этот процесс.
10. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями.
11. Пиридоксальфосфат в качестве простетической группы соответствующих пиридоксалевых ферментов участвует в реакциях рацемизации, переаминирования, декарбоксилирования, расщепления с элиминированием Н2О, H2S и NH3, альдольного расщепления аминокислот и др. Напишите уравнения следующих реакций: а) дезаминирования серина; б) десульфгидрирования гомоцистеина; в) альдольного расщепления треонина; г) декарбоксилирования орнитина.
12. А. Дополните схему пути катаболизма фенилаланина в печени, подставив вместо цифр названия промежуточных продуктов:
Фен → 1 → 2 → 3 → 4 → ацетоацетат + фумарат.
Б. Назовите наследственное заболевание, которое может возникнуть при нарушении первой реакции этого метаболического пути.
13. В метаболизме Сер и Гли принимает участие витамин, выполняющий важную роль в синтезе ряда соединений.
А. Назовите этот витамин и его производное, выполняющее коферментную функцию.
Б. Напишите реакцию образования Гли из Сер, укажите фермент.
14. Напишите реакцию трансаминирования между глутаминовой и пировиноградной кислотами.
А. Укажите полное название фермента по прямой и обратной реакциями, назовите кофермент.
Б. Для каких целей используется определение активности трансаминаз в клинической практике?
15. Подберите каждому из указанных биогенных аминов аминокислоту (или ее производное), из которой он образуется.
1. Гистамин.
2. γ-аминомаслянная кислота.
3. Ацетилхолин.
4. Серотонин.
A. Сер. Б. Три. В. Гис. Г. Глу. Приведите уравнения реакций.