
- •Від простих молекул до живих організмів
- •Клітина — основа структури живих систем
- •Люлози ко
- •Характеристика основних структурних компонентів клітини
- •Хімічний склад живих організмів
- •Хімічний склад білків
- •Характеристика амінокислот і
- •#_Сн-соон.
- •Класифікація амінокислот
- •Будова білків
- •Структура білків
- •Ступінь спіралізації', %
- •Фізико-хімічні властивості білків
- •Класифікація білків
- •Оксигемоглобін (Hh —02)
- •Розділ IV. Ферменти
- •Хімічна природа ферментів
- •Тіамінпірофосфат
- •Залпопорфіриінжий комплекс
- •Активний центр ферментів
- •Механізм дії ферментів
- •Ізоферменти
- •Активність ферментів
- •Номенклатура і класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів
- •1. Оксидоредуктази
- •Локалізація ферментів у клітині
- •Використання ферментів
- •Олігосахариди
- •Загальна характеристика і класифікація ліпідів
- •Класифікація і номенклатура вітамінів
- •Жиророзчинні вітаміни
- •Водорозчинні вітаміни
- •Рнбофлавінфосфат
- •Розділ VIII. Гормони загальна характеристика гормонів
- •Номенклатура і класифікація гормонів
- •Статеві гормони
- •Естран Єстрад'ол
- •Загальні уявлення про обмін речовин і енергії
- •Енергетичний баланс організму. Макроергічні сполуки
- •Біологічне окислення
- •Окислювальне фосфорилювання
- •Розділ X. Обмін білків
- •Всмоктування продуктів гідролізу білків
- •Обмін білків і амінокислот у тканинах
- •Перетворення амінокислот
- •Біосинтез білків
- •Молекулярні механізми специфічності біосинтезу білків. Генетичний код
- •Особливості генетичного коду
- •Генна інженерія і біосинтез білка
- •Регуляція синтезу білка
- •Розщеплення нуклеїнових кислот
- •Синтез нуклетнових кислот
- •Біологічна роль вуглеводів в організмі
- •Перетравлювання і всмоктування вуглеводів
- •Взаємоперетворення моносахаридів в організмі
- •Розкладання вуглеводів в організмі
- •Спиртове бродіння
- •Цикл трикарбонових кислот (цикл кребса)
- •Пентозний (апотомічний) цикл перетворення вуглеводів
- •Співвідношення між аеробним і анаеробним процесами перетворення вуглеводів в організмі
- •Біосинтез вуглеводів
- •Щавлево-оцтова кислота
- •Фосфоглюкомутази
- •Біологічна роль ліпідів в організмі
- •Перетравлювання і всмоктування ліпідів
- •Холанива кислота
- •Транспортні форми ліпідів
- •Біохімічна роль макроелементів
- •Характеристика і біологічна роль мікроелементів
- •Обмін солей
- •Взаємозв'язок між обміном вуглеводів і ліпідів
- •Метаболітний рівень регуляції
- •Організменний і популяційний рівні регуляції
- •Клітинний рівень регуляції
Хімічний склад білків
Елементний склад. Дослідження елементного складу білків розпочалось ще на початку XIX ст. Перші дані про елементарний склад білків з'явились у 1800 р. на основі досліджень Ф. Грена. У результаті хімічного аналізу білків було визначено їх важливі складові елементи та кількісне співвідношення. Так, було встановлено, що до складу білків входять, %: вуглець — 50—55. водень — 6,5—7,3, азот — 15— 17, кисень — 21—23, сірка — 0,3—2,5. У складі білків було виявлено також фосфор, йод, залізо та інші елементи.
Оскільки у складі різних білків найбільш стабільним є вміст азоту (16 %), то за його кількістю почали визначати вміст білків у тканинах органів, рідинах, препаратах тощо. Для цього одержану в результаті аналізу кількість азоту множать на коефіцієнт 6,25 (100 : 16 = = 6,25).
Амінокислотний склад. Разом з визначенням елементного складу білків було розпочато вивчення і їх будови. Спочатку вважали, що основними структурними компонентами молекул білка є пептони, які було виділено при гідролізі різних білків. Пізніше (серед продуктів розщеплення білків) дослідники звернули увагу на речовини, які довгий час розглядалися ними не як складові частини молекул білка, а як продукти дії на білкові речовини сильних хімічних реагентів.
У 1820 р. А. Браконно вперше при кислотному гідролізі білка (желатини) виділив амінокислоту — гліцин. Оскільки амінокислота була солодка на смак, то її назвали глікоколом (від грец. glucus — сололкнй і лат. colla — клей).
Дещо пізніше (в 1871 р. російським хіміком М. М. Любавіним) було доведено, що і при ферментативному гідролізі білки розкладаються на амінокислоти. Отже, в другій половині XIX ст. було встановлено, що основними структурними компонентами білка є амінокислоти.
Характеристика амінокислот і
Для розуміння хімічної структури і властивостей білків важливе значення має вивчення хімічної природи і властивостей їх елементарних ланок — амінокислот. У природі виявлено багато різних амінокислот, проте до складу більшості білків їх входить лише 20. Близько 10 амінокислот зустрічається у білках досить рідко. Всі амінокислоти, що входять до складу білків, часто називають протеїногенними. Решта
IS
Таблиця 4. Незамінні (:), напівнезамінні (±) і замінні (—) амінокислоти, необхідні для деяких видів організмів (за Любке та ін.)
|
Потреба в амінокислотах |
||||||
Амінокислота |
X І X і |
щурів |
І Z |
1 |
лосося |
я І |
Ті 5 |
— |
— |
± |
— |
+ |
— |
+ |
— |
4- |
+ |
4- |
+ |
— |
4- |
4- |
4- |
4- |
|
+ |
+ |
~ |
4- |
4- |
-г |
+ |
+ |
+ |
4- |
+ |
4~ |
+ |
+ |
4- |
+ |
4- |
4- |
1 |
і |
4- |
4- |
j_ |
|
± |
± |
+ |
4- |
4- |
|
+ |
+ |
+ |
+ |
т |
+ |
± |
± |
4- |
— |
— |
— |
+ |
4- |
4- |
f |
+ |
4- |
+ |
Т" |
4- |
4- |
• + |
4- |
Гліцин —
Аланін —
Валін +
Лейцин +
Ізолейцин 4"
Цистеїн —
Метіонін -f-
Сернн —
Треонін -f- Аспарагінова кислота — Глутамінова кислота —
Лізин 4-
Аргінін ±
Фенілаланін -f
Тирозин ±
Гістидин ±
Триптофан 4-
Пролін —
амінокислот входить до складу фізіологічно активних речовин (гормонів, коферментів, антибіотиків) або знаходиться в органах та тканинах тварин і рослин у вільному стані — непротеїнпге^ні.
Усі амінокислоті/, які виявлено в складі білка, синтезуються в рослинних організмах. В організмі людини і тварин синтезується лише частина протеїногенних амінокислот, а деякі з них утворюються в недостатній кількості для нормального синтезу білка. В зв'язку з ним усі протеїногенні амінокислоти поділяють на три групи: незамінні, напівіТеламінні і замінні.
Незамі ін — не такі амінокислоти, які в організмі
не синтезуються. Тому вони повинні обов'язково поступати в організм ззовні, в основному з їжею. Для організму людини повністю незамінними є вісім амінокислот: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін і триптофан.
До наиівдеІДМІннихдіалежать амінокислоти, які синтезуються в організмі в недостатній кількості. Такі амінокислоти повинні частково поступати з організм з їжею. Для організму людини такими амінокислотами є аргінін, тирозин і гістидин.
Заміни кислоти синтезуються в організмі з цілого ряду ор-
ганічних сполук, в тому числі з деяких амінокислот. Організм може певний час обходитися без таких амінокислот при умові, що з їжею поступатимуть речовини, з яких синтезуються замінні амінокислоти.
49
Разом з цим необхідно зауважити, то для деяких організмів необхідна більша кількість незамінних амінокислот, ніж вісім (табл. 4). Так, для організму щурів і мишей необхідно дев'ять незамінних амінокислот (до восьми вищеназваних амінокислот додається ще одна — гістидин). 6 певні відхилення і щодо визначення напівнезамінних амінокислот. Дані табл. 4 свідчать про те, що для різних видів організмів мають місце свої особливості у визначенні незамінних, напівнезамінних і замінних амінокислот.
Амінокислоти — похідні карбонових кислот аліфатичного або ароматичного ряду, в молекулах яких один чи кілька атомів водню заміщені на аміногрупу. Залежно від того, біля якого вуглецевого атома заміщено атом водню, розрізняють а-, р- і "^-амінокислоти.
В амінокислотах, які входять до складу білків, аміногрупа розміщена біля а-вугленевого атома, тобто усі вони є а-амінокислотами. Загальну формулу амінокислот можна записати так: