Оксигемоглобін (Hh —02)

Оксигемоглобін має високу лабільність — при зниженні парціального тиску він легко розкладається на гемоглобін і кисень. Перетворення, які відбуваються в молекулі гемоглобіну в результаті приєднання кисню, характерні не лише для заліза, а й для всієї молекули гемоглобіну. Між субодиницями гемоглобіну існує тісна взаємодія. Приєднання кисню до однієї субодиниці підвищує спорідненість до нього інших субодиниць. При цьому змінюється конформація білка і навіть форма, в якій він кристалізується. Приєднання кисню змінює характер зв'язків — з іонних вони перетворюються на ковалентні. Крім того, відбувається переміщення субодиниць; контакти між а_х- і (^-субодиницями майже не змінюються, а зміна відбувається в області а₂- і р₂-контактів. Ці та інші зміни четвертинної структури, що відбуваються під час процесів оксигенування і дезоксигенування, мають вирішальне значення для нормального функціонування гемоглобіну.

Крім кисню гемоглобін може приєднувати також чотири молекули CO, утворюючи карбоксигемоглобін (НЬСО):

Б і

Кзрбоксигемоглобін

причому спорідненість гемоглобіну до CO значно вища, ніж його спорідненість до кисню. Оскільки зв'язок гемоглобіну з СО міцніший, ніж з киснем, і кисень не може витіснити оксид вуглецю (II) з комплексу його з гемоглобіном, то порушується перенесення кис-

• .1

126

^ різних органів і тканин. Це явище спостерігається при вди-людиною чадного газу (CO).

кий же стійкий комплекс може утворюватися між гемоглобіном

екулами N0 з утворенням HbNO. При дії на гемоглобін деяких літів — ферроціанідів, хінонів, метиленової сині—двовалентне

і може окислюватися до тривалентного, утворюючи метгемо-%\ (MetHb)i

Зільшення в крові метгемоглобіну супроводжується зменшенням гнтрації оксигемоглобіну, що теж порушує перенесення кисню чанин організму.

скільки видова специфічність гемоглобіну визначається білко-

■іастиною, то послідовність залишків амінокислот в а- і fi-лан-

х закріплена генетично. Однак на первинну структуру гемо-

ту можуть впливати і деякі зовнішні та внутрішні фактори.

розрізняють три типи стуктурної гетерогенності гемоглобі-

- ембріональну, мінорну і генетичну, серед яких найбільш роз-

одженою є генетична. Про генетичну гетерогенність свідчить

|)акт, що при електрофоретичному дослідженні виявлено більше

різних видів гемоглобінів, так звані аномальні гемоглобіни. При-

jK) їх утворення є різні мутації в генах, які кодують синтез суб-

ниць гемоглобіну і заміну одного залишку амінокислоти іншим.

частіше спостерігається аномалія гемоглобіну, яка призводить

виникнення захворювання—серповидної анемії. Внаслідок такої

Іни у структурі гемоглобіну змінюються властивості, що призво-

. до зниження його розчинності. При цьому еритроцити набувають

овидної форми і не виконують повністю своїх функцій.

^ м'язах тварин міститься хромопротеїд—міоглобін. Як і ге-

тобіп, він приєднує кисень, отже, забезпечує м'язи киснем. У ви- ,

їді оксиміоглобіну (НЬО.,) міоглобін створює резерв кисню в м'я-

у стані спокою і більше використовує його при фізичному на-

аженні для забезпечення метаболічних процесів організму. Бу-

! міоглобіну подібна до будови субодиниці гемоглобіну — він

гься з білка глобіну і простетичної групи гему, однак до

ду міоглобіну входить лише одна молекула гему. Велика кіль-

, міоглобіну міститься в м'язах тварин, які живуть у воді (че-

.іхи, кити, тюлені, пінгвіни). Створення запасу кисню має для

127

Гл.

Гл.

Утворення комплексів білків з ліпідами — ліпопротеїдів — сприяє розчинності і стабілізації ліпідів та забезпечує їх транспорт до різних органів і тканин організму, причому в комплексі з білками ліпіди набувають нових властивостей. Так, на відміну від ліпідів, які не розчиняються у воді і розчиняються в органічних розчинниках, ліпопротеїди набувають здатності розчинятися у воді і втрачають здатність розчинятися в органічних розчинниках.

Зв'язок між білковою і ліпідною частинами в молекулах ліпопротеїдів залежить від наявності або відсутності в молекулі ліпідів іонізованих-груп атомів. Якщо до складу простетичиої групи ліпопротеїдів входять полярні ліпіди — фосфатиди, то між білком і ліпідним компонентом утворюються лабільні некозалентні зв'язки (за Ю. Б. Філіповичем):

Якщо до складу простетичиої групи ліпопротеїдів входять неполярні ліпіди, які не мають іонізованих груп (триаціпгліцериди) то білкова частина розміщується на поверхні, утворюючи зовнішню гідрофільну оболонку, всередині якої розміщені ліпіди, що утворюють центр міцели. Така будова ліпопротеїдів забезпечує виконання нимД важливої транспортної функції і зумовлює розчинність лілпп_00теі-_а',-3 у рідинах клітин.

Усі ліпопротеїди поділяють на кілька груп.

132

17. Дайте характеристику вторинної структури нуклеїнових кислот.

18. Назвіть основні параметри подвійної спіралі ДНК.

19. Охарактеризуйте такі форми ДНК: А, В, С, SBS і 2.

20. Охарактеризуйте вторинну структуру РНК.

21. Дайте характеристику структурної організації ДНК в хромосомах.

22. Охарактеризуйте фізико-хімічні властивості нуклеїнових кислот.

23. Дайте характеристику молекулярної маси нуклеїнових кислот.

24. Обчисліть молекулярну масу ДНК бактеріофагу Т₃, довжина якого 14 мкм.

25. Визначіть коефіцієнт поліконденсації полінуклеотиду з молекулярною масою 1,9 • 10^ч дальтон.

26. Визначіть молекулярну масу та довжину дволаншогової ДНК, до складу якої входить 480 000 пар основ.

27. Що таке температура плавлення ДНК? Від чого залежить даний процес?

28. Що таке гіперхромний ефект ДНК?

29. Охарактеризуйте процеси денатурації і ренатурації ДНК.

30. Поясніть основні функції нуклеїнових кислот в організмах людини і тварин.