2. Положение бактерий в системе живого мира. Размеры и форма бактерий. Строение и химический состав клеточной стенки грамотрицательных и грамположительных бактерий. Капсулы бактерий, их значение. Подвижность бактерий. Строение бактериальной клетки. Размножение и спорообразование бактерий. Значение спорообразования бактерий для товароведной практики.

Не берясь судить о целесообразности деления живой природы на пять или шесть царств, можно с определенностью утверждать, что обособление прокариотных микроорганизмов в отдельное царство Prokaryotae правомерно, поскольку основано на принципиальных различиях в структуре прокариотных и эукариотных клеток, т.е. тех единиц, из которых построены все клеточные формы жизни, Клеточная стенка грамм+ бактерии толщиной 20-80 нм, однородная, пронизана порами, плотно прилегает к цитоплазматической мембране, состоит из 50-90% муреина.

Клеточная стенка грамм- бактерии толщиной 14-17 нм, многослойная. Наружная мембрана имеет универсальное строение (как цитоплазматическая мембрана). 1 слой – белки, 2 слой – липиды, 3 слой – белки, липопротеидами, гликопротеидами и составляют примерно 22%. Внутренняя мембрана содержит 1-10% муреина. Между наружной и внутренней мембраной, внутренней мембраной и цитоплазматической мембраной находится оптически прозрачное переплазматическое пространство. Сложная дифференцировка клеточной стенки грамм- бактерии свидетельствует о более высоком уровне эволюционного развития, т.к. бктерии более устойчивы к действию неблагоприятных факторов среды.

Формы бактерий:

1. Круглые – кокки, диплококки, тетракокки, стрептококки, стафилококки, сарцины, размером 0,5 - 1,0 мкм

2. Палочковидные – бациллы, Длина клеток варьирует от 1,0 до 8,0 , толщина от 0,5 до 2,0 мкм.

3. Извитые – вибрион, штопорообразнозакругленный, спириллы (4-6витков), штопорообразный закругленный 6-12 витков спирохеты, и др формы (стебельковые, звездчатые)

4. Расположение жгутиков:

- жгутики длинные в клетке бывают 1-3

- реснички короткие и их бывает множетсво трих (монотрих – если один жгутик, биполярный монотрих – по одному с двух сторон, политрих – несколько, биполярный политрих – по несколько с обоих сторон, перетрих (со всех сторон)

Жгутики имеютсятолько у микроорганизмов, способных к активному передвижению. Некоторые микроорганизмы передвигаются реактивным способом, за счет сокращеня, напр. спирохеты и сперилы.

Капсула бактерии  слизистая структура толщиной более 0,2 мкм, прочно связанная с клеточной стенкой бактерий и имеющая четко очерченные внешние границы. Она служит защитным покровом клетки и участвует в водном обмене, предохраняя клетку от высыхания.

Бактериальная клетка (рис.13) состоит из клеточной оболочки и содержимого – цитоплазмы (протоплазмы).  Рис.13. Схема строения бактериальной клетки: 1 – клеточная оболочка; 2 – цитоплазма; 3 – цитоплазматическая мембрана; 4 – ядерное вещество; 5 – рибосомы; 6 – жировые капельки; 7 – мезосома; 8 – капсула; 9 – гранулы полисахарида; 10 – жгутики. 

Большинство бактерий размножаются путем деления клетки на 2 части (амитоз) посредством перетяжки или в результате образования делящейся перегородки. Цилиндрические формы делятся поперек, шаровидные - в любом направлении. Некоторые размножаются почкованием. Половой процесс отмечен лишь в немногих случаях (у кишечной палочки).

При неблагоприятных условиях палочковидные бактерии способны образовывать споры. Спорообразование не является размножением, т.к. из каждой клетки формируется одна спора и число особей при этом не возрастает. Спора развивается внутри клетки бактерии.

При наступлении благоприятных условий споры набухают, оболочки разрываются и молодые сформировавшиеся клетки выходят наружу. Таким образом, спора (у бактерий) - стадия переживания неблагоприятных условий

2. Строение тела и клетки грибов, способы их размножения, основы систематики. Характеристика представителей отдельных классов, вызывающих порчу продтоваров.

3. Форма, размеры, строение клетки дрожжей. Размножение дрожжей, основы систематики, применение.

2. Химический состав, строение вирусов и фагов, отличие от бактерий, особенности развития. Заболевания растений и животных, вызываемые вирусами. Значение фагов.

ДНК Головка Отросток Полый стержень Базальная пластина Нити отростка

      

Строение вирусов очень простое. Они состоят из следующих структур:        1) сердцевины — генетического материала, представленного либо ДНК, либо РНК; ДНК или РНК может быть одноцепочечной или двухцепочечной;        2) капеида — защитной белковой оболочки, окружающей сердцевину;        3) нуклеокапсида — сложной структуры, образованной сердцевиной и капсидом;        4) оболочки — у некоторых вирусов, таких как ВИЧ и вирусы гриппа, имеется дополнительный липопротеиновый слой, происходящий из плазматической мембраны клетки-хозяина;        5) капсомеров — идентичных повторяющихся субъединиц, из которых часто бывают построены капсиды. 

Основным структурным компонентом стенок бактерий является муреин.

  Вирусы, атакующие бактерий, образуют группу, называемую бактериофагами или просто фагами. У некоторых бактериофагов имеются четко выраженная икосаэдрическая головка и хвост, обладающий спиральной симметрией).

Основными компонентами фагов являются белки и нуклеиновые кислоты. Важно отметить, что фаги, как и другие вирусы, содержат только один тип нуклеиновой кислоты — дезоксирибонуклеиновую (ДНК) или рибонуклеиновую (РНК). Этим свойством вирусы отличаются от микроорганизмов, содержащих в клетках оба типа нуклеиновых кислот. Нуклеиновая кислота находится в головке.  Таким образом, по химическому составу фаги являются нуклеопротеидами. В зависимости от типа своей нуклеиновой кислоты фаги делятся на ДНК-овые и РНК-овые.   Кроме указанных основных компонентов, фаги содержат в небольших количествах углеводы и некоторые преимущественно нейтральные жиры. Частица фага является нуклепротеидом и состоит из белка (50-60%) и ДНК (45-50%)

Отличие бактерий от фагов: Фаги, как и микроорганизмы, способны изменять все свои свойства: форму и размеры негативных колоний, спектр литического действия, способность к адсорбции на микробной клетке, устойчивость к внешним воздействиям, антигенные свойства.

Фаги проходят те же четыре фазы развития, что и вирусы. 1) взаимодействие с поверхностью бактериальной клетки (адсорбция); 2.) проникновение нуклеиновой кислоты бактериофага внутрь бактерии; 3) синтез компонентов частиц потомства бактериофага внутри клетки; 4) разрушение зараженных клеток и выход в среду потомства бактериофага.

Отличие: Вирусы не имеют клеточного строения и, тем самым,  вызывают множество споров по поводу отношения их к живым или не живым организмам. Бактерии – это одноклеточные организмы. Строение этой клетки примитивнее, чем клетки животных или растений, и, тем более, человека. Однако их уже с уверенностью можно отнести к живому. Строение фага более сложно, чем строение вирусов животных и растений. 

Эпизоотия — это широкое распространение инфекционных болезней животных в хозяйстве, районе, области, стране, характеризующееся общностью источника возбудителя, одновременностью поражения, периодичностью и сезонностью.    Ящур — высокозаразная остро протекающая вирусная болезнь парнокопытных домашних и диких животных. Симптомы: лихорадка и язвенные поражения слизистой оболочки ротовой полости, кожи вымени и конечностей.    Наиболее восприимчивы к ящуру крупный рогатый скот и свиньи. Источник возбудителя — больные животные и вирусоносители. Они выделяют вирус со слюной, молоком, мочой и калом, в результате происходит инфицирование помещений, пастбищ, водоисточников, кормов, транспортных средств.  Классическая чума свиней — инфекционная высококонтагиозная вирусная болезнь домашних и диких свиней всех возрастов и пород.  Псевдочума птиц — высококонтагиозная вирусная болезнь птиц отряда куриных, поражающая органы дыхания и пищеварения, ЦНС.    Источник возбудителя инфекции — больные и переболевшие птицы, выделяющие вирус со всеми секретами, экскретами, яйцами и выдыхаемым воздухом. Заражение происходит через корм, воду, воздух при совместном содержании здоровых и больных птиц. Заболеваемость — до 100 %, летальность — 60-90 %.

  Эпифитотия — это распространение инфекционных болезней растений на значительные территории в течение определенного времени.    Наиболее вредоносные эпифитотии отмечаются в годы с мягкой зимой, теплой весной и влажным прохладным летом. Урожай зерна часто снижается до 50 %, а в годы с благоприятными для гриба условиями недобор урожая может достигать 90-100 %.    Стеблевая ржавчина пшеницы и ржи — наиболее вредоносное и распространенное заболевание хлебных злаков, чаще всего поражающее пшеницу и рожь. Возбудитель заболевания — гриб, уничтожающий стебли и листья растений, — обладает высокой плодовитостью, поэтому заболевание распространяется очень быстро, за короткое время поражая большие площади посевов.

Фаг оказался очень полезным вирусом для лечения и профилактики многих инфекционных заболеваний человека и животных, вызываемых бактериями. Но фаги нередко приносят большой вред в производствах, основанных на жизнедеятельности микробов - бактерий или актиномицетов, а именно: в сырном производстве, в производстве антибиотиков, вакцин, бактериальных удобрений. В почве клубеньковые бактерии и азотобактер могут быть заражены фагами. Значительная концентрация этих фагов в почве задерживает развитие клубеньков на корнях бобовых растений и азотобактера в почве, что в некоторых случаях влияет на урожай.

Использование бактериофагов:1. Применяются в медицине для лечения инфекционных заболеваний, вызываемых патогенными микроорганизмами.

2. С помощью специфических фагов можно идентифицировать микроорганизмы, что используется при диагностике инфекционных заболеваний.

3. Лизогенные культуры бактерий используются в качестве детекторов радиации, под влиянием которой умеренный фаг переходит в вирулентную форму.

2. Значение ферментов в процессе обмена веществ микроорганизмов. Химическая природа, строение и общие свойства ферментов. Их отличие от небиологических катализаторов. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз и гидролаз.

роль ферментов. Химические превращения осуществляются в клетке с помощью ферментов. За каждое превращение одного метаболита в другой ответственен особый фермент. Ферменты представляют собой белки, обладающие каталитической функцией. то вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце реакции неизменным (не расходуясь) Основные свойства ферментного белка заключаются в его способности распознавать определенные метаболиты, катализировать их превращения и обеспечивать регуляцию каталитической активности.

 каждый фермент характеризуется определенной субстратной специфичностью (взаимодействует только с одним метаболитом и продуктом его превращения) и определенной специфичностью действия (катализирует лишь одно из многочисленных превращений, которым может подвергаться данный метаболит). Узнавание субстрата ферментом происходит в процессе связывания. 

Очень важное свойство ферментов, окончательно установленное лишь сравнительно недавно, состоит в том, что их каталитическая активность подвержена регуляции. Эта регулируемость ферментной активности – одно из возможных объяснений гармоничного протекания всех метаболических процессов в клетке. По крайней мере некоторые ферменты (хотя бы по одному в каждом специфическом пути биосинтеза) подвергаются регуляторным воздействиям. Такие ферменты с помощью своего каталитического центра распознают субстрат, а с помощью другого центра – конечный продукт данной цепи реакций или иные низкомолекулярные вещества, определенным образом влияющие на их активность. У этих ферментов имеется второй связывающий участок – регуляторный центр. 

Свойства ферментов. Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти качества отличают ферменты от катализаторов обычного типа. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность и, наконец, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов. 1.Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа. 2.Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50°С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.

3. Зависимость активности фермента от значения рН среды. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность зависит в первую очередь от температуры, рН среды.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Химическая природа. Установлено, что все известные в настоящее время ферменты представляют собой белки. Ферменты обладают теми же физико-химическими свойствами, что и белки. По форме молекул ферменты относятся к глобулярным белкам. Все ферменты подразделяют на две большие группы:  о д н о к о м п о н е н т н ы е   и   д в у х к о м п о н е н т н ы е. К первой группе относят ферменты, состоящие только из белка, а ко второй  -  состоящие из белка и связанной с ним небелковой части (активная группа или кофактор). Белковая часть двухкомпонентного фермента носит название   а п о ф е р м е н т,  небелковая часть  - п р о с т е т и ч е с к а я   группа  или кофермент, а молекула в целом  -  х о л о ф е р м е н т.

Строение.

По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части (апофермент) имеется добавочная группа небелковой природы – активатор (кофактор, или кофермент), вследствие чего образуется активный голофермент. Активаторами ферментов выступают:

1) неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне, необходимы ионы хлора (Сl–);

2) простетические группы (ФАД, биотин), прочно связанные с субстратом;

3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.

Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой^[7].:

1. Активный центр (у сложных ферментов здесь расположены функциональные группы кофактора, активный центр находится в белковой части;

- якорный (связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре;

- каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку.

2. аллостерический центр – центр регуляции активности фермента (имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо моекулы вызывает изменение конфигурации белка-фермента, и как следствие, скорости ферментативной реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов:

1. Ферменты значительно эффективнее.

2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент – один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.

3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».

4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию). Поскольку большинство ферментов являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: t=35–45 °C; слабощелочная среда (хотя для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН).

5. Ферменты образуют комплексы – так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

6. Ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических процессов.

Оксидоредукта́зы — отдельный класс ферментов, катализирующих лежащие в основе биологического окисления реакции, сопровождающиеся переносом электронов с одной молекулы (восстановителя — акцептора протонов или донора электронов) на другую (окислитель — донора протонов или акцептора электронов). Окислительно-восстановительные реакции: перенос атомов водорода или кислорода или электронов от одного вещества к другом.

Гидролазы (КФ3) — это класс ферментов, катализирующий гидролиз ковалентной связи. Гидролиз: реакции расщепления сложных органических веществ на более простые путем присоединения воды.