10.4. Транспорт газов кровью

Кровообращение выполняет одну из важнейших функций переноса кисло­рода от легких к тканям, а углекислого газа — от тканей к легким. Потреб­ление кислорода клетками тканей может изменяться в значительных пре­делах, например при переходе от состояния покоя к физической нагрузке и наоборот. В связи с этим кровь должна обладать большими резервами, необходимыми для увеличения ее способности переносить кислород от легких к тканям, а углекислый газ в обратном направлении.

492 • ФУНКЦИИ СИСТЕМ ЖИЗНЕОБЕСПЕЧЕНИЯ ОРГАНИЗМА

1 0.4.1. Транспорт кислорода

кПа"

При 37 "С растворимость О₂ в жидкости составляет 0,225 мл • л"¹

₂

(0,03 мл/л/мм рт. ст.). В условиях нормального парциального давления ки­слорода в альвеолярном воздухе, т. е. 13,3 кПа или 100 мм рт.ст., 1 л плаз­мы крови может переносить только 3 мл О₂, что недостаточно для жизне­деятельности организма в целом. В покое в организме человека за минуту потребляется примерно 250 мл кислорода. Чтобы тканям получить такое количество кислорода в физически растворенном состоянии, сердце долж­но перекачивать за минуту огромное количество крови. В эволюции живых существ проблема транспорта кислорода была более эффективно решена за счет обратимой химической реакции с гемоглобином эритроцитов. Ки­слород переносится кровью от легких к тканям организма молекулами ге­моглобина, которые содержатся в эритроцитах. Гемоглобин способен за­хватывать кислород из альвеолярного воздуха (соединение называется ок-сигемоглобином) и освобождать необходимое количество кислорода в тка­нях. Особенностью химической реакции кислорода с гемоглобином явля­ется то, что количество связанного кислорода ограничено количеством мо­лекул гемоглобина в эритроцитах крови. Молекула гемоглобина имеет 4 места связывания с кислородом, которые взаимодействуют таким обра­зом, что зависимость между парциальным давлением кислорода и количе­ством переносимого кислорода с кровью имеет 8-образную форму, кото­рая носит название кривой насыщения или диссоциации оксигемоглобина (рис. 10.18). При парциальном давлении кислорода 10 мм рт. ст. насыще­ние гемоглобина кислородом составляет примерно 10 %, а при РО₂ 30 мм рт. ст. — 50—60 %. При дальнейшем увеличении парциального давления кислорода от 40 мм рт. ст. до 60 мм рт. ст. происходит уменьшение крутиз­ны кривой диссоциации оксигемоглобина и процент его насыщения ки-

	100					20 мл
ДОМ,	90	-				артериальная
поро	80	-	/	'у
0	70		/	/		14 мл
			/			венозная
ю о о. *	60	РСО2 = 40 /	/	РСО2 = 46		1
о	50		/			о. о
	40	/	/			кисл 0 мл
§.		/	/			к о
О)	30		г
еарт	20					О. 2 X ^~
						ф Ш
1	10
2				1 1 1	1 1
о га X	0 10 20 30 40 50 60 70				80 90 100
	венозная				артериальная
		Парциальное давление кислорода,			мм рт. ст.

Рис. 10.18. Кривая диссоциации оксигемоглобина. Пределы колебания кривой при РСО₂ = 40 мм рт. ст. (артериальная кровь) и РСО₂ = 46 мм рт. ст. (венозная кровь) показывают изменение сродства гемоглобина к кислороду (эффект Ходена).

10. Функции дыхательной системы • 493

с лородом возрастает в диапазоне от 70—75 до 90 % соответственно. Затем кривая диссоциации оксигемоглобина начинает занимать практически го­ризонтальное положение, поскольку увеличение парциального давления кислорода с 60 до 80 мм рт. ст. вызывает прирост насыщения гемоглобина кислородом на 6 %. В диапазоне от 80 до 100 мм рт. ст. процент образова­ния оксигемоглобина составляет порядка 2. В результате кривая диссоциа­ции оксигемоглобина переходит в горизонтальную линию и процент насы­щения гемоглобина кислородом достигает предела, т. е. 100. Насыщение гемоглобина кислородом под влиянием РО₂ характеризует своеобразный молекулярный «аппетит» этого соединения к кислороду.

Значительная крутизна кривой насыщения гемоглобина кислородом в диапазоне парциального давления от 20 до 40 мм рт. ст. способствует тому, что в ткани организма значительное количество кислорода может диффун­дировать из крови в условиях фадиента его парциального давления между кровью и клетками тканей (не менее 20 мм рт. ст.). Незначительный про­цент насыщения гемоглобина кислородом в диапазоне его парциального давления от 80 до 100 мм рт. ст. способствует тому, что человек без риска снижения насыщения артериальной крови кислородом может перемещать­ся в диапазоне высот над уровнем моря до 2000 м.

Общие запасы кислорода в организме обусловлены его количеством, находящимся в связанном состоянии с ионами Ре²⁺ в составе органиче­ских молекул гемоглобина эритроцитов и миоглобина мышечных клеток.

Один фамм гемоглобина связывает 1,34 мл О₂. Поэтому в норме при концентрации гемоглобина 150 г/л каждые 100 мл крови могут переносить 20,0 мл О₂.

Количество О₂, которое может связаться с гемоглобином эритроцитов крови при насыщении 100 % его количества, называется кислородной емко­стью гемоглобина. Другим показателем дыхательной функции крови явля­ется содержание О₂ в крови (кислородная емкость крови), которое отража­ет его истинное количество, как связанного с гемоглобином, так и физиче­ски растворенного в плазме. Поскольку в норме артериальная кровь насы­щена кислородом на 97 %, то в 100 мл артериальной крови содержится примерно 19,4 мл О₂.

10.4.1.1. Изменение сродства гемоглобина к кислороду

Молекула гемоглобина может находиться в двух формах — напряженной и расслабленной. Расслабленная форма гемоглобина имеет свойство насыщать­ся кислородом в 70 раз быстрее, чем напряженная. Изменение фракций напряженной и расслабленной формы в общем количестве гемоглобина в крови обусловливает 8-образный вид кривой диссоциации оксигемоглоби­на, а следовательно, так называемое сродство гемоглобина к кислороду. Если вероятность перехода от напряженной формы гемоглобина к расслаб­ленной больше, то возрастает сродство гемоглобина к кислороду, и наобо­рот. Вероятность образования указанных фракций гемоглобина изменяется в большую или меньшую сторону под влиянием нескольких факторов. Ос­новной фактор — это связывание кислорода с геминовой фуппой молеку­лы гемоглобина. При этом чем больше геминовых фупп гемоглобина свя­зывают кислород в эритроцитах, тем более легким становится переход мо­лекулы гемоглобина к расслабленной форме и тем выше их сродство к ки­слороду. Поэтому при низком РО₂, что имеет место в метаболически ак­тивных тканях, сродство гемоглобина к кислороду ниже, а при высоком РО₂ — выше. Как только гемоглобин захватывает кислород, повышается

494 • ФУНКЦИИ СИСТЕМ ЖИЗНЕОБЕСПЕЧЕНИЯ ОРГАНИЗМА

е го сродство к кислороду и молекула гемоглобина становится насыщенной при связывании с четырьмя молекулами кислорода.

Когда эритроциты, содержащие гемоглобин, достигают тканей, то ки­слород из эритроцитов диффундирует в клетки. В мышцах он поступает в своеобразного депо кислорода — в молекулы миоглобина, из которого ки­слород используется в биологическом окислении мышц.

Диффузия кислорода из гемоглобина эритроцитов в ткани обусловлена низким РО₂ в тканях — 35 мм рт. ст. Внутри клеток тканей напряжение ки­слорода, необходимое для поддержания нормального метаболизма, состав­ляет еще меньшую величину — не более 1 кПа. Поэтому кислород путем диффузии из капилляров достигает метаболически активных клеток. Неко­торые ткани приспособлены к низкому содержанию РО₂ в капиллярах кро­ви, что компенсируется высокой плотностью капилляров на единицу объе­ма тканей. Например, в скелетной и сердечной мышцах РО₂ в капиллярах может снизиться чрезвычайно быстро во время сокращения. В мышечных клетках содержится белок миоглобин, который имеет более высокое срод­ство к кислороду, чем гемоглобин. Миоглобин интенсивно насыщается кислородом и способствует его диффузии из крови в скелетную и сердеч­ную мышцы, где он обусловливает процессы биологического окисления. Эти ткани способны экстрагировать до 70 % кислорода из крови, проходя­щей через них, что обусловлено снижением сродства гемоглобина к кисло­роду под влиянием температуры тканей и рН.

Эффект рН и температуры на сродство гемоглобина к кислороду. Моле­кулы гемоглобина способны реагировать с ионами водорода, в результате этой реакции происходит снижение сродства гемоглобина к кислороду. При насыщении гемоглобина менее 100 % низкое рН понижает связыва­ние кислорода с гемоглобином — кривая диссоциации оксигемоглобина смещается вправо по оси х. Это изменение свойства гемоглобина под влиянием ионов водорода называется эффектом Бора. Метаболически ак­тивные ткани продуцируют кислоты, такую как молочная, и СО₂. Если рН плазмы крови снижается от 7,4 в норме до 7,2, что имеет место при сокра­щении мыщц, то концентрация кислорода в ней будет возрастать вследст­вие эффекта Бора. Например, при постоянном рН 7,4 кровь отдавала бы порядка 45 % кислорода, т. е. насыщение гемоглобина кислородом снижа­лось до 55 %. Однако когда рН снижается до 7,2, кривая диссоциации сме­щается по оси х вправо. В результате насыщение гемоглобина кислородом падает до 40 %, т. е. кровь может отдавать в тканях до 60 % кислорода, что на '/з больше, чем при постоянном рН.

Метаболически активные ткани повышают продукцию тепла. Повыше­ние температуры тканей при физической работе изменяет соотношение фракций гемоглобина в эритроцитах и вызывает смещение кривой диссо­циации оксигемоглобина вправо вдоль оси х. В результате большее коли­чество кислорода будет освобождаться из гемоглобина эритроцитов и по­ступать в ткани.

Эффект 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) на сродство гемоглобина к ки­слороду. При некоторых физиологических состояниях, например при пони­жении РО₂ в крови ниже нормы (гипоксия) в результате пребывания чело­века на большой высоте над уровнем моря, снабжение тканей кислородом становится недостаточным. При гипоксии может понижаться сродство ге­моглобина к кислороду вследствие увеличения содержания в эритроцитах 2,3-ДФГ. В отличие от эффекта Бора, уменьшение сродства гемоглобина к кислороду под влиянием 2,3-ДФГ не является обратимым в капиллярах легких. Однако при движении крови через капилляры легких эффект 2,3-

10. Функции дыхательной системы • 495

Д ФГ на снижение образования оксигемоглобина в эритроцитах (плоская часть кривой диссоциации оксигемоглобина) выражен в меньшей степени, чем отдача кислорода под влиянием 2,3-ДФГ в тканях (наклонная часть кривой), что обусловливает нормальное кислородное снабжение тканей.