1. Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин.

Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.

Разделы биохимии:

1. статическая (биоорганическая химия);

2. динамическая (изучает превращение веществ);

3. функциональная (изучает физико-химические процессы).

Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.

Основные задачи биохимии:

1. изучение процессов биокатализа;

2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;

3. изучение молекулярных механизмов наследственности;

4. изучение строения, обмена белков;

5. изучение превращения углеводов;

6. изучение процессов обмена липидов;

7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);

8. изучение роли витаминов и минеральных веществ.

Значение БХ для медицины:

1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;

2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:

а) количество субстрата (уровень метаболита);

б) активность фермента;

в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);

В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;

3. разработка новых лекарственных препаратов;

4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.

2.Роль белков в жизнедеятельности организма. Современные представления о структуре белков

Белки представляют собой важнейшую составную часть пищи. Недостаток белков в пище является одной из причин повышенной восприимчивости организма к инфекционным заболеваниям. При этом снижается кроветворение, задерживается развитие растущего организма, нарушается обмен жиров и витаминов, деятельность нервной системы, печени и других органов, замедляется восстановление клеток после тяжелых заболеваний. За жизнь человека белок обновляется 200 раз.

Несмотря на огромное многообразие белковых веществ в природе, в построении нашего организма участвует лишь 22 аминокислоты, поэтому не все белки мы можем использовать в пищу.

Белки составляют важнейшую часть всех клеток и тканей живых организмов, что делает их существование без белков невозможным. Поступая в организм, белки пищи подвергаются действию ферментов и гормонов и в итоге превращаются в составляющие их аминокислоты. Аминокислоты всасываются через стенки кишечника в кровь. Часть аминокислот поступает в печень, где происходит их дальнейшие превращения, а большая часть разносится к тканям и органам, где аминокислоты расходуются на построение и обновление клеток, а также на построение и обновление ферментов и гормонов. Наконец некоторая часть аминокислот является источником энергии, главным образом, при нехватке углеводов и жиров.

Таким образом, белки являются главным материалом для построения тканей организма.

Организм человека обладает способностью образовывать нужные аминокислоты из других аминокислот. Однако имеется 8 аминокислот (триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин), которые организм человека не способен синтезировать, но которые входят в состав белковых веществ человека. Эти аминокислоты называются «незаменимыми», они должны поступать в организм с продуктами питания. В питании детей дошкольного возраста они должны составлять 40% от суммы аминокислот, школьного возраста – 30%, а взрослых – 16%, т.е. 13-14 г.

Кроме того, питательная ценность белков зависит от степени усвояемости их организмом. Растительные белки усваиваются хуже, чем животные: белки яиц и молока – на 96%, рыбы и мяса – на 95%, хлеба – на 85%, овощей – на 80%, картофеля и бобовых – на 70%. Растительные белки должны составлять в дневном рационе не более 40%, т.к. наиболее полноценными считаются белки животного происхождения. Причина – большинство растительных белков имеет недостаточное содержание одной или двух незаменимых аминокислот. Это в основном лизин, метеонин и цистин.

Вместе с тем следует сказать и об отрицательном влиянии избытка белка в питании. Из-за большой реакционной способности организм переносит избыток белков труднее, чем других пищевых веществ. Особенно страдают от избытка белков печень и почки. Длительный избыток белка в питании вызывает перевозбуждение нервной системы, нарушение обмена витаминов, ожирение организма, заболевание суставов. Все это связано с повышенным поступлением вместе с белками нуклеиновых кислот, накоплением мочевой кислоты – продукта обмена пуринов, превращением избытка белков в жиры и т.д.

Потребность человеческого организма в белках составляет 1,1-1,5 г в день на 1 кг массы тела человека. Основными источниками белка в питании являются мясные, рыбные и зернобобовые продукты. Больше всего белка содержится в сырах – 25%, горохе и фасоли – 22-23%, разных видах мяса, рыбы и птицы – 16-20%, жирном твороге – 14%, крупах – 12-13%, ржаном хлебе – 5-6%, пшеничном – 8%, молоке – 2,9%, овощах и плодах – не более 2%.

Структура белка. Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.