15 вопрос

Химические свойства белков

1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою фор- му. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

7.Гидролиз белков.

Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно запи- сать так:

O H O O O

|| | || H+

–NH–CH–C–N–CH–C– +2nH2O nH2N–CH–C + nH2N–CH–C

| | | |

R1 R2 R1 OH R2 OH

n

полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2

Строение

Белки — это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообраз­ные биологические функции.

Можно выделить четыре уровня в строении поли­пептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

Пептидная цепь имеет линейную структуру только у неболь­шого числа белков. В большинстве белков пептидная цепь опре­деленным образом свернута в пространстве

Вторичная структура - это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль и β-структура

В α-спирали на одном витке укладывается четыре аминокис­лотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В β-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растяну­та, ее участки располагаются параллельно друг другу и удержи­ваются водородными связями Большинство белков содержит как α-спирали, так и β-структуры.

Третичная структура белка — это трехмерная конфигурация закрученной α-спирали или β-структуры в пространстве. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мости­ков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противопо­ложно заряженных групп NН3+ и СОО- и гидрофобные взаимо­действия, т.е. стремление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры. Третичная структура — высшая форма пространственной ор­ганизации белков. Однако, некоторые белки (например, гемогло­бин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями .

Ключевой этап определения структуры белка — расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре. Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколько), а затем анализируют аминокислотный состав цепей путем последовательного отщепления аминокислот. Это — чрезвычайно трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков.

Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Четвертичная структура белков. Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул белка.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ

Физические свойства белков весьма разнообразны и опреде­ляются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кис­лотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.

2. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием ами­нокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержа­щие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирози­на) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).