2. Ферменты

Ферменты - особая группа белков, которые играют в живой при­роде очень важную роль, поэтому рассмотрим их отдельно.

Ферменты представляют собой специфические катализаторы об­мена веществ. Как и неорганические катализаторы, они изменяют (обычно увеличивают) скорость только таких химических реакций, са­мопроизвольное протекание которых термодинамически возможно, т.е. реакций с уменьшением свободной энергии. Оказывая влияние на ско­рость, ферменты не «расходуются» - не входят в состав конечных про­дуктов реакции.

10

11

Ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряю­щими течение химических реакций в организме и, следовательно, иг­рающими важную роль в обмене веществ.

Ферменты обладают обратимостью действия, т.е. в зависимости от условий ускоряют скорость как прямой, так и обратной реакции. Они состоят из двух компонентов: белка (ферона или апофермента), обу­словливающего специфичность фермента, и простстической группы не­белкового характера (агона или кофермента), обусловливающей актив­ность фермента. Один и тот же кофермент может активировать различ­ные белки, катализируя несходные между собой реакции.

Однако имеется и ряд ферментов, которые состоят лишь из одного компонента - белка (липаза, уреаза, пепсин, трипсин, рибонуклеаза и др.). В однокомпонентных ферментах роль активной группы выполняют оп­ределенные химические группировки, входящие в состав самого белка.

Многие двух- и однокомпонентпые ферменты содержат в своем составе металлы, входящие в их простетическис группы. Например, же­лезо входит в состав цитохромов, участвующих в процессе дыхания, а также в состав ряда окислительных ферментов, катализирующих отня­тие водорода от различных соединений. В состав окислительных фер­ментов полифенозюксидазы и аскорбатоксидазы входит медь. Некоторые ферменты содержат также молибден и цинк. Активные группы многих ферментов включают в себя витамины.

Каталитическая активность фермента характеризуется числом молей превращенного субстрата, приходящегося на 1 моль фермента, за 1 мин. Каталитическое действие ферментов основано на снижении ими энергии активации реагирующих молекул. Действие ферментов прояв­ляется путем соединения их с субстратом. Однако получающиеся со­единения ферментов с субстратами крайне неустойчивы.

На скорость ферментативных реакций могут влиять различные факторы: угнетающее действие продуктов реакции, концентрация фер­мента и субстрата, температура, рН среды и т.д.

Ферменты весьма лабильны; их лабильность обусловлена белко­вой природой. Они легко денатурируются и изменяются под влиянием химических и физических воздействий. Важнейшими факторами, влияющими на действие фермента, являются температура и влажность. Активность фермента возрастает с повышением температуры до опреде­ленного уровня, достигает экстремального уровня, затем снижается из-за начинающейся денатурации образующего фермент белка. Оптимальная температура зависит, кроме того, от продолжительности ее действия -с увеличением продолжительности оптимальная температура сдвигается

в сторону более низких величин. При температуре около 100"С боль­шинство ферментов инактивируются.

Скорость ферментативных реакций обусловливается также увели­чением влажности, поскольку ферменты, как и другие белки, более ус­тойчивы в сухом состоянии. Активность ферментов в значительной сте­пени зависит от величины рН среды. Для каждого фермента характерны узкие пределы значений рН, в которых его каталитическая активность наиболее высока.

На активность ферментов влияют также специфические активато­ры и ингибиторы. К числу активаторов некоторых ферментов относят соединения, содержащие сулъфгидрильную группу -SH. Ишибирование (угнетение) ферментов происходит под влиянием веществ, осаждающих белки. К ним относятся соли тяжелых металлов, трихлоруксусиая кисло­та, танин и др.

Ферменты, участвующие в обмене веществ живой клетки, разде­ляют на конститутивные и адаптивные.

Конститутивные ферменты всегда находятся в клетке и постоян­но выполняют одну и ту же функцию.

Адаптивные ферменты образуются только при наличии потреб­ности в них, при изменении условий обмена веществ (изменении соста­ва питательных веществ в субстрате и т.д.).

Кроме того, различают эндо- и экзофермепты. Эндофермснты синтезируются внутри клетки и катализируют реакции, происходящие внутри клетки. Экзоферменты синтезируются внутри клетки, а затем вы­ходят за се пределы, где катализируют реакции расщепления питатель­ных веществ, находящихся в субстрате, до форм, которые могут пройти через цитоплазматическую мембрану и ассимилироваться клеткой.