- •1.Биохимия в решении проблем лечения и диагностики заболеваний.
- •2.Аминокислотный состав белковых молекул.
- •3.Структурно-функциональная организация клетки и функции ее компартментов.
- •4.Методы изучения обмена веществ.
- •5.Понятие об обмене веществ и энергии.Второй закон термодинамики и обмен веществ.
- •6.Переваривание углеводов пищи в ротовой полости.
- •7.Жирные кислоты важнейших липидов тканей человека.
- •1.Нобелевкие лауреаты.
- •2.Физико-химические свойства белков.
- •3.Структурная организация и функция клеточных мембран.
- •4.Состав пищи человека. Орг. И мин. Компоненты.
- •6.Переваривание углеводов в тонком кишечнике.
- •7.Структура и функции фосфолипидов тканей человека.
- •1.Объекты,цели и задачи статической биохимии.
- •2.Методы определения белков.
- •3.Механизмы действия и особенности ферметативного катализа.
- •5.Катаболические реакции.
- •6.Общая схема путей превращения глюкозы.
- •7.Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи динамической биохимии.
- •2. Уровни структурной организации белковых молекул.
- •3. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН среды.
- •4. Незаменимые компоненты пищи (полиненасыщенные жирные кислоты).
- •5. Специфические и общие пути катаболизма.
- •6. Общая схема источников и путей превращения глюкозы в тканях.
- •7. Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи функциональной биохимии.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •4. Регионарные патологии, связанные с недостатком микроэлементов.
- •5. Общие принципы регуляции метаболизма.
- •6. Химизм аэробного дихотомического пути распада глюкозы.
- •7 . Резервные и структурные липиды.
- •1. Биохимия в расшифровке механизмов физиологических функций клеток.
- •2. Классификация белков по их биологическим функциям.
- •8.Белки - биокатализаторы (ферменты).
- •3. Коферментные функции витамина в1. Витамин в1 (Тиамин)
- •4. Витамины – механизм их биологических эффектов.
- •5. Основные конечные продукты метаболизма у человека и пути их выведения.
- •6 . Челночные механизмы транспорта водорода надн в митохондрии.
- •7 . Переваривание жиров и всасывание продуктов переваривания липидов.
- •Единицы измерения активности и количества ферментов.
- •Пищевые источники и биологические функции витамина а.
- •Оксидазный тип катаболизма субстратов.
- •Химизм анаэробного пути распада углеводов.
- •Желчные кислоты. Строение и функции.
- •2. Строение и функции сложных белков
- •3.Влияние концентрации фермента и субстрата на ферментативный катализ.
- •6. Распространение и биологическая роль анаэробного гликолиза.
- •Место бх среди других наук в изучении материальных объектов.
- •Полиморфизм и гетерогенность белков в популяции человека
- •4.Полноценные и не полноценные белки
- •5. Макроэргические соединения – строение и функции.
- •6. Анаэробный гликолиз. Цикл кори.
- •7. Ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2. Изменение белкового состава в онтогенезе и при болезнях.
- •3. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы.
- •5. Понятие о тканевом дыхании и биологическом окислении.
- •6. Химизм глюконеогенеза.
- •7. Бета-окисление как специфический путь катаболизм жирных кислот.
- •5. Структурная организация митохондриальной цепи переноса электронов и протонов.
- •6. Химизм и использование лактата сердечной мышцей.
- •7. Особенности метаболизма полиненасыщенных жирных кислот.
- •1. Роль биохимии в подготовке врача.
- •3. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз.
- •5. Анаэробные дегидрогеназы и первичные акцепторы водорода – над и надф.
- •6. Биологическая роль пентозофосфатного пути катаболизма глюкозы.
- •7. Карнитиновый челночный механизм транспорта жирных кислот в митохондрии
- •Структурная организация живого, свойства живых систем.
- •Структурная организация и функции хромосом и рибосом.
- •Характеристика ферментов класса трансфераз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина рр.
- •Источники
- •Действие
- •Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/0 и адф/0
- •Механизм резервирования и мобилизации жиров.
- •Билет14
- •Важнейшие этапы истории биохимии. Разделы биохимии.
- •Строение и функции генетического кода: код, кадон и антикадон.
- •Характеристика ферментов класса гидролаз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в12.
- •Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.
- •Механизм мобилизации гликогена. Биологическая роль этого поцесса.
- •Синтез, использование и физиологическое значение кетоновых тел.
- •Формирование представлений о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте организма.
- •3. Характеристика ферментов класса изомераз.
- •4. Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •5. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Гипоэнергетические соединения.
- •7. Биосинтез жиров в жировой ткани.
- •2) Механизм репликации
- •Ферменты класс лиаз.
- •Витамин н-биотин, биос 2
- •5 ) Химизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты.
- •7) Синтез жирных кислот в печени (на схеме сверху)
- •Важнейшие этапы развития биохимии. Разделы биохимии.
- •2) Процесс транскрипции
- •4) Витамин в3 – пантотеновая кислота
- •5) Гипо– и авитаминозы подразделяют на:
- •6) Наследственные нарушения обмена дисахаридов
- •7) Стероиды организма человека и их биологические функции.
- •3) Изоферменты. Органоспецифические ферменты
- •5) Причины и последствия вторичных авитаминозов.
- •6) Представители и биолог роль глюкозамингликанов
- •18Б, 7 вопрос
- •1. Структурная организация живого.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •3. Типы транспорта веществ через клеточные мембраны.
- •4. Причины и последствия гипервитаминоза.
- •6. Структура и биологическая роль хондротинсульфатов.
- •7. Гиперхолестеринемия, причины и последствия.
- •1.Жизнь как существование белковых тел.
- •2.Химические связи и структура белковых молекл.
- •3.Наследственные энзимопатии.
- •4.Незаменимые органические компоненты пищи.
- •5.Химизм цтк.
- •6.Гиалуроновая кислота.
- •7.Биосинтез фосфолипидов.
- •2. Строение и функции рнк
- •4) Причины гипервитаминоза витамина д
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •Билет27
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •3. Клеточные механизмы регуляции активности ферментов
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •5 Биоэнергетика митохондриального окисления дегидрогеназами
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •1)Цели и задачи динамической биохимии.
- •2)Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка белков
- •7)Биохимические основы атеросклероза
- •Билет27
- •2. Уровни структурной организации
- •3, Особенности ферментативного катализа
- •2.Ферментативная реакция идет более "чисто", т.К. Фермент катализирует только одну реакцию не влияя на другие.
- •4,Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •Билет31
- •6. Мобилизация гликогена.
- •Билет32
- •6. Фермент синтеза гликогена гликогенсинтетаза "а" (активная форма ), под воздействием цАмф-зависимой протеинкиназы переходит в неактивную гликогенсинтетазу "b".
- •Билет33
- •Объекты и методы статической биохимии
- •Т ретичная структура белка. Факторы, повреждающие третичную структуру белка
- •Коферменты алифатического ряда
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в6
- •Аденилатциклазный каскадный механизм мобилизации гликогена
- •Ресинтез триглицеридов в стенке кишечника. Значение. Химизм
- •Объекты и методы динамической биохимии
- •Четвертичная структура белка. Дайте определение и приведите примеры
- •Химизм и биоэнергетика реакции окисления изоцитрата в цтк
- •Билет42
- •Гидролазы –
- •Витамины группы е (токоферолы)
- •Билет43
- •6. Ключевая реакция апатомического пути катаболизма глюкозы
- •Билет44
- •1) Решение проблем сохранения здоровья человека;
- •2) Выяснение причин различных болезней и изыскание путей их эффективного лечения.
- •2. Химические связи в построении молекулы тетра- и пентопептидов.
- •6. При переходе в аэробные условия анаэробный гликолиз и накопление лактата прекращается, а скорость потребления глюкозы резко угнетается. Это явление носит
- •7. К стероидам относятся углеводороды производные циклопентан-пергидро-фенантрена, метилированные в положении 13 (эстран) или в положениях 10 и 13 (андростан)
1. Основные биохимические функции ж.В.
1. Энергетическая функция - связана с запасанием солнечной энергии, ее передачей по цепям питания, рассеиванием. За счет наскопленной солнечной энергии протекают все жизненные явления на Земле.
2. Газовая функция - способность изменять и поддерживать определенный газовый состав среды обитания и атмосферы в целом.
3. Окислительно-восстановительная функция - связана с интенсификацией процессов окисления (благодаря выделению кислорода) и восстановления (H2S4CH4), протекающих под действием живого вещества.
4. Концентрационная функция - способность организмов извлекать из окружающей среды и накапливать в своем теле как биогенные, так и рассеянные элементы (результат действия такой функции - залежи полезных ископаемых).
5. Деструктивная функция - разрушение организмами и продуктами их жизнедеятельности как самих остатков органического вещества, так и косных веществ.
6. Транспортная функция - перенос вещества и энергии в результате активного движения живых организмов.
7. Средообразующая функция - преобразование физико-химических параметров среды в результате процессов жизнедеятельности. Эта функция - интегративная, то есть является результатом совместного выполнения других функций.
8. Рассеивающая функция - противоположна концентрационной функции и проявляется через трофическую и транспортную деятельность организмов.
9. Информационная функция - живые организмы и их сообщества накапливают определенную информацию, закрепляют ее в наследственных структурах, передают последующим поколениям.
2. Понятия код, кодон, антикодон.
Генети́ческий код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.
В ДНК используется четыре азотистых основания — аденин (А), гуанин (G), цитозин (С), тимин (T), В РНК используются те же нуклеотиды, за исключением тимина, который заменён похожим нуклеотидом — урацилом, который обозначается буквой U (У в русскоязычной литературе). В молекулах ДНК и РНК нуклеотиды выстраиваются в цепочки и, таким образом, получаются последовательности генетических букв.
Кодо́н (кодирующий тринуклеотид) — единица генетического кода, тройка нуклеотидных остатков (триплет) в ДНК или РНК, обычно кодирующих включение одной аминокислоты.
Поскольку существует 4 различных нуклеотида, то общее число кодонов равняется 64, из которых 61 кодируют определённые аминокислоты, а 3 оставшихся кодона (UGA, UAG и UAA) сигнализируют об остановке трансляции полипептидной цепи и называются стоп-кодонами
Антикодо́н — триплет (тринуклеотид), участок в транспортной рибонуклеиновой кислоте (тРНК), состоящий из трёх неспаренных (имеющих свободные связи) нуклеотидов. Спариваясь с кодоном матричной РНК (мРНК), обеспечивает правильную расстановку каждой аминокислоты при биосинтезе белка.
3. Клеточные механизмы регуляции активности ферментов
Одним из относительно простых способов регуляции активности ферментов является регуляция с помощью изменения концентрации веществ, подвергающихся превращениям, то есть субстратов реакции: чем больше в распоряжении фермента имеется молекул веществ, превращения которых он осуществляет, тем выше (до определенных пределов) скорость процесса.
Регуляция ферментативной активности, осуществляемая в центре присоединения субстрата (этот центр называют активным центром фермента), носит название изостерической в отличие от аллостерической, осуществляющейся в дополнительном центре.
Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостери-ческим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингиби-рование всей цепи синтетической реакции.