
- •1.Биохимия в решении проблем лечения и диагностики заболеваний.
- •2.Аминокислотный состав белковых молекул.
- •3.Структурно-функциональная организация клетки и функции ее компартментов.
- •4.Методы изучения обмена веществ.
- •5.Понятие об обмене веществ и энергии.Второй закон термодинамики и обмен веществ.
- •6.Переваривание углеводов пищи в ротовой полости.
- •7.Жирные кислоты важнейших липидов тканей человека.
- •1.Нобелевкие лауреаты.
- •2.Физико-химические свойства белков.
- •3.Структурная организация и функция клеточных мембран.
- •4.Состав пищи человека. Орг. И мин. Компоненты.
- •6.Переваривание углеводов в тонком кишечнике.
- •7.Структура и функции фосфолипидов тканей человека.
- •1.Объекты,цели и задачи статической биохимии.
- •2.Методы определения белков.
- •3.Механизмы действия и особенности ферметативного катализа.
- •5.Катаболические реакции.
- •6.Общая схема путей превращения глюкозы.
- •7.Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи динамической биохимии.
- •2. Уровни структурной организации белковых молекул.
- •3. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН среды.
- •4. Незаменимые компоненты пищи (полиненасыщенные жирные кислоты).
- •5. Специфические и общие пути катаболизма.
- •6. Общая схема источников и путей превращения глюкозы в тканях.
- •7. Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи функциональной биохимии.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •4. Регионарные патологии, связанные с недостатком микроэлементов.
- •5. Общие принципы регуляции метаболизма.
- •6. Химизм аэробного дихотомического пути распада глюкозы.
- •7 . Резервные и структурные липиды.
- •1. Биохимия в расшифровке механизмов физиологических функций клеток.
- •2. Классификация белков по их биологическим функциям.
- •8.Белки - биокатализаторы (ферменты).
- •3. Коферментные функции витамина в1. Витамин в1 (Тиамин)
- •4. Витамины – механизм их биологических эффектов.
- •5. Основные конечные продукты метаболизма у человека и пути их выведения.
- •6 . Челночные механизмы транспорта водорода надн в митохондрии.
- •7 . Переваривание жиров и всасывание продуктов переваривания липидов.
- •Единицы измерения активности и количества ферментов.
- •Пищевые источники и биологические функции витамина а.
- •Оксидазный тип катаболизма субстратов.
- •Химизм анаэробного пути распада углеводов.
- •Желчные кислоты. Строение и функции.
- •2. Строение и функции сложных белков
- •3.Влияние концентрации фермента и субстрата на ферментативный катализ.
- •6. Распространение и биологическая роль анаэробного гликолиза.
- •Место бх среди других наук в изучении материальных объектов.
- •Полиморфизм и гетерогенность белков в популяции человека
- •4.Полноценные и не полноценные белки
- •5. Макроэргические соединения – строение и функции.
- •6. Анаэробный гликолиз. Цикл кори.
- •7. Ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2. Изменение белкового состава в онтогенезе и при болезнях.
- •3. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы.
- •5. Понятие о тканевом дыхании и биологическом окислении.
- •6. Химизм глюконеогенеза.
- •7. Бета-окисление как специфический путь катаболизм жирных кислот.
- •5. Структурная организация митохондриальной цепи переноса электронов и протонов.
- •6. Химизм и использование лактата сердечной мышцей.
- •7. Особенности метаболизма полиненасыщенных жирных кислот.
- •1. Роль биохимии в подготовке врача.
- •3. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз.
- •5. Анаэробные дегидрогеназы и первичные акцепторы водорода – над и надф.
- •6. Биологическая роль пентозофосфатного пути катаболизма глюкозы.
- •7. Карнитиновый челночный механизм транспорта жирных кислот в митохондрии
- •Структурная организация живого, свойства живых систем.
- •Структурная организация и функции хромосом и рибосом.
- •Характеристика ферментов класса трансфераз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина рр.
- •Источники
- •Действие
- •Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/0 и адф/0
- •Механизм резервирования и мобилизации жиров.
- •Билет14
- •Важнейшие этапы истории биохимии. Разделы биохимии.
- •Строение и функции генетического кода: код, кадон и антикадон.
- •Характеристика ферментов класса гидролаз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в12.
- •Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.
- •Механизм мобилизации гликогена. Биологическая роль этого поцесса.
- •Синтез, использование и физиологическое значение кетоновых тел.
- •Формирование представлений о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте организма.
- •3. Характеристика ферментов класса изомераз.
- •4. Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •5. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Гипоэнергетические соединения.
- •7. Биосинтез жиров в жировой ткани.
- •2) Механизм репликации
- •Ферменты класс лиаз.
- •Витамин н-биотин, биос 2
- •5 ) Химизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты.
- •7) Синтез жирных кислот в печени (на схеме сверху)
- •Важнейшие этапы развития биохимии. Разделы биохимии.
- •2) Процесс транскрипции
- •4) Витамин в3 – пантотеновая кислота
- •5) Гипо– и авитаминозы подразделяют на:
- •6) Наследственные нарушения обмена дисахаридов
- •7) Стероиды организма человека и их биологические функции.
- •3) Изоферменты. Органоспецифические ферменты
- •5) Причины и последствия вторичных авитаминозов.
- •6) Представители и биолог роль глюкозамингликанов
- •18Б, 7 вопрос
- •1. Структурная организация живого.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •3. Типы транспорта веществ через клеточные мембраны.
- •4. Причины и последствия гипервитаминоза.
- •6. Структура и биологическая роль хондротинсульфатов.
- •7. Гиперхолестеринемия, причины и последствия.
- •1.Жизнь как существование белковых тел.
- •2.Химические связи и структура белковых молекл.
- •3.Наследственные энзимопатии.
- •4.Незаменимые органические компоненты пищи.
- •5.Химизм цтк.
- •6.Гиалуроновая кислота.
- •7.Биосинтез фосфолипидов.
- •2. Строение и функции рнк
- •4) Причины гипервитаминоза витамина д
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •Билет27
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •3. Клеточные механизмы регуляции активности ферментов
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •5 Биоэнергетика митохондриального окисления дегидрогеназами
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •1)Цели и задачи динамической биохимии.
- •2)Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка белков
- •7)Биохимические основы атеросклероза
- •Билет27
- •2. Уровни структурной организации
- •3, Особенности ферментативного катализа
- •2.Ферментативная реакция идет более "чисто", т.К. Фермент катализирует только одну реакцию не влияя на другие.
- •4,Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •Билет31
- •6. Мобилизация гликогена.
- •Билет32
- •6. Фермент синтеза гликогена гликогенсинтетаза "а" (активная форма ), под воздействием цАмф-зависимой протеинкиназы переходит в неактивную гликогенсинтетазу "b".
- •Билет33
- •Объекты и методы статической биохимии
- •Т ретичная структура белка. Факторы, повреждающие третичную структуру белка
- •Коферменты алифатического ряда
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в6
- •Аденилатциклазный каскадный механизм мобилизации гликогена
- •Ресинтез триглицеридов в стенке кишечника. Значение. Химизм
- •Объекты и методы динамической биохимии
- •Четвертичная структура белка. Дайте определение и приведите примеры
- •Химизм и биоэнергетика реакции окисления изоцитрата в цтк
- •Билет42
- •Гидролазы –
- •Витамины группы е (токоферолы)
- •Билет43
- •6. Ключевая реакция апатомического пути катаболизма глюкозы
- •Билет44
- •1) Решение проблем сохранения здоровья человека;
- •2) Выяснение причин различных болезней и изыскание путей их эффективного лечения.
- •2. Химические связи в построении молекулы тетра- и пентопептидов.
- •6. При переходе в аэробные условия анаэробный гликолиз и накопление лактата прекращается, а скорость потребления глюкозы резко угнетается. Это явление носит
- •7. К стероидам относятся углеводороды производные циклопентан-пергидро-фенантрена, метилированные в положении 13 (эстран) или в положениях 10 и 13 (андростан)
Билет27
1)
2) Генетический код для аминокислот является вырожденным. Это означает, что значительное большинство аминокислот кодируется несколькими кодонами. За исключением метионина и триптофана, Узнавание кодона мРНК антикодоном тРНК основано не только на спаривании оснований, когда каждое основание кодона образует пару оснований с комплементарным азотистым основанием антикодона. В этом случае каждый антикодон, соответственно каждая молекула тРНК, может в принципе узнавать только один кодон мРНК. Вырожденность генетического кода имеет биологический смысл, обеспечивая организму ряд преимуществ. В частности, она способствует «совершенствованию» генома, так как в процессе точечной мутации, вызванной химическими или физическими факторами, возможны различные аминокислотные замены. Другой отличительной особенностью генетического кода является его непрерывность, отсутствие «знаков препинания», т.е. сигналов, указывающих на конец одного кодона и начало другого. Другими словами, код является линейным, однонаправленным и непрерывающимся: АЦГУЦГАЦЦ. Это свойство генетического кода обеспечивает синтез точной и в высшей степени упорядоченной последовательности аминокислотных остатков в молекуле белка.
3) Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – фермент, обратимо катализирующий окисление лактата в пируват. Известны 5 изоформ ЛДГ, из них большее диагностическое значение имеют ЛДГ1 и ЛДГ5. ЛДГ1 участвует в окислении лактата в пируват и преобладает в тканях с аэробным типом метаболизма (миокард, почки, мозг, эритроциты, тромбоциты). ЛДГ5 напротив, способствует превращению пирувата в лактат и активна в тканях с высоким уровнем гликолиза (печень, скелетные мышцы). Основная роль общей ЛДГ заключается в выявлении тканевого повреждения. Выявлена высокая специфическая активность для печени, миокарда, скелетной мускулатуры, почек и эритроцитов. При мышечной дистрофии Дюшенна увеличение активности ЛДГ выявляется за несколько лет до обнаружения клинических сиптомов. Определение активности изоферментов ЛДГ1 более информативно при заболеваниях крови, почек, миокарда, а ЛДГ5 – при заболеваниях гепатобилиарной системы. Активность ЛДГ также повышается при циррозе, опухолях различной локализации, травмах, лекарственной интоксикации
4) Биоти́н — водорастворимый витамин группы В. Молекула биотина состоит из тетрагидроимидазольного и тетрагидротиофенового кольца, в тетрагидротиофеновом кольце один из атомов водорода замещен на валериановую кислоту.
содержится в говядине, телятине, курином мясе и ветчине, коровьем молоке и сыре, сельди. Из растительных продуктов им богаты помидоры, соевые бобы, неочищенный рис и рисовые отруби, пшеничная мука, морковь и цветная капуста, яблоки и апельсины, бананы и дыня, картофель, свежий лук, цельные зёрна ржи. В тканях животных биотин связан с белками, а во фруктах и овощах он содержится в свободном состоянии. Биотин занимает важную роль в процессах обмена белков, жиров и углеводов, необходим для активации витамина С, с его участием протекают реакции активирования и переноса углекислого газа в кровеносной системе, формирует часть некоторых ферментных комплексов и необходим для нормализации роста и функций организма. Биотин, взаимодействуя с гормоном инсулином, стабилизирует содержание сахара в крови, также участвует в производстве глюкокиназы. Оба этих фактора важны при диабете. Рекомендуемой суточной дозой биотина является:
для взрослых 150-300 мкг для детей, в зависимости от возраста и пола 50-150 мкг
5) АТФ – это универсальное энергетическое вещество организма. АТФ – нуклеотид, в состав молекулы которого входят азотистое основание – аденин, углевод – рибоза и три остатка фосфорной кислоты. Особенностью молекулы АТФ является то, что второй и третий остатки фосфорной кислоты присоединяются связью, богатой энергией, иначе называемой макроэргической связью. Часто соединения, имеющие макроэргическую связь (а мы столкнемся с ними в процессе изучения предмета) обозначатся термином «макроэрги» или макроэргические вещества.
Строение АТФ:
^ Аденин – рибоза – Ф.К. – Ф.К. – Ф.К.
аденозин
При использовании АТФ в качестве источника энергии обычно происходит отщепление путем гидролиза последнего остатка фосфорной кислоты.
^ АТФ + Н2О → АДФ + Н3РО4 + энергия
Главными потребителями энергии АТФ в организме являются
реакции синтеза; мышечная деятельность; транспорт молекул и ионов через мембраны
6)
7 При смешанной диете примерно половина суточной нормы холестерина синтезируется в кишечнике, коже и главным образом в печени (примерно 50%), а остальной холестерин поступает с пищей. Значительная часть холестерина включена в липидный слой плазматических мембран. Большое количество холестерина расходуется в биосинтезе желчных кислот (см. с. 306), часть выделяется с желчью. Ежесуточно из организма выводится примерно 1 г холестерина. Очень небольшая часть холестерина используется для биосинтеза стероидных гормонов
Главным источником для синтеза холестерина является ацетил-КоА, и до стадии образования b-гидрокси-b-метилглутарил-КоА (ГМГ-КоА)
Под воздействием мевалонат киназы с использованием двух молекул АТФ образуется мевалонилпирофосфат, при декарбоксилировании которого образуется изопентилпирофосфат и далее диметилаллилпирофосфат:
Билет22