
- •1.Биохимия в решении проблем лечения и диагностики заболеваний.
- •2.Аминокислотный состав белковых молекул.
- •3.Структурно-функциональная организация клетки и функции ее компартментов.
- •4.Методы изучения обмена веществ.
- •5.Понятие об обмене веществ и энергии.Второй закон термодинамики и обмен веществ.
- •6.Переваривание углеводов пищи в ротовой полости.
- •7.Жирные кислоты важнейших липидов тканей человека.
- •1.Нобелевкие лауреаты.
- •2.Физико-химические свойства белков.
- •3.Структурная организация и функция клеточных мембран.
- •4.Состав пищи человека. Орг. И мин. Компоненты.
- •6.Переваривание углеводов в тонком кишечнике.
- •7.Структура и функции фосфолипидов тканей человека.
- •1.Объекты,цели и задачи статической биохимии.
- •2.Методы определения белков.
- •3.Механизмы действия и особенности ферметативного катализа.
- •5.Катаболические реакции.
- •6.Общая схема путей превращения глюкозы.
- •7.Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи динамической биохимии.
- •2. Уровни структурной организации белковых молекул.
- •3. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и рН среды.
- •4. Незаменимые компоненты пищи (полиненасыщенные жирные кислоты).
- •5. Специфические и общие пути катаболизма.
- •6. Общая схема источников и путей превращения глюкозы в тканях.
- •7. Состав и биологические функции транспортных липидов.
- •1. Объекты, цели и задачи функциональной биохимии.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •4. Регионарные патологии, связанные с недостатком микроэлементов.
- •5. Общие принципы регуляции метаболизма.
- •6. Химизм аэробного дихотомического пути распада глюкозы.
- •7 . Резервные и структурные липиды.
- •1. Биохимия в расшифровке механизмов физиологических функций клеток.
- •2. Классификация белков по их биологическим функциям.
- •8.Белки - биокатализаторы (ферменты).
- •3. Коферментные функции витамина в1. Витамин в1 (Тиамин)
- •4. Витамины – механизм их биологических эффектов.
- •5. Основные конечные продукты метаболизма у человека и пути их выведения.
- •6 . Челночные механизмы транспорта водорода надн в митохондрии.
- •7 . Переваривание жиров и всасывание продуктов переваривания липидов.
- •Единицы измерения активности и количества ферментов.
- •Пищевые источники и биологические функции витамина а.
- •Оксидазный тип катаболизма субстратов.
- •Химизм анаэробного пути распада углеводов.
- •Желчные кислоты. Строение и функции.
- •2. Строение и функции сложных белков
- •3.Влияние концентрации фермента и субстрата на ферментативный катализ.
- •6. Распространение и биологическая роль анаэробного гликолиза.
- •Место бх среди других наук в изучении материальных объектов.
- •Полиморфизм и гетерогенность белков в популяции человека
- •4.Полноценные и не полноценные белки
- •5. Макроэргические соединения – строение и функции.
- •6. Анаэробный гликолиз. Цикл кори.
- •7. Ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2. Изменение белкового состава в онтогенезе и при болезнях.
- •3. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы.
- •5. Понятие о тканевом дыхании и биологическом окислении.
- •6. Химизм глюконеогенеза.
- •7. Бета-окисление как специфический путь катаболизм жирных кислот.
- •5. Структурная организация митохондриальной цепи переноса электронов и протонов.
- •6. Химизм и использование лактата сердечной мышцей.
- •7. Особенности метаболизма полиненасыщенных жирных кислот.
- •1. Роль биохимии в подготовке врача.
- •3. Характеристика ферментов класса оксидоредуктаз.
- •5. Анаэробные дегидрогеназы и первичные акцепторы водорода – над и надф.
- •6. Биологическая роль пентозофосфатного пути катаболизма глюкозы.
- •7. Карнитиновый челночный механизм транспорта жирных кислот в митохондрии
- •Структурная организация живого, свойства живых систем.
- •Структурная организация и функции хромосом и рибосом.
- •Характеристика ферментов класса трансфераз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина рр.
- •Источники
- •Действие
- •Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/0 и адф/0
- •Механизм резервирования и мобилизации жиров.
- •Билет14
- •Важнейшие этапы истории биохимии. Разделы биохимии.
- •Строение и функции генетического кода: код, кадон и антикадон.
- •Характеристика ферментов класса гидролаз.
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в12.
- •Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.
- •Механизм мобилизации гликогена. Биологическая роль этого поцесса.
- •Синтез, использование и физиологическое значение кетоновых тел.
- •Формирование представлений о белках как о классе соединений и важнейшем компоненте организма.
- •3. Характеристика ферментов класса изомераз.
- •4. Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •5. Терморегуляторная функция тканевого дыхания. Гипоэнергетические соединения.
- •7. Биосинтез жиров в жировой ткани.
- •2) Механизм репликации
- •Ферменты класс лиаз.
- •Витамин н-биотин, биос 2
- •5 ) Химизм окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты.
- •7) Синтез жирных кислот в печени (на схеме сверху)
- •Важнейшие этапы развития биохимии. Разделы биохимии.
- •2) Процесс транскрипции
- •4) Витамин в3 – пантотеновая кислота
- •5) Гипо– и авитаминозы подразделяют на:
- •6) Наследственные нарушения обмена дисахаридов
- •7) Стероиды организма человека и их биологические функции.
- •3) Изоферменты. Органоспецифические ферменты
- •5) Причины и последствия вторичных авитаминозов.
- •6) Представители и биолог роль глюкозамингликанов
- •18Б, 7 вопрос
- •1. Структурная организация живого.
- •2. Зависимость биологических функций от структуры белков.
- •3. Типы транспорта веществ через клеточные мембраны.
- •4. Причины и последствия гипервитаминоза.
- •6. Структура и биологическая роль хондротинсульфатов.
- •7. Гиперхолестеринемия, причины и последствия.
- •1.Жизнь как существование белковых тел.
- •2.Химические связи и структура белковых молекл.
- •3.Наследственные энзимопатии.
- •4.Незаменимые органические компоненты пищи.
- •5.Химизм цтк.
- •6.Гиалуроновая кислота.
- •7.Биосинтез фосфолипидов.
- •2. Строение и функции рнк
- •4) Причины гипервитаминоза витамина д
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •Билет27
- •1. Основные биохимические функции ж.В.
- •2. Понятия код, кодон, антикодон.
- •3. Клеточные механизмы регуляции активности ферментов
- •4 Гиповитаминоз pp -причины и последствия
- •5Механизмы трансформация энергии в клетке
- •6. Химизм метаболизма лактата в печени.
- •7. Понтие о сфонголипидозах.
- •Билет23
- •1)Функциональная биохимия
- •2. Типы генов днк и их функции
- •4. Гиповитаминоз с -причины и последствия
- •5 Биоэнергетика митохондриального окисления дегидрогеназами
- •6)Состав и функции протеогликанов
- •1)Цели и задачи динамической биохимии.
- •2)Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка белков
- •7)Биохимические основы атеросклероза
- •Билет27
- •2. Уровни структурной организации
- •3, Особенности ферментативного катализа
- •2.Ферментативная реакция идет более "чисто", т.К. Фермент катализирует только одну реакцию не влияя на другие.
- •4,Строение, пищевые источники и биологические функции витамина к.
- •Билет31
- •6. Мобилизация гликогена.
- •Билет32
- •6. Фермент синтеза гликогена гликогенсинтетаза "а" (активная форма ), под воздействием цАмф-зависимой протеинкиназы переходит в неактивную гликогенсинтетазу "b".
- •Билет33
- •Объекты и методы статической биохимии
- •Т ретичная структура белка. Факторы, повреждающие третичную структуру белка
- •Коферменты алифатического ряда
- •Строение, пищевые источники и биологические функции витамина в6
- •Аденилатциклазный каскадный механизм мобилизации гликогена
- •Ресинтез триглицеридов в стенке кишечника. Значение. Химизм
- •Объекты и методы динамической биохимии
- •Четвертичная структура белка. Дайте определение и приведите примеры
- •Химизм и биоэнергетика реакции окисления изоцитрата в цтк
- •Билет42
- •Гидролазы –
- •Витамины группы е (токоферолы)
- •Билет43
- •6. Ключевая реакция апатомического пути катаболизма глюкозы
- •Билет44
- •1) Решение проблем сохранения здоровья человека;
- •2) Выяснение причин различных болезней и изыскание путей их эффективного лечения.
- •2. Химические связи в построении молекулы тетра- и пентопептидов.
- •6. При переходе в аэробные условия анаэробный гликолиз и накопление лактата прекращается, а скорость потребления глюкозы резко угнетается. Это явление носит
- •7. К стероидам относятся углеводороды производные циклопентан-пергидро-фенантрена, метилированные в положении 13 (эстран) или в положениях 10 и 13 (андростан)
2.Физико-химические свойства белков.
-молекулярная масса,
-амфотерность,
-ионизация,
-гидратация,
- растворимость,
-осаждение
Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.
Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы.
Белковые растворы - коллоидные растворы с разными свойствами. Белки бывают кислыми и основными. Кислые белки содержат много глу и асп, у которых есть дополнительные карбоксильные и меньше аминогрупп. В щелочных белках много лиз и арг. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой, так как у белков за счет аминокислот есть много гидрофильных группировок (-СООН, -ОН, -NH2, -SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд. Заряд белка в воде может меняться в зависимости от РН.
Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.
Реакции осаждения делят на два вида.
Высаливание белков: (NH4)SO4 - снимается только гидратная оболочка, белок сохраняет все виды своей структуры, все связи, сохраняет нативные свойства. Такие белки можно затем вновь растворить и использовать.
Осаждения с потерей нативных свойств белка - процесс необратимый. С белка снимается гидратная оболочка и заряд, нарушаются различные свойства в белке. Например соли меди, ртути, мышьяка, железа, концентрированные неорганические кислоты - HNO3, H2SO4, HCl, органические кислоты, алкалоиды - танины, йодистая ртуть.
При кипячении молекулы белков начинают хаотично двигаться, сталкиваются, снимается заряд, уменьшается гидратная оболочка.
Денатурация. При воздействии на белки определенными агентами может нарушаться пространственная структура белка. Первичная структура не изменяется, изменяются нативные свойства белка, он перестает функционировать. Факторы:
термические (кипячение);
химические (кислоты, щелочи);
радиоактивное излучение.
Амфотерность
Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.
Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах.
Ионизация белков.
Ионизация белковых молекул зависит от рН среды.При определенном значении рН число положительно и отрицательно заряженных групп может быть одинаковым. Такое состояние белковой молекулы называется изоэлектрическим состоянием (суммарный заряд молекулы белка равен нулю).Значение рН при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой (рI). Пепсин имеет рI = 1, сальмин рI=12, альбумины рI=7. Изоэлектрическая точка большинства белков лежит в слабокислой зоне. Это связано с тем, что обычно в белках анионогенных аминокислот (моноаминодикарбоновых) больше, чем катионогенных. Однако есть белки и щелочного характера, это сальмин и гистоны.
R---CH--( NH2)n R---CH--( NH3+ )n
| |
C=O C=O
| |
NH NH
| + Н2О |
. ---------> .
| |
C=O C=O
| |
NH NH
| |
R---CH--(COOH)n R---CH--(COO-)n
Гидратация
Диссоциация ионогенных групп приводя к появлению заряда у молекулы белка, обеспечивает дополнительную фиксацию дипольных молекул воды в гидратной оболочке.