Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
бх.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.03.2025
Размер:
7.54 Mб
Скачать
  1. Характеристика ферментов класса трансфераз.

2 класс ферментов — трансферазы. Ферменты этого класса катализируют перенос функциональных групп и делятся по этому принципу на 8 подклассов:

  • переносит одноуглеродные остатки (метил-, метелин-)

  • переносят альдегидные или кетоновые группы

  • переносят ацильные (кислотные) остатки

  • переносят гликозильные остатки

  • переносят алкильные или арильные группы

  • переносят азотсодержащие группы (амино-, амидино-)

  • переносят фофорсодержащие группы

  • переносят серосодержащие группы (тиогруппы)

  1. Строение, пищевые источники и биологические функции витамина рр.

Витамин PP существует в двух формах - никотиновой кислоты и никотиномида.

Источники

Говяжья печень, дрожжи, брокколи, морковь, сыр, кукурузная мука, листья одуванчика, финики, яйца, рыба, молоко, арахис, свинина, картофель, помидоры, проростки пшеницы, продукты из цельных злаков.

Травы, богатые витамином PP: люцерна, корень лопуха, котовник кошачий, кайенский перец, ромашка, песчанка, очанка, семя фенхеля, пажитник сенной, женьшень, хмель, хвощ, коровяк, крапива, овес, петрушка, мята перечная, листья малины, красный клевер, плоды шиповника, шалфей, щавель.

Действие

Активное воздействие витамина PP на обменные процессы обусловлено его вхождением в состав ниацинамидадениндинуклеотида (НАД) и ниацинамидадениндинуклеотида фосфата (НАДФ), являющихся кофакторами ряда ферментов. В частности, ниацинамид входит в состав кодегидраз, являющихся переносчиками водорода к флавопротеиновым ферментам, и тем самым регулирует окислительно-восстановительные процессы в организме.

  1. Окислительное фосфорилирование, коэффициент р/0 и адф/0

ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕсинтез АТФ из аденозиндифосфата и неорг. фосфата, осуществляющийся в живых клетках, благодаря энергии, выделяющейся при окислении орг. в-в в процессе клеточного дыхания. В общем виде окислительное фосфорилирование и его место в обмене в-в можно представить схемой:

Энергия окисляющихся веществ используется для синетза АТФ из АДФ. В молекуле АТФ имеютсядве высокоэнергетические (макроэргические) связи:

В молекуле АДФ только одна высокоэнергетическая связь, в результате синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования добавляется еще одна , т.е. Энергия окисления субстрата трансформируется в энергию химических связей в молекуле АТФ. Т.е. Главный путь синтеза АТФ из АДФ — окислительное фосфорилирование, при этом Адф фосфорилируется неорганическим фосфатом:

АДФ + Н3 РО4 + энергия --- АТФ + Н2 О

Синтез АТФ осуществляется на уроне трех участков дыхательной цепи митохондрий, где имеется достаточной величины разность редокс-потенциалов. Первый участок м/у НАД и ФМН (0,21в), второй — м/у b и c (0,22в), третий м/у цитохромоксидазой(а+а3) и кислородом (0,29в).

Для качественной оценки был введен покзатель окислительного фосфолирирования- коэффициент Р/0 — отношение количества молекул фосфорной кислоты к количеству атомов кислорода использованных митоондриями при окислении какого-либо субстрата.

Другим показателем, характеризующим активность митохондрий в 3-м состоянии, является коэффициент АДФ/О. Величина АДФ/О характеризует функциональную организацию механизмов, определяющих процесс фосфорилирования АДФ в митохондриальной мембране и связь их с активностью терминальной дыхательной цепи.

Чем больше величина АДФ/О, тем меньше затрачивается кислорода на фосфорилирование, тем соответственно выше коэффициент полезного действия митохондрий с точки зрения запасания энергии для дальнейших внутриклеточных метаболических процессов.

  1. Биосинтез гликогена. Биологичечкая роль этого процесса.

Значительная часть глюкозы, поступающей в клетки при пищеварении, превращается в гликоген — запасной полисахарид, используемый в интервалах м/у приемами пищи. Синтез осуществляется во всех клетках организма,но особенно активно потекает в скелетных мышцах и печени.

Ключевым ферментом синтеза гикогена является активная форма — гликогенсинтетаза «а», которая цАМФ зависимой протеинкиназой переводит ее в неактивную форму — гликогенсинтетазу «b».

Гликоген по строению сходен с крахмалом. Непосредственным донором глюкозных остатков при биосинтезе гликогена служит УДФ-глюкоза, которая образуется из УТФ и глюкозо-1-фосфата под воздействием фермента глюкозо-1-фосфат-уридил-трансферазы: глюкозо-у-фосфат + УТФ —УДФ-глюкоза + Н3РО4

Под воздействием гликогенсинтетазы (1,4-гликозилтрансферазы) происходит перенос остатков глюкозы с УДФ-глюкозы на олигосахаридный фермент (гликоген-затравка). Врезультате синтезируется линейная цепь гликогена, остатки глюкозы соеденены друг с другом 1-4 альфа-гликозидной связью:

УДФ-глюкоза + n(глюкоза)--- УДФ + 1,4-гликоген

Ветвления в молекуле гликогена возникают в результате действия фермента ветвления — амило-1,4-->1,6 гликозилтрансферазы, который переносит фрагмент (олигосахарид) из 5-7 мономеров от 1,4-гликогена и присоединяет его к центру оставшейся линейной цепи гликогена 1,6- гликозидной связью:

(1,4)-гликоген ----- 1,4-1,6-гликоген

РОЛЬ: необходимость превращения глюкозы в гликоген при запасании энергетического материала обусловлена тем, что накопление легкорастворимой глюкозы в клетках могло бы привести к осмотическому шоку- разрушению клеточной мембраны.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]