2. Изменение белкового состава в онтогенезе и при болезнях.

Белковый состав организма здорового взрослого человека относительно постоянен, хотя возможны изменения количества отдельных белков в органах и тканях в зависимости от состава пищи и режима питания, от физиологической активности человека, биологических ритмов.

В процессе развития многоклеточного организма, особенно на стадиях дифференцировки клеток, белковый состав значительно изменяется. Для каждого типа специализированных клеток характерно появление специфических белков, которые определяют особенности их биологических функций. Так, только в эритроцитах есть гемоглобин, осуществляющий транспорт кислорода, к тканям,. Кроме того, специализированные клетки отличаются и количеством белков, При различных заболеваниях происходит изменение белкового состава тканей. Эти изменения называются протеинопатиями. Различают наследственные и приобретённые протеинопатии.

Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Примеры наследственных протеинопатии – гемоглобинопатии.

Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

3. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы.

Скорость ферментативного катализа зависит от концентрации субстрата и фермента (при увеличении концентрации субстрата скорость ферментативного катализа возрастает и достигает максимума и затем при увеличении концентрации субстрата не меняется; при высокой концентрации субстрата и при постоянстве температуры, рН среды, скорость фермент реакции пропорциональна концентрации фермента, т.е. с ростом концентрации фермента растет скорость реакции) Влияние температуры на скорость ферментативной реакции может быть выражена через темпер коэффициент (Q10)

Q10= скорость реакции при (Х+10)град С / скорость реакции при Х град С

При постоянной температуре любой фермент прявляет наибольшую активность в определнном диапозоне рН среды. Оптимальной считается то значение рН, при котором реакция протекает с макс скоростью . При более низком или более высоком уровне рН активность фермента снижается.

Вещества, повышающие активность ферментов и, следовательно, скорость ферментативной реакции называются активаторами.

Ионы металлов, кофакторы ферментов, субстраты могут повышать активность ферментов.

Активация ферментов может осуществляться путем химической модификации структуры фермента, т.е. путем превращения неактивного профермента в фермент, путем присоединения какой-либо специфической модифицирующей группы к молекуле фермента, или путем диссоциации неактивного комплекса на активный фермент и связывающий комплекс.

Вещества, снижающие активность фермента называются ингибиторами.

Метаболические процессы, протекающие в клетке находятся в постоянном равновесии, одновременны, подчинены и определяют физиологическое состояние организма. Направленность и интенсивность метаболических реакций зависит от активности ферментов. Факторы способные изменить активность фермента включаются в процесс регуляции метаболизма.

Основными факторами, от которых зависит активность ферментов в клетке являются:

- количество фермента,

- локализация ферментов в клетке,

- изменения уровня рН, температуры,

- количество субстрата,

- наличие аллостерических эффекторов, активаторов и ингибиторов.

4. Строение, пищевые источники, биологические функции витамина В6.

пиродоксин

пиродакслаь

пиродаксльфосфат

Особенно много его содержится в зерновых ростках, в грецких орехах ифундуке, в шпинате, картофеле и батате, моркови, цветной и белокочанной капусте, помидорах, клубнике, черешне, апельсинах и лимонах, авокадо. Также он содержится в мясных и молочных продуктах, рыбе, яйцах, крупах и бобовых. Витамин B₆ (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин) синтезируется в организме кишечной микрофлорой.

К основным задачам и функциям, является переработка необходимых аминокислот.

При помощи витамина В6 в человеческой печени начинает синтезироваться фермент, необходимый для нормальной переработки аминокислот, а также для лучшего усваивания белков Одними из наиболее важных функций пиридоксина являются поддержание баланса калия и натрия в жидкостях организма, активное участие в производстве гемоглобина и эритроцитов, а также обеспечение полноценной работы головного мозга и нервной системы. К тому же, пиридоксин является необходимым веществом для полноценного обмена белков, углеводов и жиров.

способствует укреплению иммунной системы, а также принимает активное участие в процессе образования антител, Пиридоксин в больших количествах рекомендуется употреблять людям, которые страдают заболеваниями сердечно-сосудистой системы. Этот витамин предотвращает сгущение крови, защищает от атеросклероза, инфарктов и инсультов, способствует нормализации артериального давления, а также обеспечивает нормальную работу печени.