3.Влияние концентрации фермента и субстрата на ферментативный катализ.

Катализ – ускорение хим реакции, вызванное добавлением малых,нестехиометрических количеств определенного вещества катализатора. Катализатор ускоряет реакцию не просто своим присутствием , а взаимодействуя с веществом, подвергающимся превращению. Ферменты –белки , и подобно всем белкам они могут избирательно присоединять лиганды. Лиганд подвергшийся химическому превращению называют субстратом фермента. В ходе присоединения субстрата и в ходе катализа происходят конформационные изменения молекулы фермента и субстрата. До взаимодействия пространственная структура и активного центра лишь приблизитльно соответствуют друг другу, строгая комплементраность возникает в процессе взаимодействия в результате измененияя конформации. Конформационные изменения могут способствовать «растягиванию» разрываемой связи или наоборот сближению молекул при реакциях синтеза и тем самым вносят вклад в ускорение реакции.

4. пищевые источники и биологические функции витамина Д. Витамин D (кальциферол, антирахитический фактор). Недостаток приводит к возникновению рахита. Возможны деформации костей скелета. Часто наблюдаются желудочно-кишечные расстройства. Также возможен остеопороз (хрупкость костей) и остеомаляция (размягчение костей). Витамин D – контролирует фосфорно-кальциевый обмен. Обеспечивает транспорт Ca и P в сыворотке крови. Содержится в продуктах животного происхождения (печень трески и печень рыб). Суточная – 0,025 мкг.

5.микросомальный тип окисления. В мембран гладких эндоплазмацитов ретикулома а также в митохондриях мембран некоторых органов есть окислительная система которая катализирует гидроксилированием большого числа разных субстратов. Эта окислительная система состоит из 2 цепей окислен НАДФ зависимого и НАД зависимого,НАДФ зависимая монооксидазная цепь состоит из вос-ого НАДФ,флавопротеида с коферментом ФАД и цитохрома Р450. НАД Н зависим цепь окисления содержит флавопротеид и цитохром В5. обе цепи могут обмениваться е.при выделении эндоплазматического ретикулума из Кл мембран распад-ся на части,каждая из которых образует замкнутый пузырёк-микросому.окисление с участием цР450 обычно изучают используя пр-ты лизосом-микросомальное окисление. цР450 катализирует образование гидроксильных гр при синтезе желчных кислот,стероидных гормонов,при катаболизме ряда в-в и обмене чужерод соед. цР450,как и все цитохромы относится к гемопротеидам,а белковая часть представлен одной полипептидной цепью,М=50тыс.способен образовывать комплекс с СО2 –имеет максимальное поглащение при 450нм.окисление ксенобиотиков осуществл с различ скоростью извест индукции и ингибиторы микросомальных систем окисления. Скорость окисления тех или иных в-в может ограничев-ся конкуренц за фермент комплекс микросом фракции. Так одновременное назначение 2 конкурирующ лек приводит к тому,что удаление одного из них может замед-ся и это приведёт к накоплению его в организме.В др случ лек может индуцировать активацию сис-мы микросом оксидаз-ускорен устранение одновремен назначенных др пр-ов.Индукторы микросом можно использовать и как лек ср-ва при необходимости активировать процессы обезвреживания эндоген метаболитов. Помимо реакций детоксикац ксенобиотиков сис-ма микросомального окисления может вызывать токсификацию исходно инертных в-в.  Цитохром Р450 – гемопротеин, содержит простетичесую группу – гем, и имеет участки связывания для О2 и субстрата (ксенобиотика). Молекулярный О2 в триплетном состоянии инертен и не способен взаимодействовать с орган соединениями. Чтобы сделать О2 реакционоспособным необходимо его превратить в синглетный, используя ферментные системы его восстановления (моноксигеназная система).