Лдг (молочнокислаялактатдегидрогеназа).

Норма в сыворотке крови 114 – 240 Ед/л.

Фермент гликолиза, поэтому содержится там, где наблюдается интенсивный гликолиз, т.е. в эритроцитах, скелетной мускулатуре; печени, почках, злокачест-венных опухолях.

Повышение наблюдается при

• остром инфаркте миокарда (через 6-8 часов от начала заболевания,

держится весь острый период, снижается при стихании процесса, т.е. имеет не только диагностическое, но и прогностическое значение, особенно ЛДГ1 и 2 (max ч/з 36-48 ч);

• вирусном гепатите, опухолях в печени (ЛДГ4 и 5);

• повреждении и атрофии мышц (ЛДГ3, 4 и 5);

• гемолитических анемиях.

К реатинкиназа (КК) – фермент, который переносит остаток фосфорной кислоты с АТФ на креатин образуется креатин-фосфат. Max количество фермента содержится в мышечной ткани (скелетной и сердечной мускулатуре), мозговой ткани. Имеет 3 изофермента (которые отличаются по электрофоретической подвижности). Норма в сыворотке крови: М - 55-370; Ж - 40-280 (Ед/л).

Повышение КК наблюдается при :

• остром инфаркте миокарда (в первые 2-4 часа, max к 18-30 ч, причем

в 5-10 раз выше нормы, нормализуется через 3-4 дня);

• мышечных дистрофиях в 20-50 раз (причем фермент является

специфическим); других заболеваниях скелетной мускулатуры;

• краш-синдроме (СДР);

• длительной анестезии (наркозе и др.);

• отравлении барбитуратами;

• острой лучевой болезни.

Фосфатазы (кислая и щелочная)

Относятся к классу гидролаз, подразделяются в зависимости от pH оптимума.

ЩФ – активна при рН 8,4-10,3; норма 100-290 Ед/л;

КФ – активна при рН 3,4-6,2; норма 45-137 Ед/л.

ЩФ имеет 3 фракции; различаются по электрофоретической подвижности; соединений в костной ткани, в печени синтезируется остеобластами, активность ЩФ у детей выше, чем у взрослых (3-5 раз).

Повышение активности ЩФ наблюдается при:

• патологии костной ткани (остемаляции, опухолях костей, tbc костей, рахит в ранние сроки);

• заболеваниях печени, особенно если есть наблюдается холестаз (токси-ческие и лекарственные гепатиты, при механической желтухе, опухоли и метастазы в печень).

Понижение активности ЩФ наблюдается при:

• гипофосфатаземии

• нарушении роста костей

• гипотиреозе.

Кислая фосфатаза (КФ) органоспецифический фермент для предстатель-ной железы; известно 4 изоформы.

Повышение активности КФ наблюдается:

• при раке предстательной железы

• аденоме простаты

• у женщин при эндометриозах и др.

Амилаза (диастаза) α-амилаза (S) - слюнных желез; α- амилаза (Р) - под-желудочной железы относится к классу гидролаз; катализирует реакцию расщепления крахмала до декстринов и мальтозы. 1г. α - амилазы способствует расщеплению 100 кг углеводов.

В норме (по методу Каравея) в сыворотке крови- 16-30 г/ ч.л, в моче 30-160г/ч.л

Повышение Р-фракции наблюдается при:

• заболеваниях поджелудочной железы;

• острых панкреатитах, сразу после начала заболевания, max через 12-

24 часа; затем быстро падает, к норме приходит на 2 реже 4-6 сутки (при благоприятном течении заболевания). В моче поднимается несколько позже, держится дольше;

• незначительное повышение наблюдается при остром аппендиците,

перитоните, прободной язве желудка, кишечной непроходимости;

• при длительной терапии гормонами;

• при заболеваниях почек (из-за нарушения выделения).

Повышение S-фракции наблюдается при:

заболеваниях слюнных желез (эпидпаротит, камни слюнных протоков).

Понижение активности α- амилазы наблюдается при:

• некрозе pancreas;

• тиреотоксикозе;

• инфаркте миокарда.

Уровень ГГТ повышен: 1. Внутри- и внепеченочный холестаз (например, механическая желтуха при опухолях печени, при холангите, камнях в желчном пузыре); 2. Острый вирусный гепатит, токсическое, радиационное поражение печени (ГГТ дает возможность ранней диагностики); 3. Хронический гепатит; 4. Острые и хронические панкреатиты; 5. Прием гепатотоксичных препаратов (барбитураты, фенитоин, рифампицин, цефалоспорины, эстрогены, оральные контрацептивы, ацетоаминофен); 6. Алкоголизм; 7. Патология почек (обострения хронических гломеруло - и пиелонефрита); 8. Рак поджелудочной железы, простаты, гепатомы.

Референсные значения: Женщины – 9 - 36 Ед/л Мужчины – 12 - 64 Ед/л

НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ.

Название Е состоит из 4-ех частей:

Во-первых – название S(субстрата) т.е. вещества на которое действует Е;

Во-вторых – название типа катализируемой реакции;

В-третьих – название одного из продуктов реакции или её участников (Р)

В-четвертых – окончание ’’- аза “

А сАТ –аспартат амино трансфер аза

1 3 2 4

КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

В настоящее время известно более 2000 Е, чтобы удобнее было с ними работать (изучать, использовать для диагностики или лечения), все Е разделены на 6 классов, согласно классификации, предложенной в 1961г. на заседании V международного биохимического конгресса. В основу этой классификации был положен тип катализируемой реакции:

I Оксидоредуктазы, т.е. ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции (ЛДГ, малатдегидрогеназа, альдолаза)

II Трансферазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса химических групп и их остатков (АсАТ, АлАТ – NH2 группу и д.р.)

III Гидролазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции расщепления внутри-молекулярных связей в присутствии воды (L- амилазы, КФ и ЩФ, липаза, пепсин, трипсин)

IV Лиазы, т.е. ферменты, катализирующие реакции расщепления (или при-соединения) по месту двойных связей (чаще С=С), без присутствия воды (карбангидраза, альдолаза).

V Изомеразы,т.е. ферменты, катализирующие реакции изомеризации (взаимо-превращения) веществ (триозофосфатизомераза, глюкозофосфатизомераза).

VI Лигазы ( или синтетазы), т.е. ферменты, катализирующие реакции синтеза с использованием энергии АТФ (пируваткарбоксилаза).

Согласно этой классификации все ферменты имеют:

систематическое название (где отражено положение фермента в классификации из 4-ех цифр (1 цифра -№ класса, 2-№ подкласса, 3- № подподкласса, 4-№ в подподклассе),

2.тривиальное (рабочее) название АсАТ и АлАТ.

Ферментопатии (энзимопатии) – заболевания связанные с нарушением деятельности фермента.

Наследственные (врождённые) ферментопатии, их причиной является нарушение синтеза фермента. Эти заболевания сохраняются всю жизнь и передаются по наследству.

Впервые А. Гаррод (в 1908г.), ввел этот термин, назвав их «врождённые ошибки метаболизма» (т.к. нарушается генетический аппарат клетки).

Примеры врождённых ферментопатий: Фенилкетонурия (или фенилпиро-виноградная олигофрения), причина - нарушение превращения фенилаланина в тирозин, из-за недостаточности (или отсутствия) фермента фенилаланин-гидроксилазы. В организме идет накопление фенилаланина, который распадается с образованием токсических продуктов, нарушающих обмен веществ в организме (особенно в клетках ЦНС), клинически это проявляется задержкой развития и психической неполноценностью ребёнка.

Гликогенозы – причина данных заболеваний в нарушении деятельности ферментов участвующих в синтезе или распаде гликогена (см. углеводный обмен).

Ферментотерапия – использование ферментов для лечения заболеваний:

1. Ферменты ЖКТ (пепсин, трипсин, липаза и др.) используются с заместительной целью при недостаточности соответствующих отделов ЖКТ.

2. Трипсин применяется наружно для очистки гнойных ран и внутримышечно, как противовоспалительное средство при остеомиелитах и гайморитах;

3. Фибринолизин применяется при тромбозах.

Используется также и конкурентное ингибирование активности ферментов, например: сульфаниламидные препараты, являются I для Е кокков (т.к. они имеют строение аналогичное строению субстратов на которые действуют кокки).

Фтивазид – является структурным аналогом никотиновой кислоты, которая необходима для развития палочек Коха.

Гормоны - это биологически активные вещества, которые синтезируются в малых количествах в специализированнных клетках эндокринной системы и через циркулирующие жидкости (например, кровь) доставляются к клеткам-мишеням, где оказывают свое регулирующее действие.

Гормоны, как и другие сигнальные молекулы, обладают некоторыми общими свойствами.

1. выделяются из вырабатывающих их клеток во внеклеточное пространство;

2. не являются структурными компонентами клеток и не используются как источник энергии;

3. способны специфически взаимодействовать с клетками, имеющими рецепторы для данного гормона;

4. обладают очень высокой биологической активностью - эффективно действуют на клетки в очень низких концентрациях (около 10-6-10-11 моль/л).