Критерии диагностики:

- концентрация глюкозы в капиллярной или цельной венозной крови (проводится натощак, через 2-х часовой перерыв после загрузки глюкозой) и в плазме; - анализ мочи на ацетон и сахар; - определение:

1) HbA1c или гликолизированного гемоглобина. 2) С-пептида для последующей дифференциальной установки ИЗСД и ИНСД. 3) Уровня инсулина. 4) Наличия антител к инсулину, декарбоксилазе глютаминовой кислоты. 5) Наличия аутинтотел к антигену островковых клеток.

Классификация белков

Все белки в зависимости от строения делятся на:

I. Простые – протеины, состоящие только из аминокислот,

II. Сложные – протеиды, молекулы которых, помимо белковой части, имеют и небелковую простетическую (от prosteto- присоединяться) группу.

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части (АК). К ним относятся:

а) белки крови - альбумины и глобулины; в сыворотке крови между этими белками существует постоянное соотношение – альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г). В норме А/Г = 1,7-2,3 и имеет важное диагностическое значение.

б) протамины и гистоны (входят в состав нуклеопротеидов);

в) коллаген (белок соединительной ткани, находится в коже, хрящах).

Название протеида определяется названием его небелковой части (простетической группы).

Нуклеопротеиды – их небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК). Нуклеиновые кислоты участвуют в хранении и передаче наследственной информации о синтезе белков.

Хромопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл, содержащийся в растениях.

Гликопротеиды представляют собой сложные белки, простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами).

Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Липопротеиды – сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Они условно подразделяются на растворимые в воде липопротеиды, встречающиеся в крови, и протеолипиды – жиро-растворимые структурные компоненты клеточных мембран.

Металлопротеиды сложные белки, содержащие помимо белковой части ионы какого-либо одного или нескольких металлов.

1. Представителями являются белки, содержащие негеминовое железо:

• Ферритин – высокомолекулярный водорастворимый сложный белок, сосредо-точен он в основном в селезенке, печени, костном мозге. Выполняет роль депо Fe в организме.

• Трансферрин – растворимый в воде железопротеид, входит в состав b-глобу-линов сыворотки крови. Трансферрин – физиологический переносчик Fe²⁺ в организме. Молекула трансферрина содержит 2 атома Fe²⁺.

• Гемосидерин состоит из белковых компонентов, Fe, нуклеотидов и углеводов, содержится в ретикуло-эндотелиальных клетках печени и селезёнки. (Изучен недостаточно).

2. Ферменты, для которых металл служит или мостиком между белковым компонентом и субстратом, или (что более вероятно) металл непосредственно выполняет каталитическую функцию.

Функции белков в организме.

Белки - сложные азотсодержащие соединения, мономерами (конечными продуктами распада) которых являются а-аминокислоты. Это высокомолекулярные соединения. Аминокислотный состав разных белков неодинаков, он является важнейшей характеристикой каждого белка и критерием его оценки в питании.

В организме человека белки выполняют следующие функции:

1. Пластическую. На долю белков приходится 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы составляют 1-5 %). Белки являются главным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Они вместе с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран.

2. Каталитическую. Белки служат основным компонентом всех ферментов. Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов.

3. Гормональную. Большая часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.), инсулин, паратиреоидный гормон.

4. Специфичности. Белки обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии, а также защиту организма от чужеродных антигенов.

5. Транспортную. Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин), липидов (липопротеиды), углеводов (гликопротеиды), некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Физико –химические свойства белков.

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH₂- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче.

К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться^[4]. Первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка^[19]. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка^[4].