
- •Оглавление
- •Основная литература
- •Дополнительная литература
- •Тематический план лекций для до
- •Тематический план лекций для озо
- •План лабораторных занятий для озо
- •Возможные темы рефератов
- •Занятие 1. Организация работ в лаборатории
- •Правила выживания в лаборатории
- •1.2. Дополнительная литература
- •1.4. Вопросы для самоконтроля
- •1.5. Задание на дом
- •Занятие 2. Вода, ее свойства и методы измерений рН
- •2.1. Физико-химические свойства и роль воды в биосфере
- •2.2. Дополнительная литература
- •2.3. Экспериментальная часть
- •2.3.1. Приготовление ацетатных буферных растворов
- •2.3.3. Электрометрические измерения
- •2.4. Вопросы для самоконтроля
- •2.5. Задание на дом
- •Занятие 3. Типы, дозировка и способы анализа растворов
- •3.2. Дополнительная литература
- •3.3. Экспериментальная часть
- •3.3.3. Сравнительный качественный анализ аминокислот
- •3.4. Вопросы для самоконтроля
- •3.5. Задание на дом
- •Занятие 4. Методы спектроскопии в анализе биомолекул и клеток
- •4.2. Дополнительная литература
- •4.3. Экспериментальная часть
- •4.3.2. Определение концентрации гемоглобина (Hb) в крови
- •4.3.3. Определение количества эритроцитов в крови с помощью турбидиметрии
- •4.4. Вопросы для самоконтроля
- •4.5. Задание на дом
- •Занятие 6. Основные приемы препаративной биохимии
- •6.2. Дополнительная литература
- •6.3. Экспериментальная часть
- •6.3.2. Разделение гемоглобина и теней эритроцитов
- •6.3.3. Высаливание белковых фракций плазмы крови и их
- •6.4.Вопросы для самоконтроля
- •6.5. Задания на дом
- •Занятие 7. Методы количественного анализа белков
- •7.2. Дополнительная литература
- •7.3. Экспериментальная часть
- •7.3.1. Количественное исследование белковых фракций крови биуретовым методом
- •7.4. Вопросы для самоконтроля
- •7.5. Задание на дом
- •Занятие 8. Деление молекулярных смесей методами хроматографии
- •8.2. Дополнительная литература
- •8.3. Экспериментальная часть
- •8.3.1. Хроматография аминокислот и пептидов на бумаге
- •8.3.2. Гель-хроматография смеси на колонке Сефадекса g – 50
- •8.4. Вопросы для самоконтроля
- •8.5. Задание на дом
- •Занятие 9. Итоговое № 1. Статическая
- •9.2. Задание на дом
- •Занятие 10. Разделение биополимеров методами электрофореза
- •10.2. Дополнительная литература
- •10.4. Вопросы для самоконтроля
- •10.5. Задание на дом
- •Занятие 11. Количественный анализ и свойства ферментов
- •11.2. Дополнительная литература
- •11.3. Экспериментальная часть
- •11.3.1. Получение разведенного препарата амилазы слюны
- •11.3.2. Количественное определение активности амилазы слюны способом Вольгемута
- •11.3.3. Выявление специфичности амилазы
- •11.3.4. Зависимость активности амилазы от температуры
- •11.3.4. Зависимость активности амилазы от величины рН инкубационной смеси. 1. В соответствии с таблицей протокола опыта,
- •11.4. Вопросы для самоконтроля
- •11.5. Задание на дом
- •Занятие 12. Брожение как модель изучения процессов метаболизма
- •12.2. Дополнительная литература
- •12.3. Экспериментальная часть
- •12.3.2. Количественное определение ортофосфата
- •12.4. Вопросы для самоконтроля
- •12.5. Задание на дом
- •Занятие 13. Углеводы. Методы определения и диагностическая роль глюкозы
- •13.2. Дополнительная литература
- •13.3. Экспериментальная часть
- •13.3.1. Глюкозооксидазный метод определения глюкозы в био-жидкостях с помощью тест-наборов фирмы Lachema (Чехия)
- •12.3.2. Определение глюкозы в крови с помощью экспресс-анализатора Эксан-г (Литва)
- •12.3.3. Определение глюкозы в крови с помощью автономного экспресс-измерителя пкг-02-«Сателлит» (Россия)
- •13.4. Вопросы для самоконтроля
- •13.5. Задание на дом
- •Занятие 14. Основы химии и метаболизма липидов и биомембран
- •14.2. Дополнительная литература
- •14.3 Экспериментальная часть
- •14.3.2. Метод определения общего холестерола в биожидкостях, с помощью тест-набора реагентов «Новохол» (зао «Вектор-Бест»)
- •14.4. Вопросы для самоконтроля
- •14.5. Задание на дом
- •Занятие 16. Основы метаболизма азотистых соединений
- •Варианты азотистого баланса
- •Потребность животных в аминокислотах (По р. Марри и др., 1993, с изменениями)
- •16.2. Дополнительная литература
- •16.3 Экспериментальная часть
- •16.3.1. Определение количества мочевины в биожидкостях с помощью тест-набора фирмы Lachema (Чехия)
- •16.3.2. Определение концентрации креатинина в биожидкостях с помощью тест-набора фирмы Lahema (Чехия)
- •16.4. Вопросы для самоконтроля
- •16.5. Задания на дом
- •Занятие 17. Семинар по интеграции метаболизма
- •17.2. Темы реферативных сообщений
- •17.3. Обсуждение рефератов
- •17.4. Задания на дом
- •Занятие 18. Контрольные вопросы к итоговому № 2. Способы управления метаболизмом
- •Приложение
8.4. Вопросы для самоконтроля
8.4.1. Что такое хроматография, где и зачем ее применяют?
8.4.2. Объясните термины: сорбция, носитель, подвижная и неподвижная фазы, элюент, элюат.
8.4.3. Укажите сходство и основные различия между хроматографией в тонких слоях и колонках.
8.4.4. Объясните термины хроматограмма, детектор, коллектор фракций.
8.4.5. Объясните, чем различаются газо-жидкостная и жидкостная хроматография?
8.4.6. Какие варианты жидкостной хроматографии вам известны?
8.4.7. Какие принципы лежат в основе бумажной хроматографии и, чем хроматографическая бумага отличается от обычной фильтровальной?
8.4.8. Объясните преимущества и недостатки бумажной хроматографии по сравнению с другими видами ТСХ?
8.4.9. Объясните, на каких принципах основано разделение аминокислот и пептидов в трехкомпонентных системах растворителей?
8.4.10. Объясните понятия «индикация», «идентификация», «свидетели», Rf , «коэффициент подвижности»?
8.4.11. Объясните принципы гель-хроматографии и укажите ее синонимы.
8.4.12. Какие материалы имеют свойства молекулярных сит?
8.4.13. По каким признакам можно идентифицировать компоненты фракций, элюируемых с колонки?
8.4.14. Молекулярная масса бычьего сывороточного альбумина = БСА, по данным гель-хроматографии составляет 70 кД. Рассчитайте, сколько остатков триптофана содержит молекула БСА, если молекулярная масса триптофана - 204 Да, а его содержание в этом белке составляет 0,68 %.
8.5. Задание на дом
8.5.1. При подготовке к занятию 9 объясните роль ДНК-реплика-тивного комплекса в жизненном цикле клеток. Укажите стехиометрию реакций биосинтеза ДНК.
8.5.2. Что вы знаете об идентичности ДНК и роли теломераз в контроле клеточного цикла многоклеточных организмов?
8.5.3. Почему и какие повреждения ДНК возможны в клетках? Что вы знаете о механизмах молекулярных мутаций и механизмах их репарации?
8.5.4. Мобильные генетические элементы и типы рекомбинаций, как основа инфекций, наследственной изменчивости и эволюции.
8.5.5. Современные представления о механизмах канцерогенеза.
8.5.6. Стехиометрия реакций и роль РНК-полимеразного комплекса в процессе транскрипции. Сигналы инициации и терминации в ДНК-матрице.
8.5.7. Понятие о первичных транскриптах и роли микро-РНК в посттранскрипционном процессинге транспортных, рибосомных и матричных РНК.
8.5.8. Биологический код и его свойства. Представления об «идеальном» генетическом коде митохондрий.
8.5.9. Эволюция рибосом и инициации трансляции.
8.5.10. Структура и последовательность реакций аминоацил-тРНК-синтетаз = АРСаз, обеспечивающих надежность узнавания. Представления об изоакцепторных т-РНК.
8.5.11. Последовательность событий инициации, элонгации и терминации трансляции. Принцип контроля времени распада матричных РНК.
8.5.12. Бесклеточные белоксинтезирующие системы. Представления о маркерах стадий онтогенеза и процессов адаптации.
8.5.13. Локализация и основные этапы фолдинга полипептидов.
8.5.14. Теория оперонов в экспрессии генов прокариот. Адаптационные механизмы индукции и репрессии. Энхансеры = усилители и силенсеры = гасители операторных участков гена.
8.5.15. Механизмы управления трансляцией в клетках эукариот: альтернативный процессинг мРНК, ее транспорт в цитозоль и контроль стабильности молекул.
8.5.16. Если волос человека растет на 15-20 см/год, рассчитайте, сколько пептидных связей должно образоваться в α-кератине для удлинения волоса на 1 см, если известно, что α-кератин эпителиоцитов позвоночных целиком состоит из α-спирали, шаг которой 0,54 нм, а длина - 3,6 аминокислотного остатка. Какова при этом скорость образования пептидных связей?