Гідрофобні взаємодії

Рис. 1.10. Кластер молекул води біля гідрофобної поверхні.

Рис. 1.11. Гідрофобна взаємодія між двома неполярними поверхнями.

Саме те, що молекули води міцно взаємодіють одна з одною за рахунок водневих зв’язків, і те, що ці зв’язки є можливими лише при певній взаємній орієнтації молекул води, призводить до так званого гідрофобного ефекту при зануренні у воду неполярних молекул. Неполярність молекули означає, що вона не здатна утворювати водневі зв’язки. А молекули води не тільки здатні, а прагнуть обов’язково їх утворити (енергія зв’язку є високою, дуже невигідно його втрачати). Єдиний вихід для молекул води – утворити зв’язки між собою. Але неполярна поверхня створює перешкоди: ОН група верхньої молекули на рис. 1.10 "дивиться" на неполярну (гідрофобну) поверхню і не може бути задіяною в утворенні водневого зв’язку. За збереження водневих зв’язків молекулам води доводиться платити зростанням впорядкованості – вони формують поблизу гідрофобної поверхні, як показано на рис. 1.10, впорядкований криго-подібний кластер. Таким чином, за рахунок зниження ентропії занурення гідрофобної молекули у водне оточення є дуже невигідним енергетично.

Якщо додати ще одну таку гідрофобну поверхню, у системи буде дуже простий вихід (рис. 1.11): злипання поверхонь супроводжується визволеннм молекул води, тобто зростанням ентропії. Отже (знову!), гідрофобні взаємодії мають цілком ентропійну природу. Як це має бути зрозумілим з рис. 1.10 та 1.11, величина гідрофобного ефекту (енергетичний виграш від визволення води) є пропорційним до площі гідрофобної поверхні.

Оскільки гідрофобний ефект має ентропійну природу, а ентропійний внесок у вільну енергію зростає з температурою (рівн. 1.2), ефективність гідрофобних взаємодій підвищується при підвищенні температури (зростає ефект визволення води у середовище, де рух молекул води прискорюється). Саме цим зростанням гідрофобного ефекту пояснюється добре відоме зниження розчинності у воді неполярних молекул газів при підвищенні температури. Для біологічних систем це також має велике значення: підвищення температури, навіть не дуже значне (до 35-37°С), змінює енергетичний баланс міжмолекулярних взаємодій і призводить у пойкілотермних організмів до так званого теплового шоку (див. розділ 8).

Гідрофобні взаємодії є надзвичайно важливими для живих систем. Достатньо сказати, що саме вони лежать в основі утворення клітинних мембран, без яких не можливо було б існування клітини. У наступних розділах буде показано, що гідрофобні взаємодії відіграють також провідну роль у підтриманні структури біологічних макромолекул.

Контрольні запитання

1. Дайте визначення вільної енергії і поясніть, як вона залежить від ентальпії та ентропії системи? У якому напрямку змінюється вільна енергія при переході системи до стану рівноваги?

2. Чи може при переході до стану рівноваги зрости ентальпія системи? За якої умови? Чи може зрости ступінь впорядкованості при переході до рівноважного стану?

3. Скориставшись рівнянням 1.6, розрахуйте відносну частку компонента А у складі комплексу С при концентраціях вільного компоненту В, що дорівнюють 10^–6, 10^–5, 10^–4 М. Вважайте, що К = 10⁵ М^–1.

4. Що таке ковалентний зв'язок і які основні властивості йому притаманні? За рахунок чого полімерний ланцюг може змінити свою конформацію?

5. Назвіть дві умови, за яких буде відбуватися хімічна реакція. Якою величиною визначається швидкість реакції?

6. У чому полягає фізичний механізм вандерваальсових взаємодій?

7. Поясніть ентропійну природу іонних взаємодій між двома високо зарядженими макромолекулами.

8. Які властивості мають бути притаманні двом хімічним групам, щоб між ними міг утворитися водневий зв'язок? Чи можливий водневий зв'язок між двома метильними групами? Між метильною та ОН-групою?

9. Чому водневий зв'язок часто буває важливим для специфічного міжмолекулярного впізнання?

10. Поясніть фізичну природу гідрофобного ефекту.

Рекомендована література

1. Гросберг А.Ю., Хохлов А.Р. (1989) Физика в мире полимеров. Москва: Наука.

2. Кантор Ч., Шиммел П. (1984) Биофизическая химия. В 3-х т., Москва: Мир.

3. Ленинджер А. (1985) Основы биохимии. В 3-х т., Москва: Мир.

4. Полинг Л., Полинг П. (1978) Химия. Москва: Мир.

5. Тэнфорд Ч. (1965) Физическая химия полимеров. Москва: Химия.

6. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. (2005) Физика белка. Курс лекций. 3-е изд., Москва: КДУ.

7. Шредингер Э. (2002) Что такое жизнь? Физический аспект живой клетки. Москва-Ижевск: Регулярная и хаотическая динамика.