Мышечные белки
Белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматиче белки, миофибриллярные белки, белки стромы. На долю первых приходится 35 %, вторых — 45 % и третьих - 20 % всего мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с личной ионной силой. Белки, входящие в состав саркоплазмы, принадлежат к числу протеинов, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой. К числу саркоплазм ческих белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные: белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов.
Недавно была открыта группа саркоплазматических белков - парвальбумины, которые способны связывать ионы кальция. Однако их физиологическая роль остается еще неясной.
К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и а миозин — белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.
Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А. Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой (1939—1942), в которых впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т. е. способностью катализировать расшепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 Да). Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрушения ковалснтных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с относительной молекулярной массой 205000 — 210000 и несколько коротких легких цепей, относительная масса которых составляет около 20000Да.
150 нм
Строение молекулы миозина.
Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головку» молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Недавно было показано, что легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.
Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование полученное путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина.
актин, составляющий ~20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин) актин. Молекула Г-актина с относительной молекулярной массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки, в образовании которой шмают участие 374 аминокислотных остатка. Ф-актин является продуктом полимеризации Г-актина и имеет структуру двухцепочечной спирали. Детали этой структуры еще не вполне выяснены.
Актомиозин образуется при соединении миозина с Ф-актином. Актомиозин, как естественный, так и искусственный, т. е. полученный путем соединения in vitro высокоценных препаратов миозина и Ф-актина, обладает АТФазной активностью, однако АТФазная активность актомиозина отличается от АТФазной активности миозина. Фермент актомиозин активируется ионами магния и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФ-аза ингибируется ионами Мg2 + , активируется ЭДТА и не ингибируется высокой центрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны. Как уже отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах гржатся также трономиозин, тропонин и некоторые другие регуляторные белки.
ТРОПОМИОЗИН был открыт К. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух α-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм, его молекулярная масса 65000 Да. На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл.
Тропонин — глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г., его молекулярная :са 80000 Да. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин ) составляет лишь около 2% от всех мйофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибируюший) может ингибировать АТФазную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция. В последнее время показано, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-1) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vivo к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым.
Белки стромы в поперечнополосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительно-тканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур.