
- •Вопросы по витаминам 1.26-1.41
- •1.26. История развития витаминов:
- •Общая характеристика витаминов:
- •Классификация витаминов.
- •Причины дисбаланса витаминов в организме.
- •Причины гиповитаминозов многообразны.
- •1.27 Витамин а (ретинол, антиксерофтальмический, витамин роста).
- •Гиповитаминоз.
- •Гипервитаминоз.
- •Каротины (провитамины а).
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •Гипервитаминоз.
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •Гиповитаминоз.
- •Гиповитаминоз.
- •1.32. Витамин в1 (тиамин, антиневритный витамин).
- •Гиповитаминоз.
- •1.33. Витамин в2 (рибофлавин)
- •Биохимические свойства:
- •Гиповитаминоз.
- •1.34. Витамин в6 (пиридоксин, антидерматитный витамин, «король обмена аминокислот»).
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •1.35. Витамин в12 (кобаламин, антианемический витамин)
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •1.36. Витамин с (аскорбиновая кислота, антицинготный)
- •Биологическое значение:
- •1.37. Витамин в3 (пантотеновая кислота)
- •Биохимические функции:
- •1.38. Витамин рр (витамин в5 , никотиновая кислота, никотинамид, ниацин, антипеллагрический витамин).
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •1.39. Фолиевая кислота (фолацин, витамин в9, витамин Вс, фактор роста, птероилглутаминовая кислота).
- •Биохимические функции:
- •Гиповитаминоз.
- •1.40. Витамин р (рутин, биофлавоноиды, витамин проницаемости)
- •1.41. Витаминоподобные вещества. Инозитол (Витамин в8)
- •Метаболизм и функции:
- •Липоевая кислота (витамин n)
1.33. Витамин в2 (рибофлавин)
Химическое строение и свойства: водорастворимый, гетероциклическое изоаллоксазиновое ядро, к которому присоединен в 9 положении спирт рибитол (производное D-рибозы). Окисленная форма желтого цвета. Хорошо растворим в воде, устойчив в кислой среде, легко разрушается под действием видимого и УФ-облучения.
Биохимические свойства:
В пище находится преимущественно в составе своих коферментных форм, связанных с белками, – флавопротеинов. В энтероцитах рибофлавин фосфорилируется до ФМН (флавин-мононуклеотида) и ФАД (флавин-аденин-динуклеотида).
Входит в состав флавиновых коферментов – ФМН и ФАД.
Роль этих коферментов заключается в следующем:
1) коферменты оксидаз, переносящих электроны и Н+ с окисляемого субстрата на кислород (участвуют в распаде аминокислот (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза), биогенных аминов (моно- и диаминоксидазы)
2) промежуточные переносчики электронов и протонов в дыхательной цепи: ФМН входит в состав I-го комплекса цепи тканевого дыхания, ФАД – в состав II-го комплекса.
3) ФАД – кофермент пируват- и α-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов (наряду с ТПФ и другими коферментами ФАД осуществляет окислительное декарбоксилирование соответствующих кетокислот), а также единственный кофермент сукцинатдегидрогеназы.
4) ФАД – участник реакций окисления жирных кислот в митохондриях (он является коферментом ацил-КоА-дегидрогеназы).
Гиповитаминоз.
Проявляется слабостью, повышенной утомляемостью и склонностью к простудным заболеваниям, специфические проявления - воспалительные процессы в слизистых, язык ярко-красный, в углу рта появляются трещины, отмечается помутнение роговицы и катаракта.
Хронический недостаток рибофлавина в питании существенно увеличивает риск развития рака пищевода и других органов.
Пищевые источники: печень, почки, желток куриного яйца, творог, в кислом молоке больше, чем в свежем. Частично дефицит рибофлавина восполняется кишечной микрофлорой.
Суточная потребность в витамине – 1-3 мг.
1.34. Витамин в6 (пиридоксин, антидерматитный витамин, «король обмена аминокислот»).
Химическое строение и свойства. производные пиридина (пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин), отличающихся друг от друга наличием спиртовой, альдегидной или аминогруппы. Пиридоксин хорошо растворяется в воде и этаноле, устойчив в кислой и щелочной средах, легко разрушается под действием света при рН=7,0.
Коферментные функции выполняют 2 фосфорилированных производных пиридоксина: придоксальфосфат и пиридоксаминфосфат.
Биохимические функции:
а) Коферментные формы витамина В6 входят в состав следующих ферментов:
1. аминотрансфераз АК, катализирующих переаминирование
2. декарбоксилаз АК (образование биогенных аминов - гистамина, серотонина, ГАМК), а также моноаминоксидаз, гистаминазы (диаминооксидаза) и аминотрансферазы ГАМК, обезвреживающих (окисляющих) биогенные амины
3. изомераз АК (превращает D-АК в L-АК)
4. аминотрансфераз иодтирозинов и иодтиронинов, участвующих в синтезе гормонов щитовидной железы и распаде этих гормонов в периферических тканях
5. синтазы δ–аминолевуленовой кислоты, участвующей в биосинтезе гема гемоглобина и других гем-содержащих белков (из глицина и сукцинил~ КоА)
6. кинурениназы и кинуренинаминотрансферазы, обеспечивающих синтез витамина РР из триптофана
7. цистатионинсинтазы и цистатионинлиазы – ферментов, катализирующих синтез и распад цистатионина
8. синтетазы 3-кетодигидросфингозида, участвующей в реакциях биосинтеза сфинголипидов (из серина и пальмитил~ КоА)
б) участвует в процессе активного транспорта некоторых АК через клеточные мембраны
в) регулятор конформационного состояния гликогенфосфорилазы.