Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
himia.docx
Скачиваний:
23
Добавлен:
25.09.2019
Размер:
2.88 Mб
Скачать
  1. Арахидоновая к-та и ее производные

предшественником всех простагландинов являются полине-насыщенные жирные кислоты, в частности арахидоновая кислота (и ряд ее производных, дигомо-γ-линоленовая и пентаноевая кислоты, в свою очередь образующиеся в организме из линолевой и линоленовой кислот); входит в состав мембранных фосфолипидов тромбоцитов и эндотелиальных клеток . Высвобождается из фосфолипидов под действием фосфолипазы А2 и фосфолипазы С ,активируемых коллагеном , тромбином , АДФ и др. Свободная АК быстро метаболизируется, превращаясь в высокоактивные соединения - простагландины и тромбоксаны; важная роль в регуляции лиганд-рецепторных взаимодействий, активности ионных каналов и активности регуляторных ферментов в качестве внутриклеточного мессенджера.Существует 2 основных пути метаболизма арахидоновой кислоты – циклоксигеназный(приводит к образованию простагландинов и тромбоксана A2) и липоксигеназный (к образованию лейкотриенов).

  1. Изомеразы; общая хар-ка,примеры реакций

Изомеразы — ферменты, катализирующие структурные превращения изомеров (рацемизация или эпимеризация).

включает ферменты:

  • катализирующие рацемизацию (рацемазы) и эпимеризацию (эпимеразы)

( катализирование кетоенольные превращ., а также перемещение двойной связи ).

  • катализирущие геометрическую изомеризацию (цис-транс изомеразы)

  • внутримолекулярные оксидоредуктазы(катализируют перемещение групп из одного положения молекулы в другое).

  • трансферазы (мутазы)

  • внутримолекулярные лиазы

  • другие изомеразы, в том числе, топоизомеразы

  1. Как влияет концентрац... Уравнение Михаэлиса–Ментен

Одним из существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума, когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен.

Изучая явление насыщения, Л. Михаэлис и М. Ментен разработали общую теорию ферментативной кинетики. Они исходили из предположения, что ферментативный процесс протекает в виде следующей химической реакции:

т.е. фермент Е вступает во взаимодействие с субстратом S с образованием промежуточного комплекса ES, который далее распадается на свободный фермент и продукт реакции Р.

Уравнение Михаэлиса–Ментен, выражающее количественное соотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции:

где Кm представляет собой константу Михаэлиса, являющуюся экспериментально определяемой величиной. Она может быть представлена следующим уравнением:

Ингибирование ферментативных процессов:

Конкурентный тип Неконкурентный тип ингибирования

  1. Дыхательная цепь

Дыхательная электронтранспортная цепь — система структурно и функционально связанных трансмембранных белков и переносчиков электронов. ЭТЦ позволяет запасти энергию, выделяющуюся в ходе окисления НАД∙Н и ФАД молекулярным кислородом (в случае аэробного дыхания) или иными веществами (в случае анаэробного) в форме трансмембранного протонного потенциала за счёт последовательного переноса электрона по цепи, сопряжённого с перекачкой протонов через мембрану. Протонный потенциал преобразуется АТФ-синтазой в энергию химических связей АТФ. Сопряжённая работа ЭТЦ и АТФ-синтазы носит название окислительного фосфорилирования.

Комплексы дыхательной цепи:

  • НАДН дегидрогеназа.

  • Сукцинат дегидрогеназа

  • Цитохром bc1 комплекс

  • Цитохром c оксидаза

Водород на двух переносчиках (10 молекулах восстановленного НАД и двух молекулах восстановленного ФАД) направляется теперь к внутренней мембране митохондрий. Эта мембрана образует складки, так называемые кристы, увеличивающие площадь ее поверхности. Водород — это топливо. Мы уже отмечали, что при его окислении молекулярным кислородом образуется вода и выделяется энергия:

2Н2 + 02 --------> 2Н20+ Энергия

на каждую молекулу восстановленного НАД, поступающую в дыхательную цепь, при переходе водорода или электронов к кислороду образуются 3 молекулы АТФ. Однако на каждую молекулу восстановленного ФАД образуется всего лишь две молекулы АТФ, потому что восстановленный ФАД поступает в дыхательную цепь на более низком энергетическом уровне. Общий баланс для дыхательной цепи.

Суммарное уравнение для дыхательной цепи имеет вид:

12Н2 + 602---------> 12Н20 + 34АТФ

Объединим два приведенных ниже уравнения, 1 и 2:

Итак, на каждую молекулу глюкозы, окисленную в процессе аэробного дыхания, образуется 38 молекул АТФ.

Билет№6

Циклические аденозинмонофосфаты,стр-ра функции

Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, цAMФ, cAMP) — производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов (например, глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану; бусцветные крист.

Образуется из АТФ под действием фермента аденилциклазы: фосфатная группа соединена с атомами углерода в 3’- и 5’-положениях рибозы.цAMФ синтезируется аденилатциклазой в ответ на некоторые гормональные стимуляторы; действует как вторичный посредник при клеточном гормональном контроле путем стимуляции протеинкиназ; является аллостерическим эффектором протеинкиназ A и ионных каналов. Синтезируется мембранными аденилатциклазами. Расщепление цАМФ с образованием АМФ катализируется фосфодиэстеразами. Ингибируются цАМФ только при высоких концентрациях метилированных производных ксантина. цAMФ осуществляет функции вторичного внутриклеточного посредника в действии первичных посредников (веществ, имеющих короткий период биодеградации) — например, ряда гормонов и нейромедиаторов; опосредует биологическую функцию гормонов путем активации (инактивации) клеточных протеинкиназ (фосфатаз). Протеинкиназы, в свою очередь, фосфорилируют эффекторные белки и изменяют (увеличивают или уменьшают) их активность.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]