- •Стереохимия аминокислот.
- •Биосинтез жирных кислот
- •3.Ферменты
- •Образование аммиака, роль глутамина и аспарагина
- •Рацематы
- •Бэта-окисление жирных кислот
- •Общ хар. Сахаров, тригалозный сахар
- •Мажорные-минорные осн, пуриновые-пиримидиновые
- •Оксидоредуктазы
- •Таутомерные превращения азотистых оснований
- •Гликозиды. Написать формулу метил-альфа-d-глюкозогликозид
- •Кардиолипин; хар-ка
- •Кинетика ферментативных процессов;уравнение михаэлис-Мэнтен
- •Цикл глюкоза в лактат и сколько нужно и затратить атф
- •МРнк, строение и роль
- •Арахидоновая к-та и ее производные
- •Изомеразы; общая хар-ка,примеры реакций
- •Как влияет концентрац... Уравнение Михаэлиса–Ментен
- •Дыхательная цепь
- •Сахароза, как влияет её строение на хим св-ва; может ли она восстонавливать аммиачный р-р Ag
- •Высшие Жирные кислоты ; числа омыления,йодное число и кислотное тное число.
- •Важнейшие коферменты над и надф.
- •Биосинтез белка
- •Мутаротация
- •Желчные кислоты
- •Трансферазы
- •Коферменты фмн и фад
- •Цикл трикарбоновых кислот (Цикл Кребса)
- •Коферменты
- •Биосинтез рнк
- •Жирные кислоты: структура и свойства, связи
- •Гликоген,целлюлоза, амилопектин.
- •Пируват, аспартат- фермент
- •ТРнк, биороль
- •Механизм действия стероидных гормонов.
- •Изоферменты
- •Цикл пировиноградной кислоты.
- •Основные свойства генетического кода
- •Таутомерия глюкозы и что такоемутаротация
- •3.Специфические ферменты
- •5.Гликолиз
- •6. Рилизинг-факторы (либерины)
- •Факторы, влияющие на скорость ферм.Реакции
- •Биосинтез триглицерина и глицеролфосфолипидов
- •3.Нуклеотиды.
- •4. Горм.Гипофиза
- •1. Отличия и сходста днк и рнк
- •3 Роль тиреоидных гормонов
- •Цикл мочевины.
- •Гормоны поджелудочной железы
- •Гетерогликаны
- •4) Классы ферментов
- •5) Аллостерическая активность ферментов
- •Гормоны гипоталамуса
- •Кортикотропин-рилизинг-гормон
- •Специфичность ферментов
- •5.Жирные кислоты (алифатические кислоты)
- •Фолдинг белка
- •1.Стерины и стериды
- •2. Нуклеозиды и нуклеотиды
- •Метаболизим белков, липидов и углеводов.
- •Адреналин и норадреналин
- •1. Днк: типы, характеристика
- •2. Воски
- •3.Распад гликогена. Гликоген
- •Роль в организме
- •2.Аминосахара и их значение
- •5)Трансаминирование аминокислот
- •6.Отличие спиртового от молочно-кислого брожения
- •1.Методы очисткии разделения белков и пептидов,
- •2) Сахароза и её инверсия.
- •3) Глицерофосфолипиды.
- •4)Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Пуриновые основания
- •2)Цереброзиды
- •3.Первичная и вторичная структура белков (связи)
- •4. Гомогликаны (строение, функции)
- •5) Пиридоксин, его роль в регуляции белкового обмена, переаминирование(механизм р-ии и роль в метаболизме)
- •1.Пиримидиновые азотистые основания
- •2.Плазмалогены.
- •3. Способы образования аминокислот
- •4. Пути метаболизма
- •1)Строение матричной рнк.
- •2. Гормоны,как производныеАмк,гормональный цикл
- •3.Кислотно-основные свойства Аминокислот.
- •5) Регуляция активности ферментов
- •6.Пентозофосфатный путь окисления
- •1.Моносахариды.
- •2) Пептиды
- •3)Сфинголипиды.
- •4.Гликолиз и гликогенолиз.
- •1. Общие пути обмена аминокислот.
- •2. Транскри́пция
- •3.Альфа – Аминокислоты.
- •Связь между окислением жиров и циклом Кребса.
- •1. Структурная организация фермента
- •2. Регуляторные центры
- •Гормоны пептидной природы
- •Гликогенез и его рольСинтез гликогена (гликогенез)
- •Жирные кислоты
- •1.Гликофосфолипиды.
- •Гликозиды,кислоты, аминосахара как производные монасахаридов.
- •Мембранно-опосредованное взаимодействие гормонов.
- •Катаболизм аминокислот.
- •Распад стеариновой кислоты.
- •138 Молекул атф
- •Стеролы и стероиды.
- •Биосинтез пуриновых нуклеотидов.
- •ЦАмф, свойства.
- •Гидролазы.
- •Типы ингибирования. Константа Михаэлиса.
- •Свободное окисление.
- •Качественные реакции на гомо- и гетероциклические аминокислоты.
- •3) Физические и химические свойства крахмала, целлюлозы,гликогена
Основные свойства генетического кода
Код триплетен. В состав РНК входят 4 нуклеотида: А, Г, Ц, У. Природа создала трехбуквенный, или триплетный, код. Это означает, что каждая из 20 АМК зашифрована последовательностью трех нукл-ов, называемых триплетом или кодоном
Код непрерывный. Это означает, что в коде отсутствуют сигналы, показывающие конец одного кодона и начало следующего. Поэтому рамка считывания должна быть правильно установлена в начале прочтения м-лы иРНК и затем двигаться последовательно от одного триплета к следующему. Если исходная рамка считывания оказалась «сбитой» в результате делеции или вставки на 1 или 2 нуклеотида, или же если рибосома случайно «пропустит» один нуклеотид в иРНК, все последующ кодоны выйдут из правильной рамки и это приводит к обр-нию белка с искаженной АМКной послед-стью.
Код неперекрывающийся. В случае неперекрывающегося триплетного кода каждая группа из трех нукл-ов кодирует только одну АМКу
Код вырожденный. Слово «вырожденность» – это матем термин, означающий в данном случае, что 1 АМКе может соотв больше одного кодона. Вырожденность кода вовсе не означает его несовершенство, поскольку нет ни одного кодона, к-рый бы кодировал несколько АМК. В физиологич усл код
Однозначен: каждый кодон обозначает только одну АМКу. Вырожденность кода для различных АМК разная. Исключ состметионин (AUG) и триптофан (UGG),кодирующиеся одним кодоном. Эти 2 АМКы встречаются в белках достаточно редко. Кодоны для гидрофобных АМК, например фенилаланина, лейцина, изолейцина и валина, различаются только одним основанием. Аналогичная ситуация наблюдается и для кодонов серина и треонина или аланина и глицина. При такой организации кода случайно возникшая замена основания с большей вероятностью, чем при случайном подборе кодонов, приведет к замене на сходную по свойствам АМКу или же замены не произойдет вовсе.
Код универсальный. Ген код един для всех живущих на Земле существ. У бактерий и грибов, пшеницы и хлопка, рыб и червей, лягушки и человека одни и те же триплеты кодируют одни и те же АМКы.
Отсутствие знаков препинания
Колинеарность – соответ послед-ти кодонов ДНК послед-ти АМК в белке.
Бессмысленные кодоны: УАА, УАГ, УГА
Таутомерия глюкозы и что такоемутаротация
Таутотомерия.В природе встречается только D-глюкоза, к-рая выделена в виде двух аномеров: и глюкопиранозы.(формула1 и 2). кристаллизуется из воды в виде моногидрата с т. пл. 83°С; для безводной формы т. пл. 146°С. кристаллизуется из пиридина или нек-рых др. р-рителей; его т. пл. 148-150°С.В водном р-ре устанавливается динамич. равновесие м/у неск. таутомерами: и формами D-глюкофуранозы (ф-лы соотв. III и IV) и D-глюкопиранозы, открытой альдегидной (V) и ее гидратной формой (VI). Содержание и глюкопираноз составляет соотв. ок. 64 и 36%, др. таутомеров - менее 1%. Самый устойчивый таутомер- -глюкопираноза в конформации кресла .При восстановлении D-глюкозы обр-ется сорбит, при окислении альдегидной группы - D-глюконовая к-та, при окислении последней-двухосновная сахарная к-та (дополнительно окисляется первичная гидроксигруппа), при окислении только первичной гидроксигруппы (при защите альдегидной)-D-глюкуроновая к-та. Осн. пути метаболизма D-глюкозы: 1) гликолиз и аэробное окисление до СО2 и Н2О, в результате к-рых обр-ются АТФ и др. макроэргич. соединения; 2) синтез олиго- и полисахаридов; 3) превращение в пентозы и др. простые сахара в пентозофосфатномцикле.
Мутаротация изменение величины оптического вращения растворов оптически активных соединений вследствиеих эпимеризации. Характерна для моносахаридов, восстанавливающих олигосахаридов, лактонов и др. Мутаротация может катализироваться кислотами и основаниями.
В случае глюкозы мутаротация объясняется установлением равновесия: В равновесном состоянии присутствует 38 % aльфа-формы и 62 % бета-формы. Промежуточная альдегидная форма содержится в ничтожно малой концентрации. Преимуществ, образование β-формы объясняется тем, что она более термодинамически стабильна.