- •Государственное бюджетное образовательное учреждение
- •Список сокращений
- •Введение
- •Глава 1. Физиологические и биохимические особенности соединительной ткани
- •1.1. Организация межклеточного матрикса
- •Типы коллагенов, их локализация
- •Связывающие молекулы между коллагеном и различными типами клеток
- •Клетки соединительной ткани
- •Скелетные ткани
- •1.3.2. Хрящ как предшественник кости
- •1.3.3. Костная ткань – особый вид соединительной ткани
- •1.3.3.1. Химический состав костной ткани
- •1.3.3.2. Факторы, влияющие на метаболизм костной ткани
- •1.4. Жировая ткань
- •Глава 2. Кровь – вариант соединительной ткани
- •2.1. Физиологические функции крови
- •2.2. Плазма крови
- •2.3. Клетки крови
- •2.4 Эритроциты – важнейшие форменные элементы крови
- •2.4.1. Строение мембран эритроцитов
- •2.4.2. Особенности метаболизма эритроцитов
- •2.4.3. Структура и свойства гемоглобина
- •Свойства гемоглобина
- •2.4.4. Этапы образования гемоглобина
- •2.4.4.1. Обмен железа
- •2.4.4.2. Синтез гема
- •2.4.5.Болезни анаболизма гемоглобина
- •2.4.5.1.Анемии как следствие нарушений обмена железа
- •2.4.5.2. Порфирии
- •Локализация повреждений ферментов при различных порфириях и их следствие
- •2.4.5.3.Гемоглобинопатии
- •2.4.5.4. Дисгемоглобинемии
- •2.4.5.5. Нарушение транспорта гемоглобина в плазме крови
- •2.4.6. Старение и распад эритроцитов
- •2.4.6.1. Метаболизм билирубина у здорового человека
- •2.4.7. Особенности патогенеза желтух
- •2.4.7.1. Гемолитическая желтуха
- •2.4.7.2.Паренхиматозная желтуха
- •2.4.7.3.Механическая желтуха
- •Сравнительная характеристика биохимических показателей при различных видах желтух
- •Глава 3. Мышечная ткань, строение, метаболизм
- •3.1. Скелетная мышечная ткань
- •3.1.1. Структурные компоненты скелетного мышечного волокна
- •3.1.2. Энергоисточники скелетных мышечных волокон
- •3.2. Метаболизм миокарда и гладких мышц в норме и при патологии
- •Глава 4. Основы нейробиохимии
- •4.1. Кислородное и энергетическое обеспечение нервной ткани
- •4.2. Особенности метаболизма липидов
- •4.3. Судьба аминокислот и белков в цнс
- •4.4. Природа химических сигналов
- •4.5. Механизмы регуляции системы кровь –мозг
- •Глава 1.
- •Глава 2.
- •Глава 3.
- •Глава 4.
- •Словарь использованных терминов
Типы коллагенов, их локализация
Тип |
Локализация |
I |
Кожа, кости, сухожилия, суставы, фасции, связки, дентин |
II |
Хрящевая ткань, связочный аппарат |
III |
Кожа, стенки сосудов, пищеварительного тракта, эмбриональные ткани |
IV |
Базальные мембраны |
V |
Хрящевая и мышечная ткани |
VI |
Повсеместно |
VII |
Якорные фибриллы |
VIII |
Эндотелий сосудов |
IX |
Хрящевая ткань |
XII |
Хрящевая ткань |
XIII |
Повсеместно, включая эпидермис |
XIV |
Кожа, роговица, хрящевая ткань |
XV |
Повсеместно |
XVII |
Кожа, роговица, слизистые оболочки |
XVIII |
Эндотелий сосудов, роговица |
XIX |
Эпидермис |
Мутация в генах коллагена приводит к развитию различных болезней (несовершенного остеогенеза, синдромов Элерсо–Данло, ахондроплазии).
Коллагеновые волокна окружают многие клетки, обеспечивая их связи между собой или за счет наличия рецепторов в их мембранах, или через белки-посредники (Табл. 1.2).
Второй вид волокон – эластические, присутствуют в эластическом хряще, коже, легких, сосудах, включают эластин – гликопротеин с молекулярной массой 70 кД. Он, как и коллаген, содержит много глицина и пролина. В создании эластических структур также принимают участие фибриллины, которые формируют микрофибриллярный каркас.
Таблица 1.2
Связывающие молекулы между коллагеном и различными типами клеток
Тип коллагена |
Связывающий белок |
Тип клеток |
I |
Фибронектин |
Различные |
II |
Хондронектин |
Хондроциты |
III |
Фибронектин |
Ретикулярные клетки |
IV |
Ламинин |
Эпителиальные клетки |
После синтеза и созревания белки упаковываются в секреторные гранулы, выделяемые во внеклеточную среду. Особая роль в посттрансляционной модификации принадлежит лизилоксидазе, с помощью которой путем окислительного дезаминирования ε-аминогруппы в остатках лизина между четырьмя отдельными цепями формируются поперечные связи, обусловливающие образование резиноподобных структур, способных после деформации восстановить исходную форму.
Последний вид волокон – ретикулиновые – тонкие нити, состоящие из коллагена III типа, связанного с гликопротеинами и протеогликанами. Компоненты этих волокон синтезируются ретикулиновыми клетками, разновидностями фибробластов.
Таким образом, коллагеновые волокна придают СТ прочность и позволяют растягиваться, а эластические волокна – возвращают ткань в исходное положение после ее растяжения.
Клетки соединительной ткани
Соединительная ткань характеризуется следующим разнообразием клеток: фибробласты, фиброциты, хондробласты, хондроциты, остеобласты, остеоциты, макрофаги, лейкоциты, перициты, адипоциты, тучные клетки. Они занимают меньший объем, чем экстрацеллюлярный матрикс этих тканей, и выполняют самые разнообразные функции.
Наиболее распространены фибробласты, которые синтезируют компоненты межклеточного вещества (коллаген, эластин, фибронектин, ГАГи, протеогликаны и др.), активные участники заживления ран, способны к пролиферации и миграции.
Особую роль в осуществлении защитной функции играют мобильные макрофаги, способные синтезировать более 60 биологически активных веществ. При фагоцитозе выделяется содержимое лизосом, включающие различные гидролазы, АФК (О2˙־, НО˙, Н2О2), обладающие высоким антибактериальным эффектом. В активированных макрофагах интенсивно осуществляется окисление арахидоновой кислоты с образованием простагландинов, лейкотриенов, тромбоксана. Кроме того, в этих клетках синтезируются ферменты, разрушающие внеклеточный матрикс: эластаз, коллагеназ, протеиназ, гиалуронидаз. Макрофаги участвуют в заживлении ран, захватывают из крови денатурированные белки, обломки клеток, состарившиеся эритроциты, пылевые частицы, запускают иммунные реакции, проявляют противоопухолевую активность.
Тучные клетки участвуют в воспалительных и аллергических реакциях, продуцируют БАВ: гистамин, гепарин, протеазы, кислые гидролазы, простагландины, лейкотриены и тромбоксаны; их содержание в различных органах подвержено значительным индивидуальным и возрастным колебаниям. Гепарин запасается исключительно тучными клетками, попадая в кровь, связывает антитромбин III, усиливая его антисвертывающую активность. Последний фактор имеет значение и вцелом для соединительнотканных структур. По мере их старения снижается тургор, формируются морщины и т.д. При этом регистрируется обеднение тканей ГАГами, а отсюда – водой с параллельным накоплением грубоволокнистых коллагеновых образований. По мнению отдельных исследователей, в соединительных тканях заложена программа старения организма.
Уникальность структуры и функций СТ создает условия для возникновения огромного числа ее аномалий. В настоящее время известно многообразие генетических дефектов, способных привести к появлению признаков повреждений мезенхимальных структур. Они могут происходить вследствие:
нарушений синтеза или сборки коллагена;
генеза аномального коллагена:
ускоренной деградации коллагена;
недостаточной прочности поперечных сшивок;
аналогичных аномалий в эластиновых волокнах;
разрушения тканей посредством аутоиммунных реакций.
В группу наследственных коллагенопатий включают синдромы Элерса–Данло, Марфана, Альпорта, несовершенный остеогенез.