ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия

Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию»

кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2007 г

Методическая разработка к практическому занятию № 2 (для преподавателей)

Факультет: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.

Курс: 2

Семестр: 3

1. ТЕМА ЗАНЯТИЯ: Ферменты: строение и свойства.

2. УЧЕБНАЯ ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ: Сформировать у студентов представление о природе, особенностях строения и основных свойствах ферментов. Познакомить с методами определения их активности.

3. ЗАДАЧИ ЗАНЯТИЯ:

3.1. С учетом ранее полученных студентами знаний по биоорганической химии систематизировать сведения о строении и свойствах белков.

3.2. Рассмотреть: общее строение ферментов (активный центр: его строение и значение, аллостерический центр), отличия в строении простых и сложных ферментов, понятие об изоферментах, их биологическое и клинико-диагностическое значение, локализацию ферментов в клетке.

3.3. Познакомить студентов с основными методами качественного обнаружения и количественного определения активности ферментов.

3.4. При подведении итогов практической работы обобщить изученный теоретический материал с учетом полученных результатов.

4. ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ ЗАНЯТИЯ: 3 акад. часа.

5. МЕСТО ПРОВЕДЕНИЯ ЗАНЯТИЯ: учебная комната

6. ОСНАЩЕНИЕ ЗАНЯТИЯ

6.1. Набор для входного тест-контроля знаний студентов по теме: ферменты: строение и свойства.

6.2. Набор химических реактивов для изучения методов осаждения белков.

6.3. Набор химических реактивов для обнаружения кофермента НАД в дрожжах.

6.4. Набор химических реактивов для определения амилазной активности слюны.

6.5. Флюороскоп, ФЭК, термостат, химическая посуда.

6.6. Микрокалькулятор (приносят студенты).

7. ПЛАН ПРОВЕДЕНИЯ ЗАНЯТИЯ И БЮДЖЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ

7.1. Организационные вопросы – 3 мин.

7.2. Введение. Формулировка актуальности, цели и задач практического занятия – 10 мин.

7.3. Проведение тест – контроля исходного уровня знаний студентов – 15 мин.

7.4. Рассмотрение теоретических вопросов темы – 40 мин.

7.5. Перерыв – 10 мин.

7.6. Самостоятельное выполнение студентами лабораторной работы и составление отчета – 40 мин.

7.7. Обсуждение результатов практической работы и обобщение изученного на занятии теоретического материала – 12 мин.

7.8. Итоговой контроль уровня знаний по теме занятия. Подведение итогов занятия – 15 мин.

8. МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ К ПРОВЕДЕНИЮ ЗАНЯТИЯ.

Контрольные вопросы по теме занятия

8.1. Дать определение понятия «ферменты» (природа, роль, значение).

8.2. Дать определение понятия «белки» и краткую характеристику уровней организации белков.

8.3. Какие доказательства можно привести в пользу белкой природы ферментов?

8.4. В чем сходство и различие в действии ферментов и неорганических катализаторов?

8.5. Охарактеризуйте особенности строения ферментов (наличие активного и аллостерического центров).

8.6. Чем отличаются сложные ферменты от простых? Дать определение понятий: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор, косубстрат.

8.7. Каковы особенности строения изоферментов (на примере ЛДГ)? Чем отличаются между собой изоферменты по свойствам?

8.8. В чем состоит биологическое и клинико-диагностическое значение изоферментов?

8.9. Дать характеристику распределения ферментов в организме и в клетке. Каково биологическое значение локализации ферментов?

8.10. В чем состоит клинико-диагностическое значение определения активности органо- и органеллоспецифических ферментов?

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ПО ТЕМЕ ЗАНЯТИЯ

Ферменты. Химическая природа, физико-химические свойства и биологическая роль.

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами или энзимами.

Ферменты - это белки (установлено в 1922г), которые действуют как катализаторы в биологических системах.

Являясь веществами белкой природы, ферменты обладают всеми свойствами белков:

1. являются амфотерными соединениями;

2. вступают в те же качественные реакции, что и белки (биуретовую, ксантопротеиновую, фолина и др.);

3. подобно белкам растворяются в воде с образованием коллоидных растворов;

4. обладают электрофоретической активностью;

5. гидролизуются до аминокислот;

6. склонны к денатурации под влиянием тех же факторов: температуры, изменениях рН, действием солей тяжелых металлов, действием физических факторов (ультразвук, ионизирующее излучение и др.);

7. имеют несколько уровней организации макромолекул, что подтверждено данными рентгеноструктурного анализа, ЯМР, ЭПР.

Биологическая роль ферментов заключается в том, что они катализируют контролируемое протекание всех метаболических процессов в организме.