Ферменты

Ферменты, особенности ферментативного катализа (механизм выполнения ферментом каталитической функции, энергетический барьер реакции, энергия активации, образование фермент- Энергетический барьер-минимальный запас энергии7 при кот.мол-ла становится реакционно способной. Энергия активации-избыток энергии, кот.должны обладать реагирующие в-ва сверх среднего уровня.(источники-макроэрги)

Формирование фермент-субстратного комплекса 

Фермент понижает энергию активации Е_а, т.е. снижает высоту энергетического барьера, в результате возрастает доля реакционно-способных молекул, следовательно, увеличивается скорость реакции. Субстрат, взаимодействуя с активным центром фермента, вызывает изменение его конформации, приводя к формированию фермент-субстратного комплекса, 

При этом молекула субстрата также изменяет свою конформацию, что обеспечивает более высокую эффективность ферментативной реакции. 

Первый, второй и четвёртый этапы катализа непродолжительны и зависят от концентрации субстрата (для первого этапа) и констант связывания лигандов в активном центре фермента (для первого и третьего этапов). Изменения энергетики химической реакции на этих стадиях незначительны.

Третий этап наиболее медленный; длительность его зависит от энергии активации химической реакции. На этой стадии происходят разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей и формирование молекулы продукта.

6. Строение ферментов. Кофакторы и коферменты. Активный центр, строение, функции, связь со специфичностью действия ферментов. Возможность изменения специфичности (трансформация).

хим. составу ферменты как и белки могут быть двух видов – простые(однокомпонентные) и сложные(апофермент и кофактор)

Коферменты — это органические вещества, как правило, аминокислотной природы, непосредственно участвующие в катализе в составе фермента. Простые, относятся обычно к классу гидролаз, практически все гидролитические ферменты состоят только из аминокислот, т.е. являются простыми белками. Для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Каталитически активный фермент вместе с

кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент, состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент.

Апофермент резко повышает каталитическую активность кофактора, а кофактор в свою очередь стабилизирует белковую часть, делает ее более устойчивой и менее уязвимой к денатурирующим агентам

К коферментам относят следующие соединения:

• производные витаминов;

• гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтетазы

• нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

• убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

• фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

• S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;

• глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Активный центр – участок молекулы фермента, сформированный на уровне третичной структуры белковой мол-лы, представляющий собой специфическую композицию активных групп АК(ОН, СООН, NH2. SH) и коферментов. Ф-ии: узнавание субстрата, присоединение, подготовка к р-ии, осущ-ие р-ии. Сост.из субстратного участка (субстратная специфичность) и каталитического участка(обеспеч.выбор пути химич.превращения субстрата)

Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра.