экз / Khimia_shpora
.doc1.Структура белковых молекул. Мономерами белков служат а-АК, общим признаком * является наличие карбоксильной группы и аминогруппы у второго углеродного атома:
Пептидный остов — структура, свойственная всем белкам. Специфические особенности разных пептидов и белков определяются длиной пептидной цепи (соответственно и молекулярной массой), различиями АК состава и порядком чередования аминокислотных остатков (т. е. радикалов R пептидного остова). Первичной структурой называют порядок чередования АК остатков в белке. Даже замена одной АК приводит к серьезным измен. Св-в белка (серпов.-кл. анемия). Вторичная структура обусловлена свойствами пептидного остова. Карбонильная группа и NН-группа способны образовывать водородную связь между собой:
Пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. Три основных типа вторичной структуры пептидных цепей: а-спираль, в-труктура (складчатый слой, складчатый листок) и беспорядочный клубок. Третичная структура глобулярных белков.По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы—глобулярные и фибриллярные. Форма глобулярных белков близка к сферической. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные f. Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи. В результате взаимодействий между боковыми группами АК образ. слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) и дисульфидные связи. Хар-р пространственной укладки опр. АК составом и чередованием АК в пептидной цепи. Значит, конформация пептидной цепи явл. Такоже специфичной хар-ой белка, как и его структура. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура.
2.Олигомерные белки и надмолекулярные белковые структуры. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура. Протомеры соединяются в результате образования гидрофобных, ионных, водородных связей. При этом протомеры взаимодействуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактная поверхность) * содержат много гидрофобных аминокислотных остатков, которые при объединении протомеров образуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом расположение групп, образующих связи, на одном протомере соответствует их расположению на другом протомере, Такого рода поверхности называют комплементарными; они подходят др. к др. как ключ к замку. Каждый протомер взаимодействует с др. с десаятком точек. Самосборка надмолекулярных структур. Олигомерные белки это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положе- ние м/д молекулами и кл. органеллами.
Микротрубочки построены из белка тубулина; это димерный белок, состоящий из двух разных протомеров.Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцам, а порядок присоединения опр. наличием соочветстнующих контактных участков. Микротрубочку можно рассматривать и как белок с четвертичной сгруктурой, и как клеточную органеллу. Олигомерные белки обладают особыми св-ми, * нет у белков, не имеющих четвертичной структуры. Сравним белок мышц миоглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Они выполняют в оргз. сходные f, в основе * лежит способность обратимо связывать О2. Простетическая группа этих белков - гем, плоская молекула, содержащую четыре пиррольных цикла и соединенный с ними атом железа. В этом отнош. миоглобин и гемоглобин одинаковы, но следствия изменения их конформации различны. Превращение миоглобина (Mb) в оксимиоглобин отражает следующая схема: Mb+О2—MbО2 В гемоглобине имеется четыре протомера, каждый из * содержит гем и может присоединять О2:
Hb=HbО2= Hb (О2)2=Hb (O2)3= Hb(О2)4 Первая молекула О2 изменяет конформацию протомера, к * она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с др. протомерами, изменяется конформация и др. протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О2 увеличивается. Сродство гемоглобина к четвертой молекуле О2 примерно в 300 раз больше, чем к первой. С олигомерными белками сходны белки доменного строения. Доменные белки, как и олигомерные, содержат глобулы — домены, полобные протомерам. Однако в доменных белках эти глобулы образованы одной и той же пептидной цепью.
2.Олигомерные белки и надмолекулярные белковые структуры. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура. Протомеры соединяются в результате образования гидрофобных, ионных, водородных связей. При этом протомеры взаимодействуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактная поверхность) * содержат много гидрофобных аминокислотных остатков, которые при объединении протомеров образуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом расположение групп, образующих связи, на одном протомере соответствует их расположению на другом протомере, Такого рода поверхности называют комплементарными; они подходят др. к др. как ключ к замку. Каждый протомер взаимодействует с др. с десаятком точек. Самосборка надмолекулярных структур. Олигомерные белки это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положе- ние м/д молекулами и кл. органеллами.
Микротрубочки построены из белка тубулина; это димерный белок, состоящий из двух разных протомеров.Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцам, а порядок присоединения опр. наличием соочветстнующих контактных участков. Микротрубочку можно рассматривать и как белок с четвертичной сгруктурой, и как клеточную органеллу. Олигомерные белки обладают особыми св-ми, * нет у белков, не имеющих четвертичной структуры. Сравним белок мышц миоглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Они выполняют в оргз. сходные f, в основе * лежит способность обратимо связывать О2. Простетическая группа этих белков - гем, плоская молекула, содержащую четыре пиррольных цикла и соединенный с ними атом железа. В этом отнош. миоглобин и гемоглобин одинаковы, но следствия изменения их конформации различны. Превращение миоглобина (Mb) в оксимиоглобин отражает следующая схема: Mb+О2—MbО2 В гемоглобине имеется четыре протомера, каждый из * содержит гем и может присоединять О2:
Hb=HbО2= Hb (О2)2=Hb (O2)3= Hb(О2)4 Первая молекула О2 изменяет конформацию протомера, к * она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с др. протомерами, изменяется конформация и др. протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О2 увеличивается. Сродство гемоглобина к четвертой молекуле О2 примерно в 300 раз больше, чем к первой. С олигомерными белками сходны белки доменного строения. Доменные белки, как и олигомерные, содержат глобулы — домены, полобные протомерам. Однако в доменных белках эти глобулы образованы одной и той же пептидной цепью.
9.Ингибиторы ферментов вещества, снижающие их активность. Различают ингибиторы конкурентные и неконкурентные, обратмые и необрати- мые. Малоновая к-та НООС—СН2—СООН является структурным аналогом янтарной кислоты, поэтому она может присоединяться к активному центру сукцинатдегидрогеназы. Но дегидри- рование малоновой к-ты невозможно. Если в реакционной смеси имеются одновременно и янтарная, и малоновая к-ты, то происходят следующие про- цессы: Е+S=ES=Е+Р; Е+1=Е1 Некоторые молекулы фермента оказываются занятыми ингибитором (1) и не участвуют в реакции превращения субстрата: скорость образования про- дукта снижается. Если повышать концентрацию субстрата, то доля комплекса ЕS увелич., а комплекса Е1 уменьш.: субстрат и ингибитор конкурируют за активный центр фермента. Это конкурентное ингибирование. При достаточно высокой концентрации субстрата весь фермент будет в форме комплекса ЕS и скорость реакции будет max, несмотря на присутствие ингибитора. Некоторые ингибиторы образуют комплекс не со свободным ферментом, а с фермент-субстратным комплексом: ЕS+1= ЕS1 В этом случае повышение концентрации субстрата не уменьш. действие ингибитора - неконкурентное ингибирование. Иногда хим. Превращение ингибитора в активном центре приводит к образованию продукта, * не может отделиться от фермента: это необратимое ингибирование. Взаимодействие ингибитора с ферментом специфично. На этом основано применение ингибиторов для избирательного подавления активности того или иного фермента в сложной ферментативной системе или оргз. Многие лекарственные вещества являются ингибиторами ферментов.
10.Изоферменты кàтализирóþт îäíó и ту же реакцию. По ряду свойств изоф могут различаться: по молекулярной активности, по кинетике реакции, по способам регуляции, по стабильности. В основе особенностей изоф лежат генетически обусловленные различия их первичной структуры, обычно небольшие. Пример: изоф глюкокиназа и гексокиназа. Они катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, различаются по локализации в организме: глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и многих др.тканях. Если фермент имеет олигомерную структуру и построен из неидентичных протомеров, то изоферменты могут получаться в результате различных комбинаций протомеров, подобно тому, как это имеет место в случае неферментного белка гемоглобина (гемоглобины А, Р, А2).
13.Регуляция активности и количества ферментов. Аллостерическая регуляция. Некоторые ферменты могут обратимо связывать определен- ные метаболиты (эффекторы), ингиби- рующие или активирующие фермент. * присоединяется к специальному—ре- гуляторному центру (аллостер. центр ). Аллостер.ферменты построены, как правило, из двух или большего числа субъединиц. Одна субъединица имеет каталитический центр, др - регуляторный центр. В отсутствие аллостер. ингибитора субстрат присоединяется к каталитическому активному центру и происходит реакция. Если есть аллостер.ингибитор, он присоединяется к регуляторному центру. Из-за этого изменяется конформация каталитического центра. В результате активность фермента снижается. Чем выше концентрация аллостер.ингибитора, тем больше молекул фермента блокируется им и тем меньше скорость превращения субстрата. Регуляция ферментов путем их фосфорилирования - дефосфорилирования. Протеинкина- зы катализируют фосфорилирование белков. Если фосфорилируемые белки - это тоже ферменты, то их активность в результате фосфорилирования в одних случаях уменьшается, в др. увеличивается. Напр, в клетках жировой ткани есть липаза, существующая в двух формах — фосфопротеина и простого белка. Эти формы могут превращаться др. в др. Фосфопротеин образуется в результате действия протеинкиназы: Липаза + АТФ ---- Липаза • ОРО3Н2+АДФ Фосфорилированная липаза может вновь превращаться в простой белок при действии фосфопротеинфосфатазы — фермента, гидролитически отщепляющего фосфорную кислоту от фосфопротеинов: Липаза • ОРО3Н2 + Н2О--- Липаза + НзРО4 Фосфорилированная липаза обладает значительно более высокой активностью, чем нефосфорилированная. Гормональная регуляция. Аденилатциклаза и протеинкиназы образуют единую ретуляторную систему (каскад реакций), для передачи физиологического сигнала из внеклеточной среды внутрь клетки. Первым сигналом служат гормоны, активирующие аденилатциклазу. В результате образуется цАМФ — второй сигнал; цАМФ активирует протеинкиназы, * фосфорилируют некоторые ферменты, изменяя их активность. Таким путем гормон, не проникая в клетку, изменяет ее метаболизм. Частичный протеолиз. Многие ферменты образуются из неактивных белков (проферментов). Напр, протеолитический фермент трипсин образуется из профермента трипсиногена,* синтезируется в кл. поджелуд. железы и выводится в две- надцатиперстную кишку. Кл. кишеч- ника выделяют протеолитический фермент энтеропептидазу, которая отщепляет гексапептид с молекулы трипсиногена. Происходит перестройка пространственной структуры и формируется активный центр, т. е. неактивный предшественник превращается в фермент трипсин. В некоторых случаях функционируют целые каскады последовательных реакций протеолиза. Напр, свертывание крови происходит в результате каскада реакций активации серии ферментов, последний из которых превращает растворимый белок плазмы крови фибриноген в нерастворимый белок фибрин.
14.Первичные, вторичные энзимопатии. Активность ферментов, их количество, а также компартментализация изменяются и при болезнях-энзимопатиях; они являются частным случаем протеинопатий. Энзимопатии, как и вообще протеинопатий, бывают наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные). Напр, врожденное отсутствие фермента гистидазы проявляется как наследственная болезнь гистединемия. Приобретенные энзимопатии, как и вообще протеинопатии, сопрювождают любую болезнь. Напр, при воспалении, характерном для очень многих болезней, из поврежденных клеток в очаге воспаления освобождаются протеолитические и др. ферменты, которые могут разрушать окружающие ткани. В этом случае имеет место нарушение компартмен-тализации ферментов. При повреждении и нарушении компартментализации ферменты из клеток могут попадать в кровь. Изменения ферментного состава крови при разных заболеваниях различны, поэтому определение ферментов в сыворотке крови используется как метод диагностики болезней и метод контроля эффективности лечения.
15.Ферментопатология, ферментотерапия, ферментодиагностика. Медицинская энзимология развивается по трем главным направлениям, хотя возможности применения достижений энзимологии в медицине теоретически безграничны, особенно в области энзимопатологии имеющей целью исследование ферментативной активности в норме и при патологии. Многие наследственные пороки обмена, оказалось, являются результатом дефекта определенного фермента. Так, галактоземия — наследственное заболевание, при *наблюдается ненормально высокая концентрация галактозы в крови, развивается в результате наследственного дефекта синтеза фермента-гексозо-1-фосфат-уридилтранс- феразы, катализирующего превращение галактозы в легко метаболизируемую глюкозу. Причиной др. наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающейся расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин. Второе направление медицинской энзимологии, получившее название энзимодиагностики, развивается как по пути использования ферментов в качестве избирательных реагентов для открытия и количественного определения нормальных или аномальных химических веществ в сыворотке крови, моче, желудочном соке и др. (например, открытие при помощи ферментов глюкозы, белка или других веществ в моче, в норме в ней не обнаруживаемых), открытия и количественное определение самих фермен- тов в биолог.жидкостях при патологии. Для диагностики органических и функциональных поражений органов и тканей широко применяются отдельные ферментные тесты, основанных на количественном определении активности ферментов (и изоферментов) главным образом в крови (реже в моче), а также в биоптатах. Следует, однако, отметить, что из огромного числа ферментов, открытых в природе в диагностической энзимологии используется лишь ограниченный набор ферментов и для весьма небольшого числа болезней. Так, уровень липазы, амилазы, трипсина и химотрипсина резко увеличен при диабете, злокачественных поражениях поджелудочной железы, болезнях печени. Резко повышается в сыворотке крови уровень аминотрансфераз, реатинкиназы и лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда; умеренно повышено их содержание при поражениях тканей мозга. Опр. активность кислой фосфатазы (уровень повышен при карциноме предстательной железы), щелочной фосфатазы, холинэстеразы. Энзимотерапия - использование ферментов и регуляторов их действия в качестве лекарственных средств. Применяют пепсин, трипсин, химотрипсин при заболевонии ЖКТ. РНКазы, ДНКазы, коллагеназы, эластазы используются для обработке ран, ожогов. Калликреины - ферменты кининовой системы - используются для снижения давления.
16.Суточная потребность: углеводы 400-500г, жиры 100г, белки 100г, АК 1-6г кажд., вит. С 100мг, В1, В2, В6, А по 1-3мг, РР 15-25мг. Основные пищевые вещества большей частью представляют собой полимеры. В ЖКТ они гидролизу-ются при участии ферментов класса гидролаз на мономеры: в этом заключается суть пищеварения. Незаменимые факторы питания. Н. жирные к-ты напр, линолевая к-та это непредельная жирная кислота, в оргз. чел. служит предшественником арахидоновой кислоты, * в свою необходима для синтеза простагландинов. АК можно разделить на следующие группы: 1.Незаменимые (Валин, Лейцин, Изолейцин, Треонин, Метионин, Фенилалаин, Триптофан, Лизин) 2. Частично çаменимые (Гистидин , Аргинин) 3. Условно заменимые (Цистеин, Тирозин) 4. Заменимые (Алании, Аспарагиновая к-та, Аспарагин, Глутаминовая к-та, Глутамин, Пролин, Глицин, Серин). Частично заменимые аминокислоты синтезируются в оргз, однако скорость синтеза недостаточна для обеспечения всей потребности в этих АК. Условно заменимые АК могут синтезироваться из незаменимых: цистеин из метионина, тирозин - из фенилаланина .Иначе говоря, цистеин и тирозин—это заменимые АК при условии достаточного поступления с пищей метионина и фенилаланина. Содержание незаменимых АК опр. пищевую ценность того или иного белка.
-
Минеральные вещества. Ряд элементов в форме минеральных солей или ионов относится к незаменимым пищевым веществам. Фосфаты и карбонаты натрия, калия, кальция, магния. Абсолютно необходимы микроэлементы, они требуются в малых количествах: железо, цинк, медь, марганец, молибден, йод, селен. Кобальт поступает в организм человека не форме минеральных солей, а в составе готового витамина В12. Недостаточность железа проявляется в форме железодефицитной анемии .
-
Липотропный фактор Биосинтез фосфолипипидов связан с обновлением мембран. Этот процесс протекает в гиалоплазме тканей. Первые стадии синтеза фосфолипидов и триацилглицеринов совпадают. Эти пути расходятся на уровне фосфатидной кислоты и диацилглицерина Существует 2 пути синтеза фосфолипидов, причем для обоих необходим ЦТФ. Первый путь связан с вовлечением фосфатидной кислоты в синтез фосфоглицеридов. Взаимодействие ее с ЦТФ приводит к образованию ЦДФ-диацилглицерина, * как кофермент способен участвовать в переносе диацилглицерина на серин (или инозит). При этом образуется фосфатидилсерин (или фосфатидилинозит). Серинфосфатиды декарбоксилируются (коферментом служит пиридоксальфосфат) и образуются этаноламинфосфатиды. Последние метилируются с участием S-аденозилметионина (донор трех метильных групп), а переносчиками метильных групп служат тетрагидрофолиевая кислота и метилкобаламин. Второй путь синтеза связан с активированием спирта, например холина, с образованием ЦДФ-холина. Последний участвует в переносе холина на диацилглицерин с образованием фосфатидилхолина. Синтезированные фосфолипиды переносятся с помощью липидпереносящих белков цитоплазмы к мембранам (кл, внутрикл) и встраиваются на место старых молек. Вследствие конкуренции между путями синтеза фосфолипидов и триацилглицеринов за общие субстраты все в-ва, способствующие синтезу фосфолипидов препятствуют отложению триацилглицеринов в тк. Эти в-ва липитропными факторами. К ним можно отнести структурные компоненты фосфолипидов - холин, инозит, серии; вещество, облегчающее декарбоксилирование серинфосфатидов - пиридоксальфосфат: донор метильных групп - метионин; фолиевую к-ту и цианкобаламин, участвующих в образовании коферментов переноса метильных групп (ТГФК и метилкобаламин). Их можно использовать как лекарственные препараты, препятствующие избыточному отложению триацилглицерина в тк (жировая инфильтрация) Существенное влияние на биосинтез фосфолипидов и триацилглицеринов оказывают липотропные факторы. Как уже говорилось, они облегчают биосинтез фосфолипидов. Отсутствие их в пище способствует образованию триацилuицеринов. Тканевые липидозы. Гиперлипопротеинемии могут привести к тканевым липидозам. Они возникают также в результате наследственных дефектов ферментов, участвующих в синтезе и распаде липидов в тканях. Остановимся на некоторых примерах тканевых липидозов. Атеросклероз - широко распространенная патология, хар-ся отложением главным образом холестерина в стенках сосудов. Липидные бляшки - это своеобразное инородное тело, вокруг которого развивается соединительная тк (склероз). Наступает кальцификация пораженного участка сосуда. Сосуды становятся неэластичными, плотными, ухудшается кровоснабж тк, а на месте бляшек могут возникать тромбы. Атеросклероз развивается в результате гиперлипопротеинемии. В стенку сосуда проникают все липопротеиды, кроме хиломикронов. Однако a-липопротеиды, содержащие много белка и фосфолипидов, могут быстро распадаться в стенке сосуда или из-за малых размеров удаляться из нее. Атерогенными явл b-липопротеиды и частично пре-b-липопротеиды, содержащие много холестерина. При повышении этих классов липопротеидов в крови и увеличении проницаемости сосудистой стенки происходит пропитывание сосудов атерогенными липопротеидами с последующим развитием атеросклероза Жировая инфильтрация печени. При этой патологии содержание триглицеридов в печени в 10 раз выше нормы. Скопление жира в цитоплазме кл вызывает нарушение f печени. Причины могут быть разные, одна из них - недостаток липотропных факторов и связанный с этим избыточный синтез триглицеридов. Желчно-каменная болезнь - в желчном пузыре или протоках образуются камни в результате осаждения и кристаллизации компонентов желчи. Обычно в желчных камнях основная масса приходится на холестерин и билирубин продукт распада гема. Различают два типа желчных камней: преимущественно холестериновые, которые содержат больше 70% холестерина, и преимущественно билирубиновые. Чаше встречаются холестериновые камни, примерно в 2/3 всех случаев болезни. Холестерин в желчи может существовать в трех фазах. Одна фаза это смешанные мицеллы, содержащие холестерин, желчные к-ты и фосфатидилхолин. Вторая фаза — внемицеллярный жидкокристаллический холестерин в водном окружении желчи. Третья фаза - твердокристаллический холеcтерин, осадок. Жидкокристаллическая фаза нестабильна: холестерин из нее стремится перейти либо в мицеллы, либо в осадок. Уменьшение синтеза (или экскреции) желчных к-т или увеличение синтеза холестерина может привести к относительному избытку холестерина, к такому состоянию, * имеющиеся мицеллы не способны вместить весь холестерин желчи — желчь становится насыщенной холестерином. В этих условиях и образуется твердокристаллическая фаза, т.е. холестериновые камни. Осаждению холестерина способствуют застой желчи, воспалительные заболевания желчного пузыря и протоков. Центрами кристаллизации часто служат конгломераты белков или слущившихся кл эпителия, на которые слой за слоем осаждается холестерин. Нередко камни состоят из чередующихся слоев холестерина и билирубина. Камни могут быть одиночными или многочисленными, крупными (до размеров куриного яйца) или мелкими (песок). Камни вызывают спазмы желчного пузыря и протоков, * больной ощущает как приступы боли. Камни затрудняют, а иногда полностью перекрывают отток желчи через желчный проток, что приводит к еще большему ускорению их роста. До настоящего времени основным способом лечения желчно-каменной болезни остается хирургическое удаление камней. Однако сейчас начинают применять и другой метод лечения -введение хенодезоксихолевой кислоты: от этой желчной кислоты в наибольшей степени зависит растворимость холестерина; кроме того, хенодезоксихолевая кислота ингибирует ГМГ-КоА-редуктазу. При приеме 1г. хенодезоксихолевой кислоты в день синтез холестерина снижается вдвое, его концентрация в желчи уменьшается; концентрация желчных к-т, наоборот, увеличивается в результате дополнения собственных желчных к-т введенным препаратом. В этих условиях не только прекращается осаждение холестерина, но становится возможным и растворение уже имеющихся камней; камни размером с горошину растворяются примерно в течение полугода. Разумеется, такой способ лечения возможен только в том случае, если камни образованы преимущественно холестерином; растворимость билирубина мало зависит от желчных к-т.
18.Витамин В1.(тиамин, антиневритный. Тиамин хорошо растворим в воде. Вит.В1 активная форма — тиаминпирофосфат (ТПФ) имеет следующее строение:
При отсутствии или недостаточности В1 развивается заболевание бери-бери. Специфические симптомы связаны с преимущественными нарушениями деятельности с.-с, нервной систем, ЖКТ. ТПФ входит в состав двух ферментных систем — пируваг- и а-кетоглутаратдегидрогеназных комп- лексов, катализирующих окислительное декароксилирование пировиноградной и а-кетоглугаровой к-от. В составе транскетолазы ТПФ участвует в переносе гликольальдегидного радикала от кетосахаров на альдосахара. Явл. коферментом дегидрогеназы оксикетоглутаровой к-ты. Участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловой к-ты и а-кеток-т, образующихся при распаде аминокислот. Вит.В1 содержится в дрожжах, пшеничном хлебе, сое, фасоли, горохе, меньше — в картофеле, моркови, капусте, печень, почки, мозг. Сут. потребления 1,2 - 2,2 мг. Витамин В2 (рибофлавин).
Св-во В2 легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биолог. действия в клеточном метаболизме. Специфичными для авитаминоза В2 являются воспалительные процессы слизистой оболочки языка, катаракта (помутне- ние хрусталика), развивается общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы. В2 входит в состав флавиновых коферментов ФМН и ФАД являющихся простетическими группами ферментов-флавопротеинов. * осуществляют прямое окисление с участием О2, т.е. дегидрирование (отщеп- ление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. Также реакции, катализируемые флавопротеинами, характеризуется переносом электронов от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В2 содержится в хлебе, яйцах, молоке, мясе, свежих овощах. Сут. потребность 1,7 мг. Витамин РР (никотиновая кислота)
отсутствие является причиной заболевания - пеллагра. Хар-ми признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры дерматиты, диарея и нарушения нервной деятельности. РР входит в состав НАД и НАДФ, являющихся коферментами обратимо действующих в о-в реакциях дегидрогеназ. В процессе биолог. окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами. Источники рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь. Сут. потребность 18 мг.