Третичная структура

Обусловлена взаимодействием аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга в линейной последовательности. Факторы поддержания:

1. водородные связи

2. гидрофобные взаимодействия (нужны для структуры и биологических функций белка)

3. дисульфидные и солевые мостики

4. ионные и ван-дер-ваальсовы связи.

В большинстве белков на поверхности молекул находятся остатки аминокислотных радикалов, обладающих гидрофильными свойствами. УВ - радикалы, которые являются гидрофобными расположены внутри молекул. Такое распределение имеет важное значение в формировании нативной структуры и свойств белка.

В результате белки имеют гидрарную оболочку, а стабилизация третичной структуры во многом обусловлена гидрофобными взаимодействиями. Например, 25-30% аминокислотных остатков в молекулах глобулина имеют выраженные гидрофобные радикалы, 45-50% содержат ионные и полярные радикальные группы.

Боковые цепи аминокислотных остатков, которые отвечают за структуру белков различают по размеру, форме, заряду и способности образовывать водородные связи, также по химической реактивности:

1. алифатические боковые цепи, например, у валина, аланина. Именно эти остатки формируют гидрофобные взаимодействия.

2. гидроксилированные алифатические (серии, треонин). Эти аминокислотные остатки принимают участие в формировании водородных связей, а также сложных эфиров, например, с серной кислотой.

3. ароматические - это остатки фенилаланина, тирозина, триптофана.

4. аминокислотные остатки с основными свойствами (лизин, аргинин, гистидин). Преобладание в полипептидной цепи таких аминокислот придает белкам основные свойства.

5. остатки, обладающие кислотными свойствами (аспарагиновая и глутаминовая кислоты)

6. амидные (аспарагин, глутамин)

7. содержащие серу (метионин, цистеин)

Белки, содержащие несколько полипептидных цепей, обладают четвертичной структурой. Здесь подразумевается способ укладки цепей относительно друг друга. Такие ферменты называют субъединицами. В настоящее время принято использовать термин «домен», которым обозначают компактную глобулярную единицу белковой молекулы. Многие белки состоят из нескольких таких единиц с массой от 10 до 20кДа. В белках большой молекулярной массы отдельные домены соединяются относительно гибкими участками ППЦ. В организме животных и человека присутствуют ещё более сложные структурные организации белков, примером которых могут быть мультиферментные системы, в частности пируватдекарбоксилазный комплекс.

Понятие о нативном белке

При определенных значениях рН и температуры ППЦ обладает, как правило, только одной конформацией, которая называется нативной и при которой белок в организме выполняет свою специфическую функцию. Почти всегда эта единственная конформация в энергетическом отношении преобладает над десятками и сотнями вариантов других конформаций.

Классификация. Биологические и химические свойства белков

Удовлетворительной классификации белков не существует, они условно классифицируются по пространственному строению, растворимости, биологическим функциям, физико - химическим свойствам и другим признакам.

1. по строению и форме молекул белки подразделяют на:

• глобулярные (сферические)

• фибриллярные(нитевидные)

2. по химическому составу делятся на:

- простые, которые состоят только из аминокислотных остатков

- сложные, имеют в составе молекулы соединения небелковой природы. Классификация сложных белков основана на химической природе небелковых компонентов.

Один из главных типов классификации:

З.по выполняемым биологическим функциям:

- ферментативный катализ. В биологических системах все химические реакции катализируются специфическими белками-ферментами. Известно более 2000

ферментов. Ферменты - мощные биокатализаторы, которые ускоряют реакцию как минимум в 1 млн. раз.

- транспорт и накопление

Перенос многих молекул небольшого размера и различных ионов часто осуществляется специфическими белками, например гемоглобином, миоглобином, которые переносят кислород. Пример накопления: ферритин накапливается в печени.

координированное движение. Белки являются основным компонентом сократительных мышц ( актиновые и миозиновые волокна). Движение на микроскопическом уровне - это расхождение хромосом во время митоза, движение сперматозоидов за счёт жгутиков.

• механическая опора. Высокая упругость кожи и костей обусловлена наличием фибриллярного белка - коллагена.

• иммунная защита. Антитела - это высокоспецифические белки, способные узнавать и связывать вирусы, бактерии, клетки других организмов.

- генерирование и передача импульсов. Ответ нервных клеток на импульсы опосредован рецепторными белками

регуляция роста и дифференцировки. Строгая регуляция последовательности экспрессии генетической информации необходима для роста дифференцировки клеток. В любой отрезок времени жизни организма экспрессируется только небольшая часть генома клетки. Например, под действием специфического белкового комплекса формируется сеть нейронов у высших организмов.

К другим функциям пептидов и белков относят гормональные. После того как человек научился осуществлять синтез гормональных пептидов, они стали иметь исключительно важное биомедицинское значение. Пептидами являются различные антибиотики, например, валиномицин, противоопухолевые препараты. Кроме того белки выполняют функции механической защиты (кератин волос или слизистые образования, выстилающие ЖКТ или полость рта).

Основное проявление существования любых живых организмов - это воспроизведение себе подобных. В конечном итоге, наследственная информация представляет собой кодирование последовательности аминокислот всех белков организма. На здоровье человека влияют белковые токсины.

Молекулярная масса белков измеряется в дальтонах (Да) — это единица массы, практически равная массе водорода (-1,000). Термин дальтон и молекулярная масса вводятся как взаимозаменяемые. Mr большинства белков находится в пределах от 10 до 100000.