Лекция 1. Введение в биохимию. Строение и свойства белков.

Биохимия – наука о химических основах процессов жизнедеятельности, изучающая химические компоненты живых клеток, а также реакции и процессы, в которых они участвуют. Ее главной задачей является установление связи между молекулярной структурой и биологической функцией химических компонентов живых организмов.

Предмет медицинской биохимии – химические процессы, происходящие в организме человека в норме и при патологии, диагностика и прогноз на основе биохимических исследований.

Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями.

Природные белки построены из 20 различных аминокислот, которые могут объединяться в разной последовательности и образовывать порядка 10¹⁸ белков. Они обеспечивают существование около 10⁶ видов живых организмов, начиная от вирусов и заканчивая человеком.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются a-аминокислотами. Они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человека D-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).

В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.

Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.

Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), тирозин (из фенилаланина), цистеин (из серина), гистидин (при участии глутамина).

Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество: С - 50-54%; Н - 6,5-7,3%; О - 21-23%; N - 15-17%; S - до 0,5%. В составе некоторых белков в небольших количествах содержатся фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.

Содержание азота относительно постоянно во всех белках (около 16%), поэтому по содержанию белкового азота можно определять количество белка в биологических объектах.

Функции белков:

1) Каталитическая. Большинство известных в настоящее время ферментов, является белками.

2) Транспортная. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.

3) Защитная. В ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков синтезируются защитные белки-антитела (иммунная защита). Ряд белков плазмы крови способны к свертыванию, что предохраняет от кровопотери при ранениях (физическая защита).

4) Гормональная. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например, гормон поджелудочной железы инсулин.

5) Структурная. В комплексе с липидами белки участвуют в образовании биомембран клеток. Структурные белки цитоскелета придают форму клеткам и многим органоидам. Структурные белки - коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.

6) Питательная (резервная). Белки яйца (овальбумины) - источники питания для плода. Основной белок молока (казеин) также выполняет питательную функцию.

7) Рецепторная. Белковые рецепторы встраиваются в клеточную мембрану или находятся в цитоплазме. Рецептор воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество.

8) Сократительная (двигательная) функция присуща мышечным белкам (актин и миозин), белкам цитоскелета, что обеспечивает расхождение хромосом в процессе митоза.

Другие важные функции белков - способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.