4. Общие представления об обмене веществ.

Жизнедеятельность растений организма происходит при постоянном потреблении энергии. Источником ее служит: солнечная энергия, превращаемая зелеными растениями в химическую энергию органических соединений и экзергонические процессы окисления органических веществ, т. диссимиляция и выделение энергии. Существуют две основные формы диссимиляции: дыхание и брожение. Процессы образования биологических соединений или эндэргонические процессы (ассимиляция) идут с затратой энергии. Важнейшим из анаболических процессов является фотосинтез.

Обмен веществ - это совокупность всех происходящих в организме химических процессов. Обмен веществ, еще называют метаболизмом, который в свою очередь слагается из анаболизма (реакций синтеза) и катаболизма (реакцией связанных с диссимиляцией).

Анаболические реакции – это реакции, требующие затрат химической энергии в форме АТФ.

АТФ – аденозинтрифосфорная кислота.

Состоит из остатков азотистого основания аденина – C₅ N₅ H₄ , пятиуглеродного углевода рибозы – С₅ Н₈ О₄ и трех остатков фосфорной кислоты, соединенных между собой макроэргическими связями. В результате переноса концевого фосфорного остатка от АТФ на воду АТФ превращается в АДФ, освобождая 40 кДж. Энергии АТФ→АМФ+40 кДж. Гидролитические отщепления третьего фосфорного остатка освобождает только 13 кДж, т.к. разрушается не макроэргическая связь, а низкоэргическая связь. Кроме АТФ и АДФ макроэргические связи имеют ФЕП. Дифосфоглицериновая ДФГК, гуанозинтриофосфорная ГТФК.

Катаболические реакции в основном связаны с высвобождением энергии (но не всегда, некоторые этапы катаболических реакций также требуют затрат энергии).

Химические реакции в клетке тесно взаимосвязаны и согласованы друг с другом, и связующим звеном в этом служит АТФ.

Обмен веществ внутри клетки тесно взаимосвязан со средой. Из внешней среды поступают вещества, необходимые для жизнедеятельности организма, и определенные вещества выделяются во внешнюю среду. Условия среды (t⁰, влажность, освещенность) оказывают глубокое влияние на скорость и направленность обмена, но и организм сам способен регулировать обмен веществ.

Химические процессы в живой клетке протекают с огромной скоростью. И все они являются каталитическими и осуществляются, благодаря присутствию биологических катализаторов – ферментов.

5. Ферменты и их роль в жизни растения.

Fermentum (лат) – закваска. Энзим (греч): эн – в, внутри, зиме – закваска, дрожжи. Это биологические катализаторы реакций, которые могут протекать и без их участия.

Состав: Белок – обязательно однокомпанентный: белок – фермент – белок. Белок + небелковая часть – двукомпонентный. В состав небелковой части входят: витамины, нуклеотиды (НАД, ФАД), ионы металлов (корфирины). Небелковая часть – проететическая группа легкоотделяемая – кофермент, а белковая часть – апофермент.Во взаимодействием с субстратом вступает не весь фермент, а его небольшая часть, называемая активным центром. В состав активного центра 3-12 остат. Аминокислот, входят такие химические группировки, как SH – группы, остатки гиетидина, серина, тирозина, аминокислоты.

Свойства ферментов:

А) Общие с небиологическими катализаторами свойства.

1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из реакции в первоначальном виде. Они не расходуются в процессе катализа.

2. Они ускоряют только те реакции, которые могут протекать без них.

3. Ферменты не смещают положение равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.

В) Специфические свойства, отличающие их от химических катализаторов.

1. По химическому составу все ферменты являются белками.

2. Эффективные ферменты на несколько порядков выше небиологических катализаторов.

3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты.

4. Ферменты лабильны, их активность регулируема и зависит от условий окружающей среды, а также от их локализации в клетке.

5. Для ферментных реакций характерен почти 100% выход продуктов, без побочных.

Механизм действия ферментов.

Ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации. Это достигается в результате образования ферментно-субстратного комплекса, на которое тратится меньше энергии, чем на прямую реакцию. То есть реакция идет как бы обходным путем.

Субстрат + фермент—>субстратно-ферментный комплекс—>фермент/продукт, то есть ферменты не повышают t⁰ не повышают температуру, не увеличивают концентрацию веществ, не изменяет давление.

Регулирование активности ферментов.

Достигается это за счет изменения условий внешней среды (факторов).

1. Большинство ферментов наиболее активны при рН~7,0

2. Оптимальная t⁰ ~ 40-50⁰С. t⁰~ 70-80⁰С денатурация белка активности резко падает.

Активность ферментов сильно зависит от специфических активаторов и ингибиторов. Многие ферменты активируются в присутствии незначительного количества сульф-гидрильных соединений, содержащих группу SH. Это цистеин, глютатион. Активаторами ферментов могут быть ионы одно- двух- трехвалентного металла.

В качестве ингибиторов ферментов выступают типичные белковые осадители – соли тяжелых металлов (свинец, золото, ртуть, вольфрам), танин, трихлоруксусная кислота.

Ингибиторы бывают общими и специфическими. Общие действуют на все ферменты, на белковую часть. Специфические ингибиторы действуют на активный центр. Ингибирование бывает конкурентным и неконкурентным, обратимым и необратимым.

Классификация ферментов.

В основу классификации ферментов положен тип катализируемой реакции. Известные более 2000 тыс. ферментов делят на классы, подклассы, подподклассы, группы. Известно 6 классов ферментов.

1. Оксидоредуктазы (окисление и восстановление).

2. Трансферазы.

3. Гидреазы (расщепление сложных органических веществ, до простых с участием воды).

4. Лиазы (без участия воды, реакции отщепления и образования двойных связей или присоединения).

5. Изомеразы.

6. Лигазы (с участием энергии АТФ).