Сложные белки
Сложными называются такие белки, которые состоят из белковой части и небелковой, или простетической. По строению простетической части сложные белки делят на 6 групп:
углерод белковые комплексы (гликопротеины и протеогликаны),
липид-белковые комплексы (липопротеины и протеолипиды),
нуклеопротеиды,
фосфопротеиды
кофакторпротеиды
металлопротеиды.
Гликопротеины – это сложные белки, содержащие гетерополисахаридные цепи нерегулярного строения, ковалентно присоединенные к полипептидной основе. На долю белка приходится, как правило, 80-90% массы макромолекулы. В состав углеродной части могут входить галактоза, глюкоза, манноза, фосфоманноза, фукоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилнейраминовая (сиаловая) кислота. К белку углеводная часть присоединяется ковалентной связью, которая может быть двух видов: 1) О-гликозидная (образуется за счет ОН-группы серина или треонина), 2) N-гликозидная (образуется за счет амидной группы аспарагина).
Наличие углеводного компонента придает белковой молекуле важные отличительные свойства:
термостабильность, т.е. устойчивость к воздействию высоких или низких температур,
устойчивость к действию протеолитических ферментов. Например, внутренний фактор Кастла, необходимый для транспорта витамина В12 в клетки кишечника, является гликопротеином, поэтому он устойчив к действию пищеварительных протеиназ. Если его углеводная часть разрушается, то он быстро переваривается;
высокая специфичность, т.е. способность узнавать и быть узнанными.
Считается, что в олигосахаридных цепях содержится значительная биологическая информация. Она зависит от состава сахаров, их последовательности и конформации. Углеводная часть определяет направление транспорта молекулы, время жизни и функционирование белка. Например, если на концах углеводных цепей циркулирующего в крови гликопротеина расположена сиаловая кислота, то он не распознается рецепторами печени, не захватывается и продолжает функционировать в кровяном русле. Если гликопротеин лишается сиаловой кислоты, он узнается, связывается и разрушается печенью. В клетке на определенных стадиях синтеза белок подвергается ферментативному гликозилированию, т. е. получает углеводный компонент, от строения которого зависит, останется белок в клетке или покинет ее. В большей степени гликозилируются мембранные и секреторные белки, поэтому большинство белков, расположенных или функционирующих вне клетки, являются гликопротеинами. Цитозольные белки гликозилируются меньше. Например, такие белки, как ферменты лизосом, имеют небольшой углеводный компонент, где обязательно есть маннозо-6-фосфат. Именно этот углевод узнается рецепторами на мембранах лизосом, и ферменты захватываются этими органеллами и там выполняют свою функцию. Если в ферментах нет маннозо-6-фосфата, то разовьется I-клеточная болезнь: ферменты лизосом не попадают в лизосомы, выходят в кровь, а в клетках накапливаются нерасщепленные молекулы.