*1-Липофильные протеиногенные аминокислоты.

Глицин NH2-CH2-COOH(GLY) Валин NH2-CH-COOH(VAL) Аланин NH2-CH-COOH(ALA)

CH3-CH-CH3 CH3

Изолейцин NH2-CH-COOH(ILE) Лейцин NH2-CH-COOH(LEU) Фенилаланин NH2-CH-COOH(PHE)

CH-CH3 CH3-CH-CH3 CH2

CH₃-CH₂

П ролин Триптафан NH₂-CH-COOH(THP)

COOH(PRO) CH₂

N NH

H

2-Кислотные протеиногенные аминокислоты.

Аспарагиновая кислота NH₂-CH-COOH(ASP) Глутаминовая кислота NH2-CH-COOH(GLU)

CH2-COOH CH2

CH2-COOH

3-Основные протеиногенные аминокислоты.

Л изин NH2-CH-COOH(LUS) Гистидин N COOH (HIS)

( CH2)₄ N CH₂-CH

NH2 H NH₂

Аргенин NH₂-CH-COOH(ARG)

(CH₂)₃

NH

NH2-C=NH

4-Структурные признаки протеиногенных аминокислот. Примеры.

-все являются α-аминокислотами

-все,кроме GLY содержат ассиметрический атом углерода и имеют L-конфигурацию

α

Пример: серин NH2-CH-COOH COOH

CH2 NH2-C-H

OH CH2

OH L-форма

Аминокислоты-гетерофункцинальные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу.

5-Незаменимые аминокислоты:

Валин(VAL) NH2-CH-COOH Лейцин(LEU) NH2-CH-COOH Изолейцин NH2-CH-COOH

CH3-CH-CH3 CH2 CH-CH3

CH3-CH-CH3 CH2-CH3

Фенилаланин NH2-CH-COOH(PHE) Тирозин (Tyz) NH2-CH-COOH Триптафан NH₂-CH-COOH(THP)

CH2 CH2 OH CH2

NH

М етионин(Met) NH₂-CH-COOH Лизин,аргенин,гистидин

(CH2)₂

S-CH3

6-Метаболитные аминокислоты.

СOOH

Г омоцистеин HS-CH2-CH2-CH NH2 β-Аланин NH2-CH2-CH2-COOH

COOH ГАМК NH2-CH2-CH2-CH2-COOH

О рнитин NH2-(CH2)3 CH NH2 Таурин NH2-CH2-CH2-SO₃H

COOH

Г омосерин HO-(CH2)2-CH NH2

COOH

Ц итрулин NH2-CO-NH-(CH2)3-CH NH2

7-Химические свойства α-аминокис-ого фрагмента:

1 -реа-ии по -СООН группе-R-CH-COOH R-CH-COO+H pH<7

NH2 NH2

- R-CH-COOH R-OH R-CO-O-R сложные эфиры -R-CH-COOH NAOH R-CH-COONA+H₂O соль

NH2 NH2 NH2

R -CH-COOH R-NH2 R-CH-C NH-R замещенные амиды

NH2 NH2

2 -по -NH2 фрагменту –R-CH-COOH R-CH-COOH pH >7

NH2 NH3

R -CH-COOH+R-CO-R R-CH-COOH R-CH-COOH+HCL [R-CH-COOH]CL соль +H2O

NH2 N=C азометины NH2 NH3

3 -образов-ие пептидных связей: -R-CH-COOH+R-CH-COOH R-CH-CO-NH-CH-R

NH2 NH2 NH2 COOH

4-дезаминирование,5-декарбоксилирование,6-трансаминирование

8-Классификация аминокислот по боковому радикалу:

П О боковому радикалу

Липофильные:(ALa,VAL,LEU,ILE,

P he,Pro,Met,Trp,Gly ) полярные катионообразующие(Arg,His,Lus)

Анионообраз-ие (Asp, Glu) незаряженные,но полярные (Asn,Ser,Tyr,

Thr(треон),Cys,Gln)

9 -Виды связей в белковых молекулах: 2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.а) пептидная связь б) дисульфидная связь 2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.а) Водородная связь б) Ионная связь в) Гидрофобное взаимодействие

2. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.-Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка. Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Слабые типы связей

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее). ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

10-Первичные,вторичная,третичная структуры белковых молекул:

Первичная структура

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно соединенных пептидными связями.Если произошел разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуется уже другой белок.Важным здесь явл-ся кол-во,качество и послед-ть аминок-т.

NH-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO

Вторичная структура

Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

1) Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру. Более того, удерживают в несколько напряженном состоянии (как сжатую пружину).

Б ета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.

3) Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА-Это трехмерная архитектура полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У разных белков третичной структуры различна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все слабые типы связей.

Выделяют два общих типа третичной структуры:1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либо бета-складчатыми структурами.2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.