ФЕРМЕ́НТЫ (от лат. «fermentum» — брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. По химической природе — белки, обладающие оптимальной активностью при определенном рН, наличии необходимых коферментов и кофакторов и отсутствии ингибиторов. Ферменты называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов. Подразделяются на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Многие ферменты выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде (впервые в 1926).
Роль ферментов в организме
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Каталитические свойства ферментов
Ферменты — самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.
История открытия ферментов
Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов — их строения и механизма действия. Так как роль биокатализа была выявлена при изучении брожения, то именно с этим процессом были связаны два установившихся еще с 19 в. названия — «энзим» (в переводе с греч. «из дрожжей») и «фермент». Правда, синоним «энзим» применяется только в русскоязычной литературе, хотя научное направление, занятое изучением ферментов и процессов с их участием, традиционно называется энзимологией. В первой половине 20 в. было установлено, что по химической природе ферменты являются белками, а во второй половине века для многих сотен ферментов уже была определена последовательность аминокислотных остатков, установлена пространственная структура. В 1969 впервые был осуществлен химический синтез фермента рибонуклеазы.
Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК(ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.
Условия действия ферментов
Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).