- •Тема 12 Введение в квантовую биофизику. Фотобиологические процессы.
- •6. Классификация люминесценции по способу возбуждения атомов и молекул (виды, определения, применение).
- •7) Классификация люминесценции по длительности люминесценции после прекращения воздействия (виды, определения, происхождение, роль примеси, применение).
- •8) Классификация люминесценции по внутриатомным процессам (виды, определения, фрагменты энергетических переходов).
- •9) Люминесцентный анализ (определение, параметр количественного анализа). Квантовый выход люминесценции (определение, формула).
- •Вопрос 13.
- •Вопрос 14.
- •Вопрос 15.
- •22.Механизм инактивации ферментов (схема процесса).
- •23.Особенности действия уф излучения на белки в работах ю.А. Владимирова (стадии процесса).
- •Вопрос 25
- •Вопрос 26
- •Вопрос 27 .
- •31.Использование люминесцентной микроскопии (цель, сущность метода, описание установки) в фармации.
- •32. Люминесцентные зонды и метки (цель, сущность метода). Применение в биологии, фармации, медицине.
22.Механизм инактивации ферментов (схема процесса).
Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой[7].Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Активный центр ферментов
Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат, а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа[8].
В активном центре условно выделяют[8]:
каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспецивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.
Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.
Фермент, соединяясь с субстратом:
очищает субстрат от водяной «шубы»
располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.
Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.
В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:
В отсутствие фермента:
А+В = АВ
В присутствии фермента:
А+Ф = АФ
АФ+В = АВФ
АВФ = АВ+Ф
где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.
Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.
Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.