Эталоны ответов к тестовым заданиям

1.1. – в

1.2. – в (-углеродный атом карбонильный углеродамидный азот-углеродный атом)

2.1. – 1,9,10 – б; 2-д; 3-в; 4,6 – г; 5,7,8 – а

2.2. – 1-а; 2-в; 3-б, в, г, д; 4- г, в, д

3.1. – 1,3

3.2. – 1,3

4.1. – А (+ + +)

4.2. – А (+ + +)

Эталоны ответов на ситуационные задачи Задача 1.

Нингидрин является специфичным реагентом для -аминокислот, тогда как пролин и оксипролин являются иминокислотами. С -аминокислотами нингидрин реагирует по следующей схеме:

нингидрин α - аминокислота

продукт реакции сине-фиолетового цвета альдегид

(светопоглощение в области 550-570 нм)

Задача 2.

По химической природе глутатион представляет трипептид следующего строения γ- глутамилцистеинилглицин. Наличие цистеина в составе глутатиона обусловливает возможность существования глутатиона как в восстановленной, так и в окисленной форме. При окислении глутатиона происходит межмолекулярное взаимодействие трипептидных фрагментов за счет дисульфидной связи, причем этот процесс обратим.

Занятие 3. Физико-химические свойства белков.

Цель занятия. Изучить физико-химические свойства белков и овладеть некоторыми методами их анализа, используемыми в диагностических и препаративных целях. В результате освоения темы студент должен научиться разделять белки методом высаливания, количественно определять содержание белка в моче по Робертсу-Стольникову и интерпретировать результаты.

Содержание занятия.

– контроль выполнения заданий по самоподготовке;

– выполнение заданий тестового контроля;

– решение ситуационных задач;

– проведение фракционирования белков сыворотки крови методом высаливания; осаждение белков под действием температуры, органических и минеральных кислот, солей тяжелых металлов и количественное определение содержание белка в моче по методу Робертса-Стольникова-Брандберга; проанализировать полученные данные и сделать соответствующие выводы;

– заслушивание и обсуждение реферативных сообщений;

– контроль усвоения темы путем устного собеседования с преподавателем.

Примерные темы реферативных сообщений по УИРС:

1. Представления о механизме ренатурации белков.

2. Современные ферментативные методы в установлении первичной структуры белков.

Методические указания к подготовке

При подготовке к занятию следует повторить структуры белка, вспомнить типы связей, стабилизирующие первичную, вторичную и третичную структуры белков. Необходимо изучить обратимые и необратимые методы осаждения белков, их амфотерные и электрические свойства. Знание физико-химических свойств белков имеет большое значение для изучения всего курса биохимии, а также биотехнологии. Для успешного усвоения материала при подготовке к занятию, пользуясь учебником, лекциями по биохимии, дополнительной литературой, выполните следующие задания.

Вопросы и упражнения для аудиторной и внеаудиторной работы:

1. Напишите схематически типы химических и физических связей, участвующих в образовании белковой молекулы.

2. Охарактеризуйте, какие связи участвуют в образовании первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка.

3. Что такое фолдинг белка? Уясните роль шаперонов, белков теплового шока в формировании и поддержании нативной конформации белков. Дайте понятие о прионовых болезнях.

4. Перечислите факторы, определяющие растворимость белков.

5. Приведите два основных фактора стабилизации белка в растворе.

6. В чем суть явления высаливания?

7. Приведите примеры практического использования высаливания.

8. Дайте определение явлению денатурации. Приведите классификацию видов денатурации.

9. Объясните механизм денатурирующего действия температуры, солей тяжелых металлов, спирта.

10. Приведите примеры практического использования денатурации белков.

11. Докажите амфотерные свойства белков.

12. Напишите схему диссоциации карбоксильной группы и аминогруппы в составе белка.

13. Выпишите два основных фактора, определяющих заряд белковой молекулы.

14. Дайте определение понятия изоэлектрическая точка или пептида.