Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Руководство по БХ для МБ.doc
Скачиваний:
115
Добавлен:
24.08.2019
Размер:
13.81 Mб
Скачать

Методические указания к самоподготовке

При подготовке к занятию, используя лекции, учебники и дополнительную литературу, ответьте на вопросы и выполните задания:

1. Напишите структуру алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот.

2. Напишите структуру аминокислот, содержащих в алифатическом радикале дополнительную функциональную группу (гидроксильную, серу).

3. Напишите структуру ароматических и гетероциклических аминокислот.

4. Напишите структуру диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот.

5. Нарисуйте схему расщепления белка в клетках.

6. Вспомните структуру и биологическую роль лизосом в клетках.

7. Дайте определения термину «период полужизни белка».

8. Представьте общую схему процесса переаминирования с участием -кетоглутаровой и глутаминовой кислот.

9. Напишите структурные формулы производных витамина В6 и цепь реакций с их участием, раскрывающих молекулярный механизм переаминирования.

10. Напишите схему действия глутаматдегидрогеназы.

11. Продумайте биологический смысл переаминирования и его роль во взаимосвязи обмена аминокислот с углеводами, липидами, циклом трикарбоновых кислот.

12. Охарактеризуйте типы дезаминирования в живых системах.

13. Напишите реакции неокислительного дезаминирования треонина и гистидина.

14. Напишите реакции непрямого окислительного дезаминирования аланина и аспарагиновой кислоты.

15. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина, триптофана, лизина, глутаминовой кислоты. Охарактеризуйте биологическое действие получаемых аминов.

16. Напишите схему инактивации аминов в организме.

17. Дополните и зарисуйте схему основных путей обмена аминокислот в клетке:

18. Зарисуйте в тетрадь следующую схему и впишите названия глюкогенных и кетогенных аминокислот:

Примеры тестов контроля исходного уровня знаний

Задание 1. Выберите один наиболее правильный ответ.

1.1. В состав коферментов аминотрансфераз входит витамин....

А. В1

Б. В2

В. ВС

Г. В5

Д. В6

Е. В12

1.2. Серотонин синтезируется из....

А. гистидина

Б. тирозина

В. триптофана

Г. пролина

Задание 2. Установите соответствие.

2.1.

1. кетогенные аминокислоты

2. глюкогенные аминокислоты

3. одновременно кетогенные и

глюкогенные аминокислоты

А. аланин

Б. триптофан

В. лейцин

Г. треонин

Д. фенилаланин

Е. лизин

2.2.

Вид дезаминирования

Реакция

1. Восстановительное

2. Гидролитическое:

3. Внутримолекулярное

4. Окислительное

А.

В.

Г.

Д.

Задание 3. Выберите несколько правильных ответов.

3.1. …. Являются производными этого соединения:

1. триптамин

2. дофамин

3. серотонин

4. ФАД, ФМН

5. аминомасляная кислота

3.2. Функции гистамина:....

1 – мощный физиологический стимулятор секреции HCl

2 – фактор расширения сосудов

3 – медиатор воспаления, аллергии, боли

4 – возбуждающий медиатор средних отделов мозга

5 – регулятор температуры тела, дыхания.

Задание 4. Определите правильность утверждений в предложении и установите наличие причинной связи между ними.

4.1. Незаменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, потому что их синтезирует флора кишечника.

4.2. При шизофрении нарушен обмен серотонина, потому что снижена активность ДОФА-декарбоксилазы.

Примеры ситуационных задач

Задача 1.

При дезаминировании аланина образуется пировиноградная кислота. Каков энергетический эффект полного окисления аланина (в молях АТФ на моль кислоты)?

Задача 2.

Глутаминовая кислота в процессе окислительного дезаминирования превращается в α-кетоглутаровую. Каков энергетический эффект полного окисления 1 моля глутаминовой кислоты (в молях АТФ)?

Самостоятельная работа студентов

Занесите в тетрадь протоколы лабораторных работ, оставляя место для расчетов и выводов.

Работа 1. Колориметрический метод определения активности

аспартат- и аланин-аминотрансфераз в сыворотке крови.

Определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови имеет важное значение для диагностики болезней печени (гепатитов). Аланинаминотрансфераза повышается весьма рано. При затяжном течении болезни наблюдается длительная гиперферментемия. При инфаркте миокарда в 95% случаях в сыворотке повышается активность аспартатаминотрансферазы. Изменения аминотрансфераз наблюдаются и при некоторых других заболеваниях.

В сыворотке здоровых людей содержание аспартатаминотрансферазы (АсАТ) колеблется в пределах 10-40 МЕ/л, а содержание аланинаминотрансферазы (АлАТ) - в пределах 7-40 МЕ/л.