Вопрос №2

Липиды, или жироподобные вещества, - большая группа органиче­ских соединений самого разного состава и свойств. Их объединяет то, что они по своей природе гидрофобны и поэтому нерастворимы в воде, хотя хорошо растворяются в эфире, бензоле, ацетоне и других органических растворителях. Большинство липидов построено по типу сложных эфиров, ^с Участием высокомолекулярных карбоновых кислот (жирных кислот) и

спиртов. В состав простых липидов входят только три химических элемен­та - С, Н и О. Сложные липиды, кроме этих элементов, могут содержать N, Р, Бидр.

Наиболее частым компонентом липидов являются жирные кислоты с количеством атомов углерода от 4 до 24 (чаще 16 или 18). В зависимости от наличия двойных связей в углеводородном радикале они делятся на

группы:

• Предельные (насыщенные) жирные кислоты - пальмитиновая (С15Н31СООН) и стеариновая (С17Н35СООН) - не содержат двойных свя­зей. Их много в составе твердых тугоплавких жиров.

• Непредельные (ненасыщенные) жирные кислоты содержат С=С-связи: по одной - пальмитоолеиновая (С15Н29СООН, Ci6:i) и олеиновая (СпНззСООН, Ci_8:i), две - линолевая (С17Н31СООН, Ci₈₂), три - линоле-новая (С17Н29СООН, Cig_:3), четыре - арахидоновая (С19Н31СООН, С₂о_:4)-

Полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК), содержащие две и более С=С-связей, - обязательный компонент сложных липидов; они не синтезируются в организме в достаточном количестве и поэтому должны поступать с пищей (5-8 г/сут). Чем более непредельны кислоты, тем ниже их температура плавления; содержатся они в основном в растительных маслах и легкоплавких жирах.

Сложные липиды, в зависимости от гетероатомов в их составе, под­разделяются на следующие группы:

1. Фосфолипиды (фосфоглщериды) содержат связанный с глицерином ос­таток фосфорной кислоты, а также инозит или азотистые соединения -холин, этаноламин, серии (рис. 2.7). В молекулах можно выделить по­лярные гидрофильные группы ("головка") и неполярные гидрофобные радикалы жирных кислот ("хвосты"). Важным свойством фосфолипидов является амфифильность - способность взаимодействовать с полярны­ми и неполярными веществами; благодаря этому они служат основой биологических мембран.

Рис. 2.7. Структура и схема строения некоторых фосфоглицеридов

2. Гликолипиды содержат углеводы и их производные, в частности, амино-сахара. В их состав вместо глицерина часто входит 18-атомный аминоспирт сфингозин, связанный с жирной кислотой. Гликосфинголи-пиды - сфингомиелины, цереброзиды, ганглиозиды и др. - в большом количестве содержатся в мембранах нервных клеток и волокон, обеспе­чивая их функцию, а также в клетках внутренних органов. 3. Сулъфолипиды по своему значению и структуре сходны с гликолипида-ми, но дополнительно содержат остатки серной кислоты; обнаружены в мембранах митохондрий и миелиновых оболочках нервных клеток.

Вопрос №11

Среди физико-химических свойств белка нужно прежде всего отме­тить его растворимость. Большинство белков растворяется в воде или слабосолевых растворах, причем, несмотря на большие размеры и высо­кую молекулярную массу, молекулы белка не склонны к самопроизволь­ному выпадению в осадок. Главными факторами устойчивости белка в растворе служат заряд молекулы и гидратная оболочка.

Общий поверхностный заряд белковой молекулы при растворении в воде определяется суммой зарядов отдельных аминокислотных остатков, из которых построен белок. Если в составе протеина преобладают "щелоч­ные" аминокислоты (аргинин, лизин), то молекула в целом заряжается по­ложительно; при преобладании дикарбоновых аминокислот - отрицатель­но. Одноименно заряженные белковые молекулы в растворе отталкивают­ся друг от друга, что препятствует их осаждению.

Важной особенностью белка является способность менять величину и даже знак заряда при изменении рН среды, что связано с обратимостью диссоциации ионогенных групп в аминокислотных остатках (см. выше). Так, при добавлении кислоты к раствору белка часть СОО^-групп, связы­вая избыток протонов, рекомбинирует до СООН-групп; при этом их отри­цательные заряды исчезают, а все положительные заряды сохраняются. Это ведет к сдвигу общего заряда белка в положительную сторону.

Для каждого белка можно подобрать такое значение рН среды, при котором количество положительных зарядов в молекуле сравняется с ко­личеством отрицательных, а их алгебраическая сумма будет равна нулю. Это значение рН (не обязательно нейтральное!) называется изоэлектриче-ской точкой белка (ИЭТ). При сдвиге рН в кислую или щелочную сторону

Рис. 2.4. Изменение заряда белковой молекулы при сдвигах рН среды

С локальными поверхностными зарядами белка связано наличие гидратной оболочки: молекулы-диполи воды "облепляют" белок в один или несколько слоев в зависимости от величины заряда. Одно из основных качеств гидратной оболочки - упругость; при столкновении гидратирован-ных молекул белка в растворе они не слипаются, а отскакивают друг от друга, что препятствует их выпадению в осадок. Для осаждения белков нужно нейтрализовать заряд молекулы, доведя рН среды до ИЭТ, и "снять" гидратную оболочку действием концентрированных растворов солей (вы­саливание) или спирта.

Разрушение четвертичной, третичной и отчасти вторичной структур белковой молекулы называется ее денатурацией; при этом белок утрачи­вает биологические свойства, теряет растворимость и выпадает в осадок. Денатурация может быть обратимой (высаливание) и необратимой; по­следнюю вызывают физические (температура, ионизирующая радиация), химические (кислоты, щелочи, органические растворители) и биологиче­ские факторы (ферменты).

Большие размеры гидратированных белковых молекул позволяют очищать растворы белка от низкомолекулярных примесей методом диали­за. Для этого необходим контакт загрязненного белкового раствора с чис­той водой или специальным солевым раствором через полупроницаемую мембрану. Низкомолекулярные примеси уходят в воду через поры мем-ораны, а белковые молекулы пройти не могут; в результате через некото-Рое время раствор белка очищается. В медицине этот принцип использует-

ся в аппаратах "искусственная почка"; процедура гемодиализа позволяет существенно продлить жизнь больным с тяжелым поражением почек.