171. Молекулярное строение белков, участвующих в мышечном сокращении.

Актин в мономерной форме представлен полярными глобулярными субъединицами диаметром 4-5 нм (С-актин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. С-актин агреги­рует с образованием полимерного фибриллярного актина (Р-актина), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей толщиной 7 нм и вариабельной длины.

Тропомиозин представлен нитевидными молекулами, которые сое­диняются своими концами, образуя длинный тонкий тяж, лежащий в бо­розде, образуемой перевитыми нитями Р-актина. Так как таких борозд на молекуле актина две, то и тропомиозиновых нити тоже две. Всего в состав тонкой нити входит примерно 50 молекул тропомиозина.

Тропонин представляет собой глобулярный белок, каждая его моле­кула располагается на тропомиозиновой молекуле вблизи ее конца. Тропонин состоит из трех субъединиц: ТпС - связывающей кальций, ТпТ - прикрепляющейся к тропомиозину, и Тп! - ингибирующей связы­вание миозина с актином.

Титин (коннектин) представляет собой белок с эластическими свойствами, нити которого присоединены к толстым филаментам по всей их длине и, продолжаясь в 1-диски, прикрепляют концы толстых филаментов к 2-линиям. Таким образом, нити титана связывают М-и 2-линии, и, благодаря своей эластичное™, препятствуют перерас­тяжению мышцы. Они образуют внутри саркомера решетчатую струк­туру и поддерживают упорядоченное взаимное расположение системы толстых и тонких миофиламентов.

Небулин - белок, имеющий вид удлиненных нитей, расположен­ных по всей ширине 1-диска параллельно тонким филаментам, с кото­рыми он связан. Предполагается, что небулин отвечает за поддержание длины тонких филаментов и (или) обеспечивает их механическую ста­билизацию.

Промежуточные филаменты (диаметром около 10 нм), состоящие из белка десмина, являются важным элементом цитоскелета и образуют в пределах мышечного волокна две пространственные системы. Первая состоит из филаментов, которые располагаются в саркомерах продольно и связывают соседние телофрашы одной миофибриллы. Вторая пред­ставлена поперечно ориентированными филаментами, которые связыва­ют мезофрагмы, а также телофрашы соседних миофибрилл друг с дру­гом. Такие же филаменты прикрепляют телофрашы к сарколемме и элементам системы Т-трубочек и саркоплазматической сети. Благода­ря описанной организации системы промежуточных филаментов под­держивается упорядоченное взаимное расположение саркомеров сосед­них миофибрилл и других компонентов мышечного волокна.

Дистрофин - белок, одними участками прикрепляющийся к актиновым филаментам, а другими - к комплексу гликопротеинов, которые пронизывают сарколемму и связываются на ее поверхности с компонен­тами базальной мембраны. Таким путем усилия, создаваемые внутри мышечного волокна, посредством ряда белков передаются на элементы межклеточного вещества. Генетический дефект, связанный с нарушени­ем выработки дистрофина, обусловливает развитие мышечного заболе­вания - дистрофии Дюшенна.

172.Саркомер-структурная и функциональная единица мышечного сокращения.

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (2-линиями) и включаю­щий А-диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны. В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению сарко­мера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в уз­лах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.