
- •Кафедра биохимии
- •Лекция № 17 Тема: Белки I. Механизмы переваривание и всасывания белков
- •Понятие, классификация, свойства и функции белков
- •Роль белка в питании. Показатели качества пищевого белка
- •Количество белка в некоторых пищевых продуктах
- •3. Азотистый баланс. Принципы нормирования белка в питании. Белковая недостаточность
- •Нормы белка в питании
- •Белковая недостаточность
- •Переваривание белков в жкт
- •Переваривание белков в желудке
- •Состав желудочного сока
- •Нарушения переваривания белков в желудке
- •Защита клеток от действия протеаз
- •Регуляция желудочно-кишечной секреции
- •Нарушение переваривания белков и транспорта аминокислот
- •4. «Гниение» белков в кишечнике. Роль удф-глюкуроновой кислоты и фафс в процессах обезвреживания и выведения продуктов «гниения» (фенол, индол, скатол, индоксил и др.). Гниение
- •Кафедра биохимии
- •Лекция № 18 Тема: Белки II. Общие пути обмена аминокислот. Биосинтез мочевины.
- •2 Курс.
- •Пути образования пула аминокислот в крови и его использование в организме
- •Общие реакции обмена аминокислот
- •Трансаминирование (переаминирование) аминокислот
- •Дезаминирование аминокислот
- •Прямое дезаминирование ак
- •2. Оксидаза l-аминокислот
- •3. Оксидаза d-аминокислот
- •Пути обмена безазотистого остатка аминокислот
- •Связывание (обезвреживание) аммиака
- •Орнитиновый цикл
- •Гипераммониемия
- •Обмен аминокислот и аммиака между тканями
- •Декарбоксилирование аминокислот и их производных
- •Кафедра биохимии
- •Лекция № 19 Тема: Белки III. Специфические пути обмена аминокислот
- •2 Курс. Фолиевая кислота
- •Кобаламин (в12)
- •Обмен серина и глицина
- •Метионин
- •Цистеин
- •Фенилаланин
- •Тирозин
- •1. Обмен тирозина в надпочечниках и нервной ткани
- •2. Обмен тирозина в меланоцитах
- •3. Превращение тирозина в щитовидной железе
- •5. Катаболизм тирозина в печени
- •Триптофан
- •Глутамат
- •Глутамин
- •Аспартат
- •Аспарагин
Кафедра биохимии
Утверждаю
Зав. каф. проф., д.м.н.
Мещанинов В.Н.
_____‘’_____________2006 г
Лекция № 18 Тема: Белки II. Общие пути обмена аминокислот. Биосинтез мочевины.
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 Курс.
Аминокислоты (АК) – органические соединения, содержащие –СООН и -NH2 в α-положении. Почти все АК имеют хиральный атом и обладают оптической изомерией. У человека присутствуют L-аминокислоты.
|
|
Всего известно около 300 видов АК, у человека в организме - 70, а в составе белков - 20.
Физико-химические свойства аминокислот
АК белые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Имеют высокую температуру плавления, в твердом состоянии находятся в виде внутренней соли. Многие сладкие на вкус (гли).
АК амфотерные вещества – проявляют свойства кислот и оснований. К наиболее важным общим реакциям АК относятся реакции декарбоксилирования, переаминирования, дезаминирования, образование пептидных связей и оснований Шиффа (при гликозилировании белков). Специфические реакции АК связаны с наличием функциональных групп в радикале (окислительно-восстановительные реакции цис).
Существует несколько классификаций аминокислот.
Классификация АК по природе радикала: 1). алифатические (гли, ала, вал, лей, иле и.т.д.); 2). ароматические (фен, тир, три, гис); 3). гетероциклические (про, оксипро).
Классификация АК по количеству карбоксильных и аминогрупп: 1). нейтральные; 2). кислые (глу, асп); 3) основные (арг, лиз).
Классификация АК по функциональным группам в радикале: 1). содержащие –ОН (сер, тре); 2). содержащие –SH (цис, мет); 3). содержащие –СОNH2 (глн, асн);
Классификация АК по способности к синтезу:
-
АК, которые синтезируются в организме, называют заменимыми (глицин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серии, пролин, аланин).
-
АК, которые не синтезируются в организме, но для него необходимы, называются незаменимыми (фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин).
-
Аргинин и гистидин - частично заменимые АК, у взрослых они образуются в достаточных количествах, а у детей - нет. Поэтому, необходимо дополнительное поступление этих АК с пищей.
-
Тирозин и цистеин — условно заменимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые АК (фенилаланин и метионин).
Функции аминокислот
-
Используются для синтеза белков, углеводов, липидов, нуклеиновых кислот, биогенных аминов (гормонов, нейромедиаторов), других аминокислот
-
Служат источником азота при синтезе всех азотсодержащих небелковых соединений (нуклеотиды, гем, креатин, холин и др);
-
Выполняют регуляторную функцию (гли, глу - нейромедиаторы);
-
служат источником энергии для синтеза АТФ.
Пути образования пула аминокислот в крови и его использование в организме
Большая часть аминокислот организма человека, примерно 15кг, входит в состав белков. Фонд свободных АК организма составляет примерно 35г.
Источниками АК в организме являются белки пищи, белки тканей и синтез АК из углеводов. В сутки у человека распадается на АК около 400г белков, примерно такое же количество синтезируется. Специальной формы депонирования АК, подобно глюкозе (в виде гликогена) или жирных кислот (в виде ТГ), не существует. Поэтому резервом АК служат все белки тканей, но преимущественно белки мышц (т.к. их много).