- •Строение белка. Уровни структурной организации молекулы белка.
- •Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.
- •Денатурация, причины и признаки, использование в медицине.
- •Ферменты. Особенности ферментативного катализа. Строение и структура ферментов.
- •Полиферментные комплексы, метаболоны.
- •Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа.
- •Факторы, определяющие активность ферментов [e], [s], [p], Km. Влияние pH, [p], tº, ионной силы на активность ферментов.
- •Изостерическая и аллостерическая регуляция.
- •Механизмы и роль аллостерической регуляции. Характеристика аллостерических ферментов. Виды ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).
- •Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение лдг.
- •Изменение активности ферментов в онтогенезе.
- •Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты.
- •Качественное обнаружение и количественное определение активности. Единицы активности (мe, катал). Удельная активность. Число оборотов ферментов.
- •Сопряженные ферментные системы их применение. Номенклатура, классификация ферментов (тривиальная, рациональная, систематическая). Принципы классификации.
- •Медицинская энзимология. Основные направления Применение ферментов в лабораторной диагностике, производственной практике и биотехнологии.
- •Энзимопатии. Патогенез энзимопатий. Энзимодиагностика, цель, задачи. Типы ферментов плазмы крови.
- •Энзимотерапия. Примеры. Иммобилизованные ферменты, липосомы, тени эритроцитов, вирусные векторы. Биотехнология.
- •История развития учения о биологическом окислении
- •Современные представления о бо. Основные этапы бо. Строение атф, природа макроэргичности.
- •Митохондрия. Строение, функции, сравнительная характеристика мембран митохондрий. Характеристика ферментов мембран, межмембранного пространства, мx матрикса.
- •Цтк, история открытия, реакции, ферменты, коферменты, субстраты. Биологическая роль, регуляция цтк. Метаболоны цтк.
- •1. Энергетическая функция.
- •2. Пластическая функция.
- •3. Регуляторная.
- •Строение дыхательной цепи (дц), комплексы, ингибиторы. Механизм работы. Пункты сопряжения, величина овп компонентов дц. Коэффициент р/о, его значение.
- •Свободное и разобщенное дыхание. Теории сопряжения оф.
- •Структура и функция протонной атф-азы. Механизм разобщения.
- •Оф (снятие pH и ). Механизмы термогенеза. Роль бурой жировой ткани.
- •Пути потребления o2 в организме. Характеристика микросомальной дц, ее сравнение с митохондриальной. Характеристика цитохромов p450, их функция.
- •1. Сходства: а) они имеют одинаковые начало и конец и одинаковую суммарную разность потенциалов (а значит одинаковый градиент энергии в начале и конце);
- •2. Различия: а) по локализации;
- •Антиоксидантная защита: ферментная и неферментная.
-
Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.
Белки классифицируются разными способами
Большое число белков и их многообразие требует создания классификации белков. К сожалению, обычные принципы классификации, используемые в химии не могут быть использованы в приложении к белкам. Чаще всего пользуются функциональной классификацией, разделяя их по выполняемым ими функциям (см выше). Можно разделить белки по степени сложности их молекул на простые и сложные. Простые построены только из аминокислот, а сложные содержат в своем составе дополнительные небелковые группы. Такие группы называют простетическими. По форме белковой молекулы белки делят на глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные). По растворимости в воде выделяют водорастворимые, солерастворимые, нерастворимые в воде. Последние характерны для биологических мембран.
Простые белки построены только из аминокислот
Водорастворимые представители простых белков обычно имеют глобулярную форму. Форма их описывается моделью "элипсоид вращения". Соотношение осей в таком элипсоиде может колебаться в широких пределах. Простые белки такого типа обычно находятся в биологических жидкостях, выполняют транспортные функции, являются ферментами и т.д. На основании различной растворимости простых белков в воде и солевых растворах различают альбумины и глобулины.
Глобулины при высаливании осаждаются при относительно низких концентрациях солей, а альбумины - при более высоких. Альбумины имеют более низкую молекулярную массу, глобулины более разнообразны, с широким пределом колебаний молекулярной массы - от нескольких десятков тысяч до миллионов. Альбумины выполняют, в основном, транспортную функцию, а у глобулинов более широкий спектр функций. Это и транспорт веществ, и катализ реакций (ферменты крови), и защитная функция (иммуноглобулины). В крови поддерживается постоянным отношение альбуминов к глобулинам (коэффициент равен 1.7-2.3).
Водонерастворимые простые белки имеют форму нитей. Их называют фибриллярными. Им присуща структурная функция. Они выделены из кожи, костей, сухожилий и других разновидностей соединительной ткани. Эта ткань образует каркас для всего организма и для отдельных органов. Типичным белком этого типа можно считать коллаген. Это один из самых распространенных белков в организме человека.
Сложные белки содержат небелковые компоненты
Многие белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Такие небелковые соединения в составе белков получили название простетических групп. В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько классов:
1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин - белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин B12, имеет розовый цвет (этот витамин содержит кобальт в своем составе). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).
2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Гликопротеины - это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к которым относятся также протеогликаны и мукопротеины. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков - это гликопротеины.
3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.
4. Металлопротеины. Это белки, частично перекрывающиеся с хромопротеинами. Простетичская группа у них представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин, трансферрин).
5. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков - нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа - ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа - РНК). Им принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.
6. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту, популярны в клетке потому, что процесс фосфорилирования является способом влияния на конформацию белка и поэтому используется в системах регуляции процессов жизнедеятельности.
Простетические группы соединяются разными типами связей. Так для нуклеопротеинов характерной является ионная связь, у гликопротеинов и фосфопротеинов преобладает ковалентная связь, у липопротеинов - силы гидрофобного взаимодействия, металлопротеинов - донорно-акцепторные связи.