Литература

• Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М., 1980, стр. 109-129, (глава 3), стр. 252-271, (глава 8)

Занятие № 7

Итоговое занятие: Структура и свойства биомакромолекул

Контрольные вопросы:

1. Биофизика как наука. Разделы биофизики.

2. Моделирование как один из основных методов биофизики.

3. Основные этапы моделирования.

4. Принципы методов определения молекулярной массы.

5. Понятие о физических методах, которые используются для определения размера и формы частиц.

6. Какие факторы определяют скорость движения молекулы при ультрацентрифугировании. Характер зависимости.

7. Какие факторы определяют скорость движения молекулы при электрофорезе. Характер зависимости.

8. Теоретические основы гель-хроматографии. Выбор адекватного носителя для определения молекулярной массы.

9. Методика определения молекулярной массы с помощью гель-хроматографии.

10. Основные понятия биоэнергетики: системы и объекты, сила, работа, энергия.

11. Осмотическое давление и осмотическая работа.

12. Электрическая энергия иона в растворе. Электрическая работа при переносе ионов через мембрану.

13. Электрохимический потенциал ионов.

14. Термодинамическая вероятность и энтропия.

15. Внутренняя энергия и теплосодержание.

16. Обобщенное уравнение первого и второго закона.

17. Электрохимический потенциал ионов.

18. Связь константы равновесия с изменением свободной энергии.

19. При каких условиях полимерные цепи существуют в виде клубка?

20. Размер клубка.

21. Упругие свойства клубка.

22. Условия образования глобулы.

23. Размер глобулы.

24. Зависимость энергии клубка и глобулы от плотности звеньев.

25. Фазовые переходы глобула клубок.

26. Вокруг каких связей в полипептидной цепи происходит вращение?

27. Что такое торсионные углы в пептидном звене. Как они обозначаются?

28. Расскажите о стерических контурных диаграммах Рамачандрана.

29. Нековалентные взаимодействия между атомами. Их природа и сила.

30. Дипольные взаимодействия. Что это такое и как их можно рассчитать?

31. Что такое собственный торсионный потенциал? Конформационная энергия пептидного остатка.

32. Энергетические контурные диаграммы. Сравнение контурных диаграмм с данными рентгеноструктурного анализа.

33. Перечислите основные виды взаимодействий (1) между соседними атомами в полипептидной цепи и (2) между группами, принадлежащим разным аминокислотным остаткам в полипептидной цепи.

34. Водородная связь. Ее роль в формировании структуры белка.

35. Особенности структуры воды и ее свойства.

36. Что происходит при растворении в воде неполярных молекул?

37. Энергия перехода неполярных молекул из гидрофобной в водную фазу.

Занятие № 8

ТЕМА: Спектральные методы исследования макромолекул. Абсорбционная спектрофотометрия

Цель: Изучить наиболее общие закономерности взаимодействия электромагнитного излучения и вещества.

Вопросы для рассмотрения на занятии:

1. Общие закономерности взаимодействия электромагнитного излучения и вещества. Рассеяние и поглощение энергии. Диапазоны спектра, которые используются для изучения свойств биомакромолекул. Естественная ширина линии.

2. Взаимодействие УФ-излучения и видимого света с веществом. Особенности молекулярных спектров. Закон Бугера-Ламберта-Бера. Молярный коэффициент поглощения. Аддитивность оптической плотности.

3. Спектры поглощения аминокислот, пептидов и нуклеиновых кислот. Переходы сигма-сигма, пи-пи, эн-пи. Гипохромный и гиперхромный эффекты в спектрах поглощения белков и нуклеиновых кислот.

4. Отклонения от закона Бугера-Ламберта-Бера. Влияние мутности раствора.

5. Спектры поглощения биологически важных молекул (НАД, НАДФ, рибофлавин, гемоглобин и цитохромы).

6. Способы регистрации молекулярных спектров поглощения. Дифференциальная и производная спектрофотометрия. Устройство одно- и двулучевых спектрофотометров.