voronina

харидними ланцюгами. Їхня молекулярна маса становить від 5000 до 15000, але іноді досягає 100000.

Гепарин вперше знайдено в печінці, що й відображено в його на- зві. Міститься також у шкірі, легенях, слизовій оболонці шлунка.

Хоча гепарин синтезується і запасається в тучних клітинах, він завжди тісно пов'язаний з кровоносними судинами. Через свій висо- кий негативний заряд (зумовлений залишками ідуронової кислоти та сульфату) гепарин інтенсивно взаємодіє з деякими компонентами плазми крові. Він специфічно зв'язує фактори згортання крові IX і XI, таким чином зумовлюючи антикоагулюючу дію. Однак більш важливою для антикоагулянтної активності гепарину є його здат- ність взаємодіяти з α2-глікопротеїном плазми, який називається ан- титромбіном ІІІ.

Гепарин може специфічно з'єнуватися з ліпопротеїнліпазою, яка міститься у стінках капілярів, та викликати вивільнення в кровообіг цього ферменту, котрий гідролізує триацилгліцерини. Подібним чи- ном сполучається з гепарином і потрапляє до кровообігу печінкова ліпаза, але це сполучення відбувається з меншим спорідненням, аніж

увипадку з ліпопротеїнліпазою.

Умедичній практиці гепарин використовують для лікування тромбозів, опікової хвороби, серцево-судинних захворювань, а також як стабілізатор крові під час переливання.

Гепарансульфат присутній на клітинних поверхнях і є позаклі- тинним протеогліканом. Гепарансульфат на відміну від гепарину в дисахаридних одиницях частіше містить N-ацетильні групи, ніж N-сульфатні. Окрім того, ступінь О-сульфатування гепарансульфату нижчий, ніж гепарину.

Найчастіше він присутній на поверхні тромбоцитів і ендотеліа- льних клітин, що пов'язано з його функціями як антикоагулянту.

Дерматансульфат. Це протеоглікан, який широко розповсю- джений у тканинах тварин. За структурою він подібний до хондроі- тинсульфатів і до гепарансульфатів. Його відмінність від хондроіти- нсульфатів полягає в тому, що замість глюкуронової кислоти, з'єд- наної з N-ацетилгалактозаміном β-1,3-зв'язком, він містить ідуроно- ву кислоту, з'єднану з N-ацетилгалактозаміном α-1,3-зв'язком. Утво- рення ідуронової кислоти, як і у випадку гепарину і гепарансульфату, відбувається шляхом 5-епімеризації глюкуронової кислоти. Реакція епімеризації тісно пов’язана із сульфатуванням гексозаміну.

Про біологічну роль дерматансульфату відомо небагато: має антикоагулюючу дію, стабілізує волокна колагену. Але дерматансу- льфат наявний і в тканинах ектодермального походження, які не мі- стять колаген, наприклад, у слизовій оболонці шлунка.

Дерматансульфат резистентний до дії гіалуронідази (тестикуля- рної і бактеріальної). Цим він відрізняється від хондроітинсульфатів.

71

Окрім того, дерматансульфат, можливо, є головним глікозаміно- гліканом, синтезованим гладком’язовими клітинами артерій. Оскіль- ки саме ці клітини проліферують у випадку атеросклеротичних ура- жень артерій, дерматансульфат може відігравати значну роль в утво- ренні атеросклеротичних бляшок.

Біосинтез глікозаміногліканів

Встановлено, що синтез глюкозаміну і глюкуронової кислоти, які входять до складу гіалуронової кислоти, відбувається із D-глю- кози. Безпосереднім попередником гіалуронової кислоти є нуклео- тидні (уридиндифосфонуклеотидні) похідні N-ацетилглюкозаміну і глюкуронової кислоти.

Попередником вуглеводних залишків сульфатованих глікозаміно- гліканів, як і гіалуронової кислоти, є молекула D-глюкози. Потім від- бувається епімеризація глюкозаміну в галактозамін, а глюкуронової кислоти під час синтезу дерматансульфату в ідуронову кислоту. Нук- леотидні похідні цих сполук утилізуються внаслідок біосинтезу суль- фатованих глікозаміногліканів, при цьому сульфат включається до біосинтезу глікозаміногліканів у вигляді 3′-фосфоаденозин-5′-фос- фосульфату (ФАФС). У процесі біосинтезу глікозаміногліканів бере участь велика кількість різних ферментів, у тому числі трансфераз.

Ліпопротеїни

Жири, які потрапляють в організм із їжею, і ліпіди, які синтезу- ються в печінці і жировій тканині, повинні транспортуватися до інших тканин і органів, де вони або використовуються, або запасаються. Оскільки ліпіди нерозчинні у воді, виникає проблема їх транспорту у водному середовищі (плазмі крові). Вона вирішується шляхом взає- модії неполярних ліпідів (триацилгліцеринів та ефірів холестерину) з амфіпатичними ліпідами (фосфоліпідами і холестepолом) та білками, внаслідок чого утворюються ліпопротеїни, які змішуються з водою.

Ліпопротеїни широко розповсюджені в природі: в рослинах, тканинах тварин і в мікроорганізмах, і виконують різноманітні біо- логічні функції. Ліпопротеїни входять до складу клітинної мембрани та внутрішньоклітинних біомембран ядра, мітохондрій, мікросом (це структурні ліпопротеїни), а також присутні у вільному стані (го- ловним чином – у плазмі крові). Встановлено також, що ліпопротеї- ни беруть участь у структурній, комплексній організації міелінових оболонок нервової тканини, хлоропластів, фоторецепторної й елек- тронтранспортної систем, паличок і колбочок сітківки ока і т.ін.

Як відомо, чистий жир має меншу густину, ніж вода, отже, чим вище співвідношення ліпіду й білка в ліпопротеїнах, тим нижча їх гус- тина. На цьому ґрунтується розподіл ліпопротеїнів плазми крові ме- тодом ультрацентрифугування. Швидкість випливання кожного ліпо-

72

протеїну виражається в одиницях флотації Свердберга (Sf). Одна оди- ниця Sf дорівнює 10–13 см/с на 1 дин/г при 26°С.

У плазмі крові людини присутні декілька фракцій ліпопротеїнів, які відрізняються за густиною: 1) хіломікрони; 2) β-ЛП (ліпопротеїни низької густини – ЛПНГ); 3) пре-β-ЛП (ліпопротеїни дуже низької гус- тини – ЛПДНГ); 4) α-ЛП (ліпопротеїни високої густини – ЛПВГ).

Білкова частина ліпопротеїнів називається аполіпопротеїном чи апобілком, частка якого в різних ліпопротеїнах становить від 1% до 60%. Ці білки позначаються буквами латинського алфавіту (А, В, С). До теперішнього часу виділено й охарактеризовано 8 основних типів білків: A-I, А-ІІ, В, С-І, С-ІІ, С-ІІІ, D, Е. Відрізня- ються вони один від одного за структурою й амінокислотним складом. Хоча склад білка в різних ліпопротеїнах значно варію- ється, він відіграє важливу роль у збиранні ліпопротеїнових час- тинок, їх секреції і метаболізмі (табл.4).

Таблиця 4

Склад ліпопротеїнів плазми крові людини

73

Плазмові ліпопротеїни мають характерну будову: усередині ліпо- протеїнової частинки знаходиться жирова крапля (ядро), в якій міс- тяться неполярні ліпіди (тригліцериди, етерифікований холестерин).

Деякі апобілки є інтегральною частиною ліпопротеїнів і постій- но входять до його складу, у той час як решта може переноситися по інших ліпопротеїнах. До складу ліпопротеїнів можуть входити один чи декілька апобілків. Жирова крапля оточена оболонкою, до складу якої входять ліпіди, які мають полярні групи (фосфоліпіди, вільний холестерин), а також білки.

Ліпопротеїни плазми синтезуються і секретуються печінкою й кишечником.

Хіломікрони – найбільші ліпопротеїни, котрі знаходяться в хілусі і утворюються тільки в лімфатичній системі кишкових ворсинок. Вони переносять триацилгліцерини, холестерин та інші ліпіди їжі із кишечника у жирову тканину й печінку. Хіломікрони мають дуже ни- зьку густину (0,96 г/см3), бо вони багаті на триацилгліцерини, і міс- тять менше, ніж 2% білка. Виділені із крові хіломікрони містять апобілки А, В, С і Е. Триацилгліцерини у складі хіломікронів за декі- лька хвилин гідролізуються ліпазами в капілярах жирової тканини та інших периферичних тканин. Збагачені холестерином залишки хіло- мікронів, так звані залишкові частинки, поглинаються печінкою. По- глинання залишків здійснюється, можливо, за участю специфічних рецепторів апобілка Е.

У печінці відбувається гідроліз ефірів холестерину і триацилглі- церинів, що залишилися.

Ліпопротеїни дуже низької густини (ЛПДНГ) – пре-β-ліпопротеї-

ни – синтезуються, головним чином, у печінці. Механізми утворення хіломікронів у клітинах кишечника і ЛПДНГ у паренхіматозних клі- тинах печінки мають багато спільного. До складу ЛПДНГ входять апобілки В, С й апобілок Е (10% від загальної кількості амінокислот

уньому складає аргінін), на частку якого в нормі припадає 5–10% від загальної кількості апобілків ЛПДНГ. На частку білків припадає 7– 10% від загальної маси молекули ліпопротеїнів. Густина пре-β-ЛП до- рівнює 0,96–1,006 г/см3. ЛПДНГ транспортують у жирову тканину новосинтезовані в печінці триацилгліцерини.

Подальша доля пре-β-ЛП схожа на долю хіломікронів. 50% ЛПДНГ утворюються в печінці шляхом перетворення хіломікронів, а решта 50% перетворюються в ЛПНГ у плазмі. Триацилгліцероли

ускладі ЛПДНГ зазнають гідролізу за допомогою ферменту ліпоп- ротеїнліпази і втрачають при цьому апобілок С, який повертається на ЛПВГ. Як наслідок утворюються залишки ЛПДНГ, котрі нази- ваються також ліпопротеїнами середньої густини (ЛПСГ). ЛПСГ

упершу чергу є попередниками ЛПНГ. Кожна частинка ЛПНГ утворюється із однієї частинки ЛПДНГ. Таким чином утворюється

74

переважна частина ЛПНГ, але існують дані про те, що певна кіль- кість їх синтезується в печінці.

Ліпопротеїни низької густини (ЛПНГ) – β-ліпопротеїни дуже ба-

гаті на ефіри холестерину сполуки. Значна частина холестерину на- явна у вигляді ефіру лінолевої кислоти. Основний апобілок ЛПНГ – це апобілок В. Однак апобілок В хіломікронів менше, ніж апобілок у ЛПНГ і має інший амінокислотний склад. Густина їх дорівнює 1,019– 1,063 г/см3. Роль ЛПНГ полягає в переносі холестерину у периферич- ні тканини і регуляції синтезу холестерину в цих тканинах.

Холестерин – компонент усіх клітинних мембран еукаріотів. Він необхідний для росту й існування клітин вищих організмів. Голо- вним місцем синтезу холестерину є печінка. Інші ж клітини, які зна- ходяться поза печінкою і кишечником, одержують холестерин, як правило, із сироватки крові, а не синтезують його. Тобто, основним джерелом холестерину для них є ліпопротеїни низької густини.

Поглинання клітиною холестерину в складі ЛПНГ проходить такі етапи:

1)ЛПНГ зв'язуються зі специфічними рецепторами на плазма- тичній мембрані клітин;

2)комплекс рецептор ЛПНГ проникає в клітину шляхом ендо- цитозу, створюючи ендоцитозну бульбашку;

3)бульбашки зливаються з лізосомами, які містять безліч гідро- літичних ферментів. Білковий компонент ЛПНГ гідролізується до вільних амінокислот, а ефіри холестерину гідролізуються кислою лі- пазою лізосом до жирних кислот і неетерифікованого холестерину;

4)вільний холестерин може бути використаний для біосинтезу мембран чи запасання у клітині.

Вміст холестерину в клітинах, у яких активно йде процес засво- єння ЛПНГ, регулюється. Наприклад, якщо в клітинах наявний надлишок холестерину, нові рецептори ЛПНГ не синтезуються, і тим самим блокується надходження нових порцій холестерину із ЛПНГ плазми крові.

Дослідження сімейної гіперхолестеролемії вказують на важливу роль рецепторів ЛПНГ. Унаслідок цього порушення загальна конце- нтрація холестерину і ЛПНГ у сироватці крові збільшена. Холесте- рин відкладається в різних тканинах. Найбільш небезпечне відкла- дення холестерину на стінках артерій, що призводить до атероскле- розу. Атеросклероз виникає при значному збільшенні в крові фрак- цій, у першу чергу ЛПНГ, а в багатьох випадках і ЛПДНГ.

Виявлено, що хіломікрони не можуть проникати всередину стін- ки судин через свої великі розміри, а ЛПВГ, ЛПНГ і частково ЛПДНГ цю здатність мають. У ЛПВГ серед ліпопротеїнів – най- менші розміри і, можливо, вони легше можуть видалятися зі стінки судини через її лімфатичну систему. Окрім цього, ЛПВГ, які мають у

75

своєму складі найвищий відсоток білка і фосфоліпідів, здатні мета- болізувати у судинній стінці швидше, ніж багаті на холестерин і три- ацилгліцерин ЛПНГ і ЛПДНГ.

Таким чином, експериментальні і клінічні спостереження свід- чать про те, що з усіх ліпопротеїнів плазми крові атерогенність ма- ють, у першу чергу, ЛПНГ, а також, можливо, ЛПДНГ. Саме ці ате- рогенні ліпопротеїни здатні проникати в судинну стінку із плазми крові і служити в подальшому первинним субстратом, який викликає атеросклеротичне ураження артерій.

Ліпопротеїни високої густини (ЛПВП) – α-ліпопротеїни. Синтезу-

ються в печінці і кишечнику. До складу ЛПВГ входять апобілки A-I, А-ІІ, С, D. На їхню частку припадає до 60% усієї маси молекули. Гус- тина α-ліпопротеїнів дорівнює 1,063–1,125 г/см3.

Встановлено, що до складу «новоутворених» ЛПВГ кишечника входить тільки апобілок А, а апобілок С в них відсутній. Останній синтезується в печінці і переноситься на ЛПВГ із кишечника після того, як вони потрапляють у кров. ЛПВГ є ніби сховищем білків С і Е, які необхідні для метаболізму хіломікронів і ЛПДНГ. ЛПВГ бага- ті на фосфоліпіди та холестерин. Одна з їх функцій – це перенос хо- лестерину від периферичних тканин до печінки і його метаболізм. Структура ЛПВГ така: фосфоліпідний шар, що має форму диска, мі- стить у собі холестерин і апобілки. Апобілок D є білком-перенос- ником ефірів холестерину від ЛПВГ у клітини печінки за участю або залишків хіломікронів і ЛПДНГ, або ЛПНГ.

Наведена вище інформація свідчить, що всі ліпопротеїни плаз- ми крові взаємопов’язані і є компонентами одного чи декількох ме- таболічних циклів, функціонування котрих забезпечує складний про- цес транспорту ліпідів плазми крові.

Фосфопротеїни

Білки цього класу містять значну кількість фосфорної кислоти, сполученої, як правило, складноефірним зв'язком з оксигрупою, го- ловним чином, амінокислоти серину і меншою мірою – треоніну.

Інші оксиамінокислоти не утворюють фосфорних ефірів.

76

Фосфопротеїни посідають окреме місце в біохімії фосфоровміс- них сполук не тільки внаслідок своєрідності структурної організації, але й через широкий діапазон функцій у метаболізмі.

Нові дані свідчать про те, що фосфопротеїни в клітинах синте- зуються в результаті післятрансляційної модифікації, зазнаючи фос- форилювання за участю протеїнкіназ. Таким чином, рівень фосфоп- ротеїнів у клітині залежить значною мірою від регулюючої дії фер- ментів, що каталізують фосфорилювання (протеїнкінази) та дефос- форилювання (протеїнфосфатази). Однією із широко розповсюдже- них хімічних післясинтетичних модифікацій є фосфорилювання за- лишків серину, треоніну, наприклад, у молекулах гістонових та негіс- тонових білків. Фосфорилювання гістонів знижує їх здатність зв'язу- ватися з ДНК і регулювати її матричну активність.

Варто особливо відзначити низку ключових ферментів, котрі ре- гулюють процеси внутрішньоклітинного обміну речовин та існують як у фосфорильованій, так і у дефосфорильованій формах (наприклад, фосфорилювання і дефосфорилювання глікогенфосфорилази, ліпази). Таке фосфорилювання має тимчасовий, регуляторний характер, і ці білки слід відрізняти від структурно-постійних фосфопротеїнів.

До фосфопротеїнів належить багато білків, які виконують важ- ливу роль у харчуванні молодих організмів. Це основний білок моло- ка – казеїн, а також вітелін, вітеленін та фосвітин, виділені з жовтка курячого яйця; овальбумін, відкритий у білку курячого яйця, іхтулін, який міститься в ікрі риб та ін. Значну кількість фосфопротеїнів міс- тить центральна нервова система.

Фосфопротеїни – це цінне джерело енергетичного та пластично- го матеріалу в процесі ембріогенезу і подальшого постнатального росту і розвитку організму.

Нуклеопротеїни

Нуклеопротеїни – складні білки, простетичною групою яких є нуклеїнові кислоти. У природі знайдено 2 типи нуклеопротеїнів – де-

зоксирибонуклеопротеїни (ДНП) та рибонуклеопротеїни (РНП). Їхні назви свідчать про хімічну природу простетичної групи – ДНК (дезо- ксирибонуклеїнова кислота) і РНК (рибонуклеїнова кислота) відпо- відно (див. Структура і функції нуклеїнових кислот). Відрізняються дані види нуклеопротеїнів один від одного за складом, розмірами і фізико-хімічними властивостями.

ДНП локалізовані переважно в ядрі, а РНП – у цитоплазмі. ДНП знайдено також у мітохондріях, а в ядрах і ядерцях наявні високомо- лекулярні РНП.

У різних нуклеопротеїнах кількість нуклеїнових кислот колива- ється в межах від 40 до 65% (наприклад, у рибосомах про- і еукаріо- тів). У вірусних нуклеопротеїнах кількість нуклеїнових кислот не пе-

77

ревищує 2-5% від загальної маси. Так, у вірусі тютюнової мозаїки на частку РНК припадає всього близько 2%.

Нуклеопротеїни відіграють дуже важливу біологічну роль. З ни- ми пов'язані процеси синтезу білків, які лежать в основі таких явищ, як поділ, мінливість і формування спадкових ознак організ- му. Ці біологічні функції нуклеопротеїнів властиві як для цілої мо- лекули, так і для нуклеїнових кислот, котрі входять до їхнього скла- ду. Молекулярна маса нуклеопротеїнів коливається від декількох десятків тисяч до мільйонів.

Білкова частина нуклеопротеїнів представлена переважно гісто- нами, протамінами і невеликою кількістю альбумінів, глобулінів та інших білків. Гістони розподіляються на 5 класів, які відрізняються один від одного за розмірами, амінокислотним складом і величиною заряду. Так, розрізняють гістони, багаті на лізин, молекулярна маса яких пересічно становить 20000, і багаті на аргінін (молекулярна ма- са 15000). Вони позначаються такими символами:

H1 – багаті на лізин;

Н2А – багаті на аргінін та лізин; Н2В – помірно багаті на аргінін та лізин; Н3 – багаті на аргінін; Н4 – багаті на гліцин та аргінін.

За електрохімічними властивостями гістони належать до білків з різко вираженими основними властивостями. Ізоелектрична точка в різних гістонів коливається в межах 9,5–12,0.

Кількісне відношення гістонів і ДНК у молекулах нуклеопротеї- нів приблизно однакове. Зв'язуються білки з ДНК за допомогою еле- ктростатичного зв'язку, утвореного за рахунок позитивного заряду гістону і негативного заряду ДНК. Гістони беруть участь у стабіліза- ції просторової структури ДНК, а отже – хроматину й хромосом. Структурними одиницями хроматину є нуклеосоми, які складаються із ДНК і гістонів (Н2В, Н2А, Н3, Н4). Фракція H1 заповнює фрагме- нти ДНК між нуклеосомами.

Гістони виконують регуляторну функцію, яка полягає в механіз- мах транскрипції і реплікації, у здатності блокувати передачу гене- тичної інформації від ДНК до РНК.

Протаміни – це найнизькомолекулярніші білки (молекулярна маса 4000–12000). Вони мають різко виражені основні властивості через великий вміст аргініну (до 80%). Протаміни сполучаються з ДНК у хроматині сперміїв, але не в усіх тварин. Найтиповішою є присутність протамінів у складі нуклеопротеїнів у сперматозоїдах риб (молоках). Отже, протаміни, як і гістони, виконують структурну функцію, тобто відіграють певну роль у стабілізації молекул нуклеї- нових кислот і забезпеченні деяких біологічно важливих функцій.

78

Негістонові білки відрізняються від гістонів та протамінів за вла- стивостями й амінокислотним складом. Вони є кислими білками, бо містять велику кількість залишків кислих амінокислот (глутамінової та аспарагінової). Якщо іонна сила і рН близькі до фізіологічних, ці бі- лки утворюють комплекси з гістонами та ДНК. З негістоновими біл- ками пов'язують специфічну регуляцію активності хроматину. Серед негістонових білків є активатори та інгібітори транскрипції.

Удеяких вірусів зустрічаються гістоноподібні білки, знайдені

ускладі рибосом цитоплазми клітин.

Металопротеїни

Металопротеїнами називаються комплекси іонів металів з біл- ками, в яких іони металів приєднуються до білка безпосередньо та є складовою частиною структури білкової молекули. Металопротеїни у своєму складі можуть містити різноманітні іони (Fе3+, Zn2+, Мg2+, Мn2+, Co2+, Ca2+, Сu2+ та ін.), які зв'язуються з білковою частиною за допомогою комплексного зв'язку без спеціальних угруповань атомів.

Металопротеїни в організмі виконують транспортну функцію, інші – частково депонуючу. У транспортних білків вміст металу ста- новить десяті долі відсотка, а в депонуючих білків цей відсоток знач- но вищий. У перших зв'язок металу з білковою частиною неміцний і легко розривається.

Типовими представниками транспортних білків є речовини, що містять залізо: феритин, трансферин, гемосидерин і ті, що містять мідь: церулоплазмін, пластоціанін та ін.

Феритин– високомолекулярний водорозчинний білок із молекуля- рною масою 400000, у якому вміст заліза досягає 20%. Феритин виконує роль депо заліза в організмі. Знаходиться, головним чином, у кістково- му мозку, печінці, селезінці. Залізо у феритині перебуває в окисленій форміі сполучається координаційноз атомамиазоту пептидних груп.

Трансферин– розчинний у воді білок, що містить залізо. Вміст за- ліза в ньому складає 0,13%. Молекула трансферину містить два атоми заліза. Наявний, головним чином, у сироватці крові в складі β-гло- булінів. Трансферин– цефізіологічнийпереносник заліза в організмі.

Гемосидерин є водонерозчинним білковим комплексом, що міс- тить залізо. До його складу входять також вуглеводи і нуклеотиди. Міститься переважно у ретикулоендотеліальних клітинах печінки й селезінки. Біологічна роль гемосидерину вивчена недостатньо.

Церулоплазмін – це білок, що містить мідь. Він бере участь у процесах кровотворення і забезпечує синтез інших білків, що міс- тять мідь. Близько 3% міді організму є складовою частиною церулоп- лазміну. Церулоплазмін характеризується слабко вираженими фер- ментативними властивостями.

79

Деякі металопротеїни виконують функції гемоглобіну, напри- клад, гемоціанін, гемеритрин, гемованадин.

Акцептором кисню в молекулі гемоціаніну є іон міді, з'єднаний безпосередньо з великою кількістю білкових субодиниць. Кожні два іони міді з'єднуються з однією молекулою кисню. Гемоціанін зустрі- чається в молюсків, надає їхній крові блакитного відтінку.

Гемеритрин – це типовий залізопротеїн. Два атоми заліза зв'я- зують одну молекулу кисню. Знайдено гемеритрин у черв’яків.

Гемованадин як акцептор кисню містить іон ванадію. Одна мо- лекула гемованадину приєднує одну молекулу кисню.

До металопротеїнів належать, наприклад, такі ферменти: аль- когольдегідрогеназа, карбоангідраза, карбоксипептидаза (містять цинк); ксантиноксидаза (містить молібден); тирозиназа, цитохромо- ксидаза (містять мідь), АТФази (містять магній, калій, кальцій) та ін. У складі металоферментів метали утворюють з білками складні комплекси за допомогою міцних ковалентних зв'язків. Вилучення металу призводить до втрати ферментативної активності.

Знайдено білки – селенопротеїни, у котрих селен, найвірогідні- ше, ковалентно приєднаний до ароматичної чи гетероциклічної гру- пи. Один із селенопротеїнів виявлений у м'язах тварин.

80