
- •Белки и их биологическая роль
- •Характеристика простых белков
- •Методы разделения (фракционирования) белков
- •Характеристика сложных белков
- •Хромопротеины
- •Липид-белковые комплексы
- •Нуклеопротеины
- •Состав нк:
- •Углевод-белковые комплексы
- •Хондроитинсульфаты (хс). Это полимеры, структурной единицей которых является димер, состоящий из глюкуроновой кислоты и n-ацетилгалактозамина (сульфатирован по 4 или 6 положению).
- •Фосфопротеины
- •Ферменты
- •Строение коферментов
- •Изоферменты
- •Свойства ферментов
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Номенклатура ферментов
- •Современные представления о ферментативном катализе
- •Молекулярные эффекты действия ферментов
- •Теория кислотно-основного катализа
- •Регуляция активности ферментов
- •Обмен веществ
- •Обмен белков Переваривание и всасывание белков
- •Превращение белков в органах пищеварения
- •Переваривание сложных белков и их катаболизм
- •Гниение белков и обезвреживание его продуктов
- •Метаболизм аминокислот
- •Общие пути обмена веществ
- •Образование конечных азотистых продуктов
- •Временное обезвреживание аммиака
- •Орнитиновый цикл мочевинообразования
- •Синтез и распад нуклеотидов
- •I. Превращение пвк
- •II. Цикл Кребса:
- •Функции цтк:
- •III. Биологическое окисление.
- •Дыхательная цепь (дц) (или Цепь Переноса Электронов – цпэ, или Электрон-Транспортная Цепь – этц)
- •Функционирование дц
- •Окислительное фосфорилирование
- •Альтернативные варианты биологического окисления
- •Репликация (самоудвоение, биосинтез) днк
- •Транскрипция (передача информации с днк на рнк) или биосинтез рнк
- •Трансляция (биосинтез белка)
- •Адресование белков
- •Регуляция биосинтеза белка
- •Обмен углеводов
- •Простагландины, простациклины, тромбоксаны и лейкотриены
- •Переваривание липидов
- •Механизм ресинтеза жира
- •Транспортные формы липидов в организме
- •Превращение липидов в тканях
- •Биосинтез глицерина и вжк в тканях
- •Биосинтез холестерина (хс)
- •Патология липидного обмена
- •Классификация гормонов
- •Механизм действия гормонов
- •Гормоны центральных желез - гипоталамуса и гипофиза
- •Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •Гормоны поджелудочной железы (пж)
- •Гормоны половых желез
- •Классификация витаминов
- •Роль витаминов в обмене веществ
- •Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах
- •Причины гиповитаминозов
- •Жирорастворимые витамины Витамин а
- •Витамин d
- •Витамин е
- •Роль витамина е в обмене веществ
- •Витамин к
- •Роль витамина к в обмене веществ
- •Водорастворимые витамины Витамин с
- •Роль витамина с в обмене веществ
- •Витамин р
- •Витамин в1
- •Витамин в2
- •Витамин рр
- •Витамин в6
- •Витамин в9, в10, вс (фолиевая кислота)
- •Витамин в12
- •Витамин в3
- •Витамин н (биотин)
- •Витаминоподобные вещества Парааминобензойная кислота
- •Гидроксилирование ксенобиотиков с участием микросомальной монооксигеназной системы
- •Роль печени в пигментном обмене
- •Биосинтез гема
- •Распад гема
- •Патология пигментного обмена
- •Биохимия крови Типы изменения биохимического состава крови
- •Белковый состав крови Функции белков крови:
- •Общий белок
- •Альбумины
- •Глобулины в норме 20-30 г/л
- •I. Α1 -глобулины
- •II. Α2 -глобулины
- •III. Β-глобулины
- •IV. Γ-глобулины (иммуноглобулины, антитела)
- •Небелковые азотсодержащие вещества Остаточный азот
- •Углеводный обмен
- •Липидный обмен
- •Минеральный обмен
- •Ферменты плазмы крови
- •Физические свойства мочи здорового человека, их изменения при патологии
- •Показатели химического состава мочи
- •Особенности обмена веществ в нервной ткани
- •Химическая передача нервного возбуждения
- •Тропомиозин
Номенклатура ферментов
1) Существует тривиальная номенклатура – названия случайные, без системы и основания, например трипсин, пепсин, химотрипсин.
2) Рабочая номенклатура – название фермента составляется из названия субстрата или продукта реакции, типа катализируемой реакции и окончание –аза, например лактатдегирогеназа.
3) Систематическая, научная - L-лактат-НАД-оксидредуктаза.
4) Все ферменты имеют цифровой шифр, например ЛДГ - 1.1.1.27.
Первая цифра говорит о типе катализируемой реакции, указывая на номер класса.
Вторая уточняет действие фермента – номер подкласса.
Третья указывает природу разрываемой связи в молекуле субстрата - подподкласс.
Четвёртая – порядковый номер фермента.
Современные представления о ферментативном катализе
Первая теория ферментативного катализа была выдвинута в начале 20 века Варбургом и Бейлисом. Эта теория предлагала считать, что фермент адсорбирует на себе субстрат, и называлась адсорбционной, но развития она не получила.
В основу современной теории положена теория Михаэлеса и Ментена. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. По этой теории весь процесс катализа можно разделить на 3 этапа:
[рис. E+SESES*ES**EPE+P]
1 этап: образование фермент-субстратного комплекса (на рис. до ES включительно). Происходит диффузия субстрата к ферменту и субстрат, в соответствии с принципом комплиментарности, связывается с активным центром фермента – образуется фермент-субстратный комплекс. Реагенты связаны слабыми связями, т.е. водородными, ионными, гидрофобными, в некоторых случаях и ковалентными. Эта стадия непродолжительна, зависит от концентрации субстрата и от скорости диффузии его к активному центру. Энергия активации исходных веществ при этом изменяется незначительно. На этой стадии проявляется эффект концентрирования субстрата на поверхности фермента – эффект ориентации.
2 этап: (на рис. от ES до EP включительно) происходит последовательное преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в 1 или несколько активированных. Эта стадия наиболее медленна, ее длительность зависит от величины энергии активации данной реакции. В эту стадию происходит разрыв старых связей и образование новых, при этом энергия активации значительно снижается. По продолжительности эта стадия является лимитирующей для всего процесса.
На этой стадии проявляется эффект вынужденного соответствия – эффект «дыбы»: субстрат под действием фермента претерпевает изменения, делающие его более доступным для воздействия каталитического участка активного центра фермента. Одновременно с этим происходит изменение конформации фермента в большей степени в активном центре.
3 этап: отделение продуктов от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду. Эта стадия непродолжительна, ее скорость определяется скоростью диффузии продуктов в окружающую среду.
[график: по оси х – ход реакции, по у – энергия активации; рисуем горизонтальную прямую от середины оси у, затем горочку и окускаемся ниже прямой. пририсовываем меньшую горочку пунктиром]