8.6.1. Трансаминирование аминокислот

Начальным процессом деградации аминогрупп является процесс трансаминирования. Трансаминирование - ферментативный процесс переноса NН₂ - группы с аминокислоты на α - кетокислоту при участии ферментов трансаминаз и витамина В₆. В процесс трансаминирования могут включаться практически все аминокислоты. В качестве альфа-кетокислот, чаще используется пировиноградная, щавелевоуксусная и альфа - кетоглютаровая кислота.

Наиболее активными тканевыми аминотрансферазами являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) или глютамикопировиноградная трансаминаза (ГПТ) и аспарагинаминтрансаминаза (АсАТ) или глютамикощавелевоуксусная трансаминаза (ГЩТ).

8.6.1.1. ВитаминВ6

Коферментом аминотрансфераз является витамин В_{6 (}пиридоксин, адермин), участвующий в трансаминировании в 2-х формах:

Витамин В₆ распространён в злаках, дрожжах. Суточная потребность в нём составляет 2 мг. Биологическая роль: кофермент реакций трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот. Авитаминоз проявляется дерматитом, дегенерацией в нервной системе, демиелинизацией нервных стволов

Биологическое значение реакций трансаминирования заключается в следующем:

1. происходит потеря аминогрупп из аминокислоты без выделения токсичного NH₃;

2. возможность последующего включения безазотистого остатка аминокислот в цикл Кребса с выделением энергии;

3. способ синтеза новых заменимых аминокислот в тканях (ПВК –> ала, ЩУК –> асп, альфа - кетоглютаровая кислота –> глю);

4. определение активности трансаминаз имеет важное диагностическое значение, так как в разных тканях преобладает активность определённых трансаминаз. В сердечной мышце высока активность аспартатаминотрансферазы, в печени - аланинаминотрансферазы. Нередко определяют коэффициент де Ритиса: АсАт/АлАТ = 1,33. При инфаркте миокарда этот коэффициент увеличивается, при заболеваниях печени снижается.

8.6.2. Дезаминирование аминокислот

В тканях различают несколько вариантов дезаминирования: окислительное, непрямое, внутримолекулярное дезаминирование.

8.6.2.1. Окислительное дезаминирование

Окислительное дезаминирование – это ферментативный процесс отщепления NН₂– группы от аминокислоты после предварительного окисления аминокислоты. В окислительном дезаминировании участвуют ферменты:

• L- аминокислотоксидазы – флавиновые кислоты, имеющие ФМН в качестве ко-ферментов. Эти ферменты в тканях малоактивны, поскольку их оптимум рН = 10;

• D- аминокислотоксидазы – флавиновые ферменты, использующие ФАД в качестве коферментов;

• глютаматдегидрогеназа – НАД (НАДФ) - зависимый аллостерический, олигомерный фермент. Он обладает высокой активностью в процессе окислительного дезаминирования глютаминовой кислоты;

• глициноксидаза.

Окислительное дезаминирование глютаминовой кислоты приведено в качестве примера.

Биологическое значение реакций окислительного дезаминированиясостоит в том, что эта реакция позволяет аминокислотам освобождаться от аминогруппы и, переходя в альфа - кетокислоту, включатся в цикл Кребса.