Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

6 модуль / Obmen_belkov

.pdf
Скачиваний:
77
Добавлен:
07.06.2017
Размер:
80.03 Кб
Скачать

З А Н Я Т И Е № 2 6

Тема: «Обмен белков. Переваривание белков в ЖКТ. Исследование желудочного содержимого».

Цель: изучить процессы переваривания и всасывания белков в кишечнике и механизм обезвреживания продуктов гниения в печени.

План подготовки к занятию:

1.Роль белков в питании. Нормы белка в суточном рационе. Факторы, влияющие на рацион белка.

2.Азотистый баланс. Физиологический минимум белка.

3.Понятие о полноценных белках.

4.Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Желудочно-кишечный тракт как единая функциональная система, обеспечивающая гидролиз и всасывание белков.

5.Важнейшие компоненты желудочного сока.

6.Ферменты желудочного сока: пепсин, гастриксин, липаза, ренин.

7.Изменение качественного и количественного состава желудочного сока в условиях патологии.

8.Значение соляной кислоты в процессе пищеварения.

9.Ферменты, участвующие в переваривании белков в кишечнике (ферменты панкреатического и кишечного сока).

10.Всасывание аминокислот в кишечнике.

11.Процессы гниения аминокислот в кишечнике и механизм их обезвреживания.

Задания и упражнения:

1.Написать формулы незаменимых аминокислот.

2.Как можно определить рН желудочного сока? Какие виды кислотности определяют в желудочном содержимом после пробного завтрака?

3.Написать кисло-реагирующие соединения, составляющие общую кислотность желудочного сока.

4.Перечислить возможные патологические компоненты желудочного сока.

5.Напишите термины, характеризующие состояние повышения и понижения общей кислотности и соляной кислоты.

6.Почему в отсутствии соляной кислоты в желудочном содержимом появляется молочная кислота?

7.Как происходит превращение пепсиногена в пепсин, трипсиногена в трипсин, химотрипсиногена в химотрипсин.

8.Написать аминокислоты, между которыми гидролизуют пептидную связь вышеперечисленные ферменты.

9.Ферменты панкреатического сока (в какой форме вырабатываются, механизм превращения в активную форму, оптимум рН, субстратная специфичность). Ферменты кишечного сока.

10.В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов в неактивной форме.

11.Понятие об эндо- и экзопептидазах.

12.Охарактеризуйте механизм всасывания аминокислот.

13.Каким превращениям подвергаются в толстом кишечнике не всосавшиеся аминокислоты?

14.Из каких аминокислот образуются фенол, индол, скатол, кадаверин, путресцин, Н2S.

15.Напишите формулы вышеперечисленных соединений.

16.Напишите формулы (структурные) ФАФС и УДДФГ. Какова их роль в механизме обезвреживания продуктов гниения в печени?

Литература:

1.Конспект лекций

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- 3-е изд., перераб. и доп.- М.: Медицина, 2007. – 704 с., ил.

3.Николаев А.Я. Биологическая химия: Учебник - 3-е изд., перераб. и доп.- М.: МИА, 2004.- 568 с., ил.

Дополнительная литература:

1.Страйер Л. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. – М.: Мир, 1984.

2.Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ.– М.: Мир, 1985.

3.Мари Р. и др. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.– М.: Мир,1993.

З А Н Я Т И Е № 2 7

Тема: «Обмен белков. Катаболизм аминокислот. Пути обезвреживания аммиака в организме».

Цель: изучить основные пути катаболизма аминокислот в тканях, пути обезвреживания аммиака в организме и синтез мочевины; иметь представление об аминном и остаточном азоте крови.

План подготовки к занятию:

1.Общие пути катаболизма аминокислот в тканях: дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование.

2.Кетогенные и гликогенные аминокислоты.

3.Пути обезвреживания аммиака в организме: трансаминирование (синтез заменимых аминокислот), синтез глутамина и аспарагина, синтез карбомоилфосфата (синтез пиримидиновых нуклеотидов и синтез мочевины в печени).

4.Аминный азот крови. Клиническое значение его определения.

5.Остаточный азот крови: понятие об остаточном азоте крови, содержание его в норме и патологии; характеристика фракций остаточного азота, являющихся конечным и промежуточными продуктами азотистого обмена.

Задания и упражнения:

1.Виды дезаминирования аминокислот. Какой вид дезаминирования участвует в тканях человека? Написать реакции дезаминирования. Какие ферменты катализируют эти реакции?

2.Дать схему окислительного дезаминирования глутамина, назвать и охарактеризовать фермент, катализирующий данный процесс.

3.Что такое трансаминирование? Общая характеристика и значение данного процесса.

4.Написать реакцию трансаминирования фенилаланина с кетоглуторатом. Укажите фермент.

5.Какова роль α-кетоглутарата в процессе трансаминирования?

6.Роль глутамина в азотистом обмене.

7.Написать реакцию, катализируемую: а) аланинаминотрансферазой, б) аспартатаминотрансферазой.

8.Диагностическое значение определения активности трансаминаз сыворотки крови.

Какова активность этих ферментов в норме?

9.Декарбоксилирование аминокислот. Его биологическая роль.

10.Написать реакции образования: гистамина, серотонина, γ-аминомаслянной кислоты. Какова биологическая роль этих процессов?

11.Что такое гликогенные аминокислоты? Перечислите их. Каковы пути их вхождения в ЦТК?

12.Что такое кетогенные аминокислоты? Перечислите их. Каковы пути их вхождения в ЦТК?

13.Наследственные нарушения аминокислотного обмена.

14.Каковы пути образования и обезвреживания аммиака в тканях?

15.Что такое транспортная форма аммиака? Роль дикарбоновых аминокислот в процессе обезвреживания аммиака. Участие почек в этом процессе.

16.Механизм обезвреживания аммиака. Схема синтеза мочевины в печени. Указать ферменты, катализирующие этот процесс. Каково происхождение атомов азота и атомов углерода мочевины?

17.Какова энергетическая цена синтеза мочевины?

18.Диагностическая роль определения содержания мочевины в крови и моче.

19.Что такое аминный азот крови? Каково его содержание в норме? При каких заболеваниях изменяется его концентрация?

20.Что такое остаточный азот крови? Как меняется его содержание при патологии?

21.Написать формулы компонента остаточного азота.

Литература:

1.Конспект лекций

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- 3-е изд., перераб. и доп.- М.: Медицина, 2007. – 704 с., ил.

3.Николаев А.Я. Биологическая химия: Учебник - 3-е изд., перераб. и доп.- М.: МИА, 2004.- 568 с., ил.

Дополнительная литература:

1. Мари Р. и др. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.– М.: Мир,1993.

З А Н Я Т И Е № 2 8

Тема: «Обмен нуклеотидов и синтез белка».

Цель: изучить процессы переваривания нуклеопротеидов в желудочно-кишечном тракте и всасывания продуктов их гидролиза; изучить процессы биосинтеза и катаболизма нуклеотидов - структурных элементов нуклеиновых кислот; изучить основные этапы синтеза белка; иметь представление о наследственных ферментопатиях, имеющих в основе нарушение обмена нуклеотидов.

План подготовки к занятию:

1.Гидролиз нуклеопротеидов в кишечнике. Специфические ферменты, катализирующие их распад.

2.Синтез и распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.

3.Нарушение обмена нуклеотидов – подагра, оратацидурия, ксантинурия.

4.Строение рибосом.

5.Универсальность генетического кода.

6.Общая характеристика трансляции и ее этапов.

Задания и упражнения:

1.Написать схему гидролиза нуклеопротеидов в кишечнике.

2.Знать ферменты, разрушающие нуклеопротеиды, ознакомиться с процессами всасывания продуктов гидролиза нуклеопротеидов.

3.Знать в чем заключается отличие синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.

4.Знать схемы синтеза нуклеотидов.

5.Какие продукты необходимы для синтеза пуринового ядра?

6.Какова роль инозинмонофосфата в синтезе пуриновых нуклеотидов?

7.Привести схему превращения ИМФ в АМФ и ГМФ.

8.Указать, какие исходные субстраты используются для синтеза пиримидиновых нуклеотидов.

9.Какой фермент регулирует синтез пиримидиновых оснований?

10.Что такое оротацидурия?

11.Перечислить и написать структурные формулы конечных продуктов обмена нуклеотидов.

12.Почему биосинтез белка называют матричным?

13.Назвать этапы трансляции и охарактеризовать их.

14.Привести общую схему инициирующего комплекса.

15.Назвать лекарственные препараты – ингибиторы синтеза белка.

Литература:

4.Конспект лекций

5.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- 3-е изд., перераб. и доп.- М.: Медицина, 2007. – 704 с., ил.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия: Учебник - 3-е изд., перераб. и доп.- М.: МИА, 2004.-

568с., ил.

7.Строев Е.А. Биологическая химия: Учебник.- М.: Высш. шк., 1986.- 479 с., ил.

Дополнительная литература:

1.Страйер Л. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. – М.: Мир, 1984.

2.Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ.– М.: Мир, 1985.

3.Мари Р. и др. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ.– М.: Мир,1993.

Соседние файлы в папке 6 модуль