rabochaya_tetrad

2- взаимодействия пространственно удаленных участков фермента

3- разрыва связей между протомерами

4- кооперативного взаимодействия протомеров

26. Выберите правильный ответ.

Причиной конформационных изменений, приводящих к изменению активности аллостерических ферментов является:

1- фосфорилирование фермента

2- гидролиз пептидных связей

3- разрыв связей между субъединицами

4- изменение кооперативного взаимодействия субъединиц

27. Выберите правильные ответы.

При активации ферментов методом ограниченного протеолиза происходит: 1- отщепление коротких пептидов от профермента 2- присоединение пептида в стороне от активного центра фермента

3- изменение конформации фермента и образование активного центра

4- отщепление кофермента от фермента

28. Выберите правильные ответы.

Конкурентное ингибирование происходит, если: 1 – субстрат и ингибитор похожи по структуре 2- субстрат и ингибитор не похожи по структуре

3- ингибитор связывается в активном центре фермента

4- ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента

29. Выберите правильные ответы.

Обратимое ингибирование фермента возникает, если:

1- фермент и ингибитор связаны ионной связью

2- фермент и ингибитор связаны водородной связью

3- фермент и ингибитор связаны гидрофобными взаимодействиями

4- фермент и ингибитор связаны ковалентно

30. Выберите правильный ответ.

Необратимое ингибирование фермента возникает, если: 1- фермент и ингибитор связаны ковалентно 2- фермент и ингибитор связаны водородной связью

3- фермент и ингибитор связаны гидрофобными взаимодействиями

4- фермент и ингибитор связаны ионной связью

31. Выберите правильный ответ.

Все ферменты делятся на классы на основе: 1- типа катализируемой химической реакции 2- химической природы фермента

3- химической природы субстрата

32. Выберите правильный ответ.

В основе деления ферментов на классы лежит : 1- строение субстрата 2- строение продуктов реакции

3- тип катализируемой реакции

4- строение кофермента

33. Выберите правильные ответы.

Ферменты, используемые в целях энзимодиагностики должны:

1- обладать органоспецифичностью

2- поступать в кровь при повреждении органов 3- иметь низкую активность или полностью отсутствовать в сыворотке крови в норме 4-иметь высокую стабильность

34. Выберите правильные ответы.

Основные направления использования в медицине протеолитических ферментов (пепсина, трипсина)

1- для очистки ран и участков омертвевшей ткани

2- в лечении злокачественных образований 3- при недостаточном синтезе этих ферментов в организме или секреции

4- для диагностики заболеваний желудочно-кишечного тракта

5- нарушении переваривания белков в желудке

35. Выберите правильный ответ.

При остром панкреатите в крови обнаруживаются ферменты:

1- лактатдегидрогеназа

2- -амилаза

3- креатинфосфокиназа

36. Выберите правильный ответ.

У пациента с острыми болями в области сердца обнаруживается преимущественное повышение активности аминотрансфераз в крови

1- АлАТ

2- АсАТ

37.Выберите правильные ответы

Снижение содержания белков плазмы крови (гипопротеинемия ) приводит:

1- к увеличению осмотического давления в капиллярах

2- к появлению отеков

3- к снижению онкотического давления

4- к увеличению транспорта жирных кислот альбуминами плазмы

38.Выберите правильные ответы

Гипопротеинемия за счет снижения количества альбуминов наблюдается при:

1- усилении биосинтеза белков крови

2- поражении печеночных клеток

3- белковом голодании

4- сильных ожогах

5- заболеваниях почек

6- избыточном потреблении белков с пищей

СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Лекции по биохимии

2.Северин Е.С. Биохимия . М. 2003

3.Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001

4.Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия, 1982.

5.Строев В.А. Биологическая химия, 1986.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия,1989.

7.Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача.1984.

СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Страйер Л. Биохимия М. Мир. 1984

2.Уайт А., Хенглер Ф. Смит Э. и др. Основы биохимии, М. 1981

3.Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека, 1993

4.Коровкин Б.Ф. Ферменты в жизни человека. Л. Медицина, 1972

Занятие 5 Коллоквиум по теме: «Белки. Ферменты»

Цель занятия: проверка усвоенных знаний и умений.

Вопросы для самоподготовки

1.Белки: элементный и аминокислотный состав. Физиологическая роль белков.

2.Гидролиз белков (кислотный, щелочной, ферментативный, полный и частичный).

3.Анализ аминокислотного состава белков с помощью цветных реакций (биуретовой, нингидриновой). Хроматографические методы изучения аминокислотного состава гидролизатов белков.

4.Осаждение белков из растворов. Механизм обратимого осаждения белков: факторы, вызывающие обратимое осаждение белков.

5.Практическое использование необратимого осаждения белка в медицине.

6.Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию, механизм тепловой денатурации белков. Свойства денатурированного белка.

7.Ренатурация (ренативация).

8.Выделение и очистка белков.

9.Классификация белков. Характеристика простых белков (альбуминов и глобулинов, гистонов, протаминов, глютелинов и проламинов, белков опорных тканей).

10.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные.

11.Классификация белков по их биологическим функциям.

12.Классификация белков на семейства (сериновые протеазы, иммуноглобулины).

13.Методы количественного определения белков.

14.Электрофорез белков сыворотки крови на бумаге, в ПААГ и на других носителях.

15.Белковый спектр крови в норме и патологии.

16.Иммуноглобулины, особенности строения, избирательность, взаимодействие с антигеном. Классы иммуноглобулинов, особенности строения и функционирования.

17.Функции простых белков (альбуминов, гистонов, глобулинов).

18.Белковый спектр крови в норме и его изменения при патологии.

19.Химическая природа ферментов. Изоферменты (на примере ЛДГ и МДГ). Проферменты (зимогены). Мультиферментные комплексы.

20.Структурно - функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.

21.Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.

22.Общие свойства ферментов: зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры: биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Биологическое значение специфичности действия ферментов.

23.Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.

24.Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Константа Михаэлиса.

25.Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и ингибирования ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.

26.Номенклатура и классификация ферментов.

27.Принципы количественного и качественного определения активности ферментов. Единицы активности.

28.Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.

29.Применение ферментов как лекарственных препаратов.

Решить ситуационные задачи и ответить на вопросы:

1.Мороженая картошка имеет сладковатый привкус. Почему? Биохимическое исследование ископаемых останков мамонта, которые находились многие тысячелетия в условия вечной мерзлоты, показало сохраность в них ферментативной активности. Как объяснить такой феномен?

2.Почему сырое мясо нужно держать в морозильнике, а вареное – в общей камере холодильника?

3.При обследовании пациента обнаружено снижение кислоности желудочного сока. Как это отразится на переваривании белков в желудке? Какую коррекцию нужно провести, чтобы нормализовать пищеварение?

4.Известно, что для лечения некоторых инфекционных заболеваний, вызванных бактериями, принимают сульфаниламидные препараты. На чем основано их применение? Опишите механизмы.

5.Известно, что синильная кислота явяляется очень сильным ядом и при попадании в организм может привести к смерти. Что лежит в основе этого явления?

6.Почему при поражении пожделудочной железы в кале появляется примесь крахмала (креаторея) и капли жира (стеаторея)?

7.Почему при отравлении метанолом в качестве терапии назначают этиловый спирт? В одном растворе трипептид аргиниллейциллизин, в другом – аспарагилглутамилаланин. Вы проводите электрофорез на бумаге при рН 8,6. На какой конец электрофоретической бумаги Вы будете наносить каждый раствор (ближе к аноду или катоду)? Какой из трипептидов будет быстрее передвигаться в электрическом поле?

8.В отделение поступил больной 30 лет. При биохимическом исследовании было обнаружено, что количество белка в плазме составляет 39 г/л. О каких состояниях можно думать на основании полученного анализа? Нарушение каких процессов,

связанных с гипопротеинемией, можно ожидать у больного?

При подготовке к коллоквиуму прорешать задачи и тесты, рекомендованные к занятиям 1,

2,3,4.

СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Лекции по биохимии

2.Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

3.Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001

4.Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

5.Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия, 1982.

6.Строев В.А. Биологическая химия. 1986.

7.Николаев А.Я. Биологическая химия.1989.

СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Страйер Л. Биохимия М. Мир. 1984

2.Уайт А., Хенглер Ф. Смит Э. и др. Основы биохимии. М. 1981

3.Марри Р. Греннер Д. Биохимия человека. 1993

4.Коровкин Б.Ф. Ферменты в жизни человека. Л. Медицина. 1972

Занятие 6

Введение в обмен веществ. Биохимия питания

ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ: познакомить студентов с общей схемой катаболизма основных пищевых веществ, ролью незаменимых компонентов пищи.

суточной потребностью, источниками водорастворимых витаминов, симптомов гипо- и авитаминозов.

Вопросы для самоподготовки

1.Метаболизм. Назначение метаболизма.

2.Катаболизм и анаболизм.

3.Общая схема катаболизма основных пищевых веществ, стадии катаболизма, конечные продукты.

4.Взаимосвязь катаболизма и анаболизма через производство энергии.

5.Роль АТФ в жизнедеятельности клеток.

6.Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки.

7.Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность разных белков; незаменимые жирные кислоты.

8.Витамины. Классификация. Номенклатура.

9.Гипер-, гипо-, авитаминозы. Причины.

10.Антивитамины.

11.Роль витаминов в обмене веществ: связь с ферментами.

12.Витамин С (аскорбиновая кислота). Химическое строение, признаки гипо-, гипер-, авитаминоза. Механизм действия, источники, суточная потребность. Возрастные и физиологические особенности, потребности в витамине.

Лабораторная работа N1

Количественное определение содержания витамина С – в твердых продуктах;

- в моче

Принцип метода: метод основан на способности витамина С восстанавливать 2,6- дихлорфенолиндофенол, который в кислой среде имеет красную окраску, а при восстановлении обесцвечивается. При этом аскорбиновая кислота переходит в дегидроаскорбиновую. Исследуемый раствор титруют в кислой среде щелочным раствором 2,6 дихлорфенолиндофенола (краска Тильманса) до появления розового окрашивания. Для определения содержания витамина С в твердых продуктах предварительно необходимо получить экстракт или вытяжку, содержащую витамин С.

Количественное определение содержания витамина С в твердых продуктах

Ход работы:

Навеску исследуемого продукта (1 г капусты, яблока, груши и т. п., или 5 г картофеля) растирают в ступке с 2 мл 10% раствора соляной кислоты, приливают 8 мл воды, перемешивают, оставляют на 5-10 минут для полного извлечения витамина. Затем содержимое фильтруют (кроме картофеля). Для титрования берут 2 мл фильтрата (картофельную кашицу титруют целиком), добавляют 10 капель 10% раствора НCI и титруют краской Тильманса до розового цвета, сохраняющегося в течение 30 сек. Результат титрования записывают и по формуле рассчитывают содержание витамина С в 100 г продукта. Концентрацию витамина С выражают в мг/дл.

1 мл 0,001н. раствора краски Тильманса эквивалентен 0,088 мг витамина С А-количество краски Тильманса, израсходованной на титрование; Б- объем экстракта, взятый для титрования, мл; В – количество продукта, взятое для анализа, г; Г- общее количество экстракта, мл;

100 – пересчет содержания витамина С на 100 г продукта.

Результат:

Вывод:

Лабораторная работа N 2

Определение витамина С в моче

Определение витамина С в моче позволяет судить об обеспеченности организма этим витамином. Однако, при гиповитаминозе С содержание его в моче не всегда понижено и может быть нормальным. У здоровых людей введение 100 мг витамина С приводит к повышению его концентрации в крови и экскреции с мочой. При гиповитаминозе С ткани, испытывающие недостаток в витамине, задерживают принятый витамин С, и его экскреция не увеличивается. Моча здорового человека содержит 20-30 мг в суточном объеме.

Ход работы:

В стаканчик отмеривают 10 мл мочи и 10 мл воды, перемешивают, подкисляют 20 каплями 10% раствора НCI и титруют 0,001н раствором краски Тильманса до появления розовой окраски. Результат титрования записывают и по формуле производят расчет, выражая экскрецию витамина С в мг/сутки.

А- мл краски Тильманса, пошедшей на титрование; Б- объем мочи, взятый для титрования, мл;

В – среднее суточное количество мочи, (1500 мл у мужчин, 1200 мл – у женщин).

Результат:

Вывод:

ПРИЛОЖЕНИЕ

Для диагностики гиповитаминоза С, проводят определение витамина С в моче. Наблюдается соответствие между концентрацией витамина С в крови и количеством этого витамина, выделяемого с мочой. Однако, при гиповитаминозе содержание аскорбиновой кислоты не всегда понижено. Часто оно бывает нормальным, несмотря на большой недостаток этого витамина в тканях и органах. У здоровых людей введение per os 100 мг витамина С быстро приводит к повышению его концентрации в крови и моче. При гиповитаминозе С ткани, испытывающие недостаток, задерживают витамин и его концентрация в моче не повышается. Моча здорового человека содержит 20 – 30 мг витамина С.

У детей уровень этого витамина понижается при цинге и других заболеваниях. Суточная потребность детей от 5-6 мес. До 1 года составляет 20 мг, от 1 года до 2 лет – 35 –50 мг, от 3 до 10 лет – 40 –50 мг,

11 – 13 лет – 60 мг,

14 – 17 лет – 80 мг для юношей и 70 мг для девушек.

Потребность для беременных женщин – 100 мг/сут, в периоды кормления грудью – 120 мг/сут.

У маленьких детей с-авитаминоз проявляется болезненностью конечностей при движении, беспокойством или апатией, субфебрильной температурой, снижением количества гемоглобина, эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов крови. Характерны кровоизлияния и болезненные припухания в области кистей рук, костно-хрящевой части ребер, реже кровоизлияния в глазницы и веки, в кости лица и черепа. На коже мелкоточечные кровоизлияния в виде сыпи. Десны при отсутствии зубов не поражаются.

На наличие гиповитаминоза указывает снижение содержания витамина в плазме крови ниже 28 – 29 мкмоль/л, в суточной моче ниже 20 мг, в моче, выделенной натощак в течение часа – ниже 0,5 мг. Считается, что в течение двух недель весь поступивший с пищей витамин С в организме расщепляется.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ Решить ситуационные задачи и ответить на вопросы

1.Некоторым пациентам с заболеванием желудочно-кишечного тракта врачи рекомендуют исключить из пищи хлеб грубого помола, блюда из фасоли, гороха. К чему может привести строгое длительное соблюдение такой диеты?

2.Врач предполагает наличие гиповитаминоза С у больного. Как провести биохимическую диагностику гиповитаминоза С?

3.Больной длительно и в больших дозах принимал витамин С. Объясните причину появления в моче солей щавелевой кислоты (оксалатов)?

4.Больному ревматизмом показано лечение кортикостероидными гормонами. Но врач, опасаясь развития гипофункции коры надпочечников, лечение гормонами не назначил, а рекомендовал больному принимать большие терапевтические дозы аскорбиновой кислоты. Правильно ли поступил врач?

5.Что лежит в основе действия аскорбиновой кислоты, рекомендованной для лечения повышенной проницаемости капилляров у больного суставным ревматизмом?

6.На приеме у педиатра мать рассказывает, что 7 –летняя дочь плохо ест, снизилась успеваемость в школе, девочка вялая. При обследовании обнаружено снижение экскреции витамина С с мочой. Объясните происхождение указанных симптомов.

7.Некоторые исследователи Арктики погибали после того, как съедали печень полярного медведя. С каким феноменом можно связать возможные причины гибели?

8.В тропических странах от ксерофтальмии слепнут десятки тысяч детей в возрасте от 18 до 36 месяцев. В то время как у взрослых, добровольно находящихся на диете без витамина А в течение 2 лет наблюдалось лишь ослабление зрения в условиях пониженной освещенности. После введения витамина А этот дефект зрения быстро исчезал. Объясните, чем обусловлены различия в проявлении недостаточности витамина А у детей.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Лекции по биохимии.

2.Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

3.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. 1982

4.Строев Е.А. Биологическая химия. 1986

5.Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. 1999 ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

1.Гринстейн Б. Гринстейн А. Наглядная биохимия. М.. ГЭОТАР МЕДИЦИНА. 2000

2.Чернов А.Н. Лебедева Е.Н. Биохимия витаминов. Оренбург. 1997

Занятие 7 Минеральные вещества пищи. Региональные патологии, связанные с недостатком

микроэлементов в пище и воде

Расчет производим по формуле:

С(Са) = 0,01 х А х Д (ммоль/сут), где 0,01 - концентрация трилона Б

А - количество трилона Б, пошедшего на титрование Д - суточное количество мочи (1500 мл)

НОРМА: 2,5 -10 ммоль/сут (муж) 2,5 - 6,25 ммоль/сут (жен)

Результат:

Вывод:

Определение общего кальция в сыворотке крови

Ход работы: В две колбы налить по 25 мл 1% NаОН + несколько кристаллов мурексида. 0,002Н трилоном Б оттитровать содержимое обеих колб до сиреневого цвета. В одну колбу + 1 мл центрифугата сыворотки. Цвет переходит в розовый. Титровать опытную пробу 0,002Н трилоном Б до цвета контрольной пробы.

0,5

А - количество трилона Б, пошедшего на титрование 0,002 - концентрация трилона Б 1000 - коэффициент пересчета на 1 л.

0,5 - количество сыворотки в 1 мл центрифугата 0,2495 - коэффициент пересчета мг% в ммоль/л

НОРМА: 2,25 - 2,64 ммоль/л

Результат:

Вывод:

Химический состав живых клеток более чем на 90% представлен четырьмя элементами – углеродом, водородом, кислородом и азотом. Более 9% веса тела представлено элементами, которые в изобилии находились в воде первичного океана, где зародилась жизнь, это натрий, хлор, фосфор, кальций, магний, калий, сера (макроэлементы). Их суточная потребность составляет более 100 мг. Оставшиеся элементы, суммарная доля которых составляет 1%, чрезвычайно важны для организма. Это т.н. микроэлементы.

Расстройства их метаболизма либо повсеместно распространены (например, железодефицитная анемия или кариес), либо крайне тяжелы, например миксидема, селензависимая миокардиодистрофия.

К микроэлементам относятся металлические и нематаллические элемантарные составляющие организма, содержание каждого из которых не превышает 1 мкг на г веса живой ткани. Некоторые авторы выделяют еше группу ультрамикроэлементов, которые можно обнаружить в организме лишь в следовых количествах.

Биологическая роль основных четырех элементов изучается в курсе биологической химии, т.к. эти элементы – составные компоненты белков, липидов, углеводов, нуклеиновых кислот.

Биологическа роль макроэлементов: металлы этой группы слабо связываются с отрицательно заряженными лигандами и существуют в виде катионов, относительно легко переносимых через клеточную мембрану. Их клетки используют для создания электрических биопотенциалов и биотоков, а также в качестве «спусковых крючков», опосредующих передачу сигналов.

Роль серы, которой взрослый человек потребляет в сутки не менее 1г, в жизнедеятельности организма выяснена недостаточно. Какие либо специфические расстройства, связанные с ее дефицитом не описаны. Однако сера является структурным компонентом аминокислот метионина и цистеина, а дисульфидные связи имеются практически во всех белках (в т.ч. гормонах, ферментах и т.д.). Сера имеется в сруктуре многих витаминов (тиамин, биотин, липоевая кислота). Богатейшие источники серы – сыры (263 мг/100г), яйца и мясо (230 мг/100г). Серосодержащие аминокислоты в норме служат источником сульфат – аниона (антитоксическое действие).

-Натуральная еда содержит, как правило, достаточные и сбалансированные самой природой количества микроэлементов. В течение многих лет медицина сталкивалась только с эндемическими проявлениями их дефицита и дисбаланса. В последнее время частота встречаемости расстройств обмена микроэлементов увеличилась из-за расширения применения в практике полного парентерального питания.

-В физиологичесеких условиях микроэлементы образуют прочные комплексы с белками организма. В составе этих комплексов они и

выполняют свои биологические функции:

1.Входят в состав прогормонов (цинк, гормонов (иод)

2.Осуществляют транспорт веществ (железо)

3.Входят в состав активных центров ферментов (железо, медь).

4.Входят в состав окислительно-восстановительных систем.

Сучетом этих аспектов, 15 микроэлементов считаются незаменимыми для человека. В эту группу включаются 5 неметаллов – йод, селен, фтор, кремний, возможно – мышьяк, а также 10 металлов – железо, медь, цинк, кобальт, марганец, никель, хром, ванадий, молибден, олово.

Заболевания, связанные с нарушением метаболизма микроэлементов могкт быть вызваны: 1. дефицитом микроэлементов; 2. дисбалансом микроэлементов; 3. токсичностью микроэлементов.

Дефицит микроэлементов может быть как эндогенным, так и экзогенным.

-Экзогенный дефицит может быть эндемическим или вследствие несбалансированного питания.

Примеры: селеновый дефицит в Восточной Финляндии, в китайской провинции Гень-Су, йода – Южный Урал, горные районы.

Железодефицитная анемия при квашиоркоре.

-Эндогенный дефицит может наступать как следствие: нарушения всасывания из ЖКТ, наследственных дефектов белков – транспортеров, наличие в пище компонентов,