rabochaya_tetrad

6.К раствору нуклеиновых кислот была прилита смесь разных белков: альбуминов, глобулинов, глютелинов, проламинов, протаминов, гистонов. При связи с каким белком нуклеиновые кислоты образуют нуклеопротеид?

7.Дана смесь органических соединений, одна из групп которых имеет циклическую структуру, способна к кето-енольной таутомерии, поглощает свет в УФ-области, является слабым, но высокоэффективным основанием. Что это за группа соединений? Почему для них характерны указанные свойства?

8.Могут ли амино-окси и метилпиримидины входить в состав ДНК и РНК в качестве азотистых оснований? Как особенности структуры этих соединений влияют на их биологические функции?

9.Каковы различия нуклеозидов и нуклеотидов по структуре и биологическим функциям? Как изменяется функция нуклеотида при его циклизации? (на примере ц-АМФ).

10.Каковы пути образования ди-, три-, и полинуклеотидов? Опишите эту возможность путем образования новых связей 3-5. Дайте характеристику этой группе веществ.

11.Какими химическими связями обусловлены первичная, вторичная и третичная структуры нуклеиновых кислот?

12.Больной Н. - 30 лет, жалуется на припухлость и боли в суставах, особенно мелких, в частности в суставах больших пальцев ног. В последнее время заметил появление мелких узелков вокруг суставов. Предположительный диагноз - ревматоидный артрит. Однако, специфическое лечение, в частности, гормонотерапия, положительного эффекта не оказала. Вместе с тем после приема алопуринала наступило значительное облегчение. Что это за заболевание? Какими мерами еще можно облегчить страдания больного?

13.В детскую клинику обратилась мама больного ребенка в возрасте трех лет. Диагноз не выставлен. У ребенка спастические параличи, нарушение мышления, в последнее время появилась агрессивность и склонность к самокалеченью. Лабораторно: содержание мочевой кислоты в моче 3,6 ммоль/сут, отношение концентрации мочевая кислота/креатинин выше нормы в 3 раза. Какое заболевание вы могли бы заподозрить у

данного ребенка. Определение активности какого фермента в крови ребенка необходимо для подтверждения вашего диагноза

14. Из истории болезни: ребенок, 2 года, родился нормальным, однако в течение первого года развилась мегалобластическая анемия, резистентная к терапии железом, витамином В12 и фолиевой кислотой. Отстает в росте и умственном развитии от своих сверстников. Каким заболеванием страдает ребенок? В чем причина заболевания? Какую коррекцию состояния вы могли бы предложить?

ПРИЛОЖЕНИЕ 1

1.Причины метаболической урикемии - повышенная продукция мочевой

кислоты или снижение ее экскреции: энзимодефекты, нарушение канальцевой экскреции, ускоренный гемолиз, псориаз, серповидно-клеточная анемия.

2.Причины вторичной урикемии - недостаточность глюкозо-6-фосфатазы, наследственно обусловленная непереносимость фруктозы, заболевания, сопровождающиеся миелопролиферацией, болезни почек и дегидратация (почечная недостаточность, отравление свинцом, передозировка мочегонных, несахарный диабет).

3.Классическая подагра - обусловлена одновременно тремя факторами: увеличением синтеза мочевой кислоты, уменьшением содержания уратсвязывающего белка и замедленным выведением с мочой. Известны два генетических энзимодефекта, приводящих к урикемии и подагре: а) повышение активности фосфорибозилпирофосфатсинтетазы; б) частичный дефицит гипоксантингканинфосфорибозилтрансферазы.

4.Синдром Леша-Нихана - признаки подагры у мальчиков в возрасте от полугода до 16 лет.

На первый план выступают тяжелые неврологические симптомы. Основной патогенетический фактор - дефект гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы, катализирующей превращения гипоксантина и гуанина в инозинмонофосфат и ГМФ.

ПРИЛОЖЕНИЕ ДЛЯ ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА

1).Нормальные величины экскреции мочевой кислоты у детей разного возраста: 0 - 12 мес - 40 - 80 мг/сут

1 - 14 лет - 120 - 1000 мг/сут

2).Возрастные различия содержания нуклеотидов в крови детей:

При бронхиальной астме, хронической пневмонии, заболеваниях печени отмечается снижение уровня АТФ и повышение концентрации АДФ и АМФ в крови, что свидетельствует о нарушении энергетического обмена в эритроцитах.

Абсолютные цифры суточной экскреции мочевой кислоты невелики, но при пересчете на кг веса оказывается, что содержание мочевой кислоты в моче детей существенно превышает концентрацию этого метаболита у взрослых. Эти данные свидетельствуют с одной стороны о том, что в период новорожденности одной из основных форм выведения конечных продуктов азотистого обмена из организма является мочевая кислота. С другой

стороны повышенное содержание мочевой кислоты в моче новорожденных обусловлено включением в процесс ее образования инозиновой кислоты, которая не может полностью включаться в анаболические процессы (биосинтез нуклеотидов).

4).Синдром Леша-Нихана - признаки подагры у мальчиков в возрасте от полугода до 16 лет.

На первый план выступают тяжелые неврологические симптомы. Основной патогенетический фактор - дефект гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы, катализирующей превращения гипоксантина и гуанина в инозинмонофосфат и ГМФ.

5).Нарушения пиримидинового обмена проявляются в виде наследственной оротацидурии: с мочой выводится оротовая кислота, в количестве, превышающим нормальное в 1000 и более раз. Причина - дефицит дегидрогеназы, катализирующей две последние реакции синтеза УМФ - образование и декарбоксилирование оротовой кислоты. В итоге – накопление оротата, а пиримидиновых нуклеотидов оказывается недостаточно. Такой

недостаток УТФ ведет к ускорению его синтеза, но процесс останавливается на стадии оротовой кислоты, что ускоряет его накопление. Оротовая кислота не токсична, однако, недостаток пиримидинов ведет к отставанию физического и умственного развития. Введение в течение всей жизни уридина устраняет пиримидиновую недостаточность.

.

СПИСОК ОСНОВНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Лекции по биохимии

2.Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

3.Северин Е. С. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М. 2001

4.Северин Е.С. Биохимия. М. 2003

5.Березов Т.Т., Коровкин В.Ф. Биологическая химия, 1982.

6.Строев В.А. Биологическая химия. 1986.

7.Николаев А.Я. Биологическая химия.1989.

СПИСОК ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ ЛИТЕРАТУРЫ:

1.Крю Ж. Биохимия. М.1979.

2.Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека М.1980.

3.Мецлер Д. Биохимия. М.1980.

4.Рачев А, Тодоров Д. Обмен веществ в детском возрасте. 1974.

5.Сыромятников А.С. Биохимические нормы в педиатрии. С.-П. 1994.

6.Некоторые вопросы биохимии детского организма. Оренбург. 1997.

Занятие 13 Обмен нуклеопротеидов

Виды передачи генетической информации

ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ: изучить механизмы хранения и передачи генетической информации, а также патогенез некоторых наследственных и приобретенных заболеваний, связанных с нарушением обмена нуклеиновых кислот.

ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ:

1.Виды передачи генетической информации. Молекулярная догма.

2.Биосинтез ДНКрепликация. Общий принцип матричного синтеза: сущность полуконсервативного механизма репликации: условия, ферменты. Представление о молекулярном механизме биосинтеза ДНК.

3.Ошибки репликации. Репарация. Дефекты репарационных систем и наследственные болезни.

4.Биосинтез РНК – транскрипция: условия, Особенности РНК-полимеразы.

5.Понятие о транскриптоне. Процессинг РНК. «Издержки» транскрипции.

Домашнее задание:

-на наличие 3-5–концов

-указать лидирующую и отстающую цепи, уметь пояснить, почему.

-указать главный фермент репликации, а также субстраты для него.

2.Написать участок траскриптона, назвать его функциональные участки и отметить их биологическую роль.

3.Показать схему процессинга, обратить внимание на ферментную систему этого процесса.

Решить ситуационные задачи

1.Что определяется соотношением Г+Ц и А+Т в составе ДНК? Почему этот показатель может характеризовать филогенетические особенности различных видов животных (коэффициент специфичности дДНК)?

- активация аминокислот, образование ацил-т-РНК, двойная специфичность ферментов АРСаз;

-характеристика т- РНК, м-РНК, р-РНК;

-современные представления о структуре рибосом.

Б) Рибосомальный этап синтеза белка:

-механизм инициации, сборка инициирующего комплекса;

-фаза элонгации;

-фаза терминации;

В) Посттрансляционная модификация полипептидов,(процессинг).

6.Регуляция биосинтеза белка на уровне транскрипции (индукция и репрессия) на примерах лактозного и гистидинового оперона

7.Генетический код.

8.Молекулярные болезни, классификация.

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЧАСТЬ ЗАНЯТИЯ

I. Семинар

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ 1. В тетради нарисовать схему регуляции биосинтеза белка:

а) по типу репрессии

б) по типу индукции

Решить ситуационные задачи и ответить на вопросы:

1- У больного резко угнетена секреция желудочного сока. Что должен предпринять врач, чтобы усилить секрецию? (введение ацедилпепсина или гистамина. При наличии рака желудка секреция не усилится, но при ахилическом гастрите может быть получен положительный результат.

2- При клиническом обследовании больного установлено снижение активности уропепсина, нормальные цифры общей кислотности желудочного сока и отсутствие соляной кислоты. Опишите возможный механизм развития описанного комплекса симптомов и свяжите его с одной из известных форм патологии желудка.

3- При обследовании грудного ребенка обнаружено, что рН желудочного сока 5,0. Имеет ли смысл попытка коррекции рН в более кислую сторону?

4- При приготовлении сыра для быстрого створаживания молока к нему добавляют очищенный желудочный сок телят. Почему?

5- При обследовании панкреатического сока обнаружено резкое снижение общей протеолитической активности. Укажите возможные причины данного явления.

6- С помощью каких анализов сыворотки крови можно диагностировать острый панкреатит? Ответ обоснуйте.

7- При снижении секреторной функции желудка у больного с мочой выделяется повышенное количество индикана. Почему это происходит?

8- При составлении пищевого рациона было предложено блюдо из рыбы заменить горохом, т.к. содержание белка в них почти одинаково. Ваша точка зрения?

9- Заболевания поджелудочной железы могут сопровождаться возникновением инфекционных заболеваний. Что может быть причиной их возникновения?

ПРИЛОЖЕНИЕ ДЛЯ ПЕДИАТРИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА Нарушение функции гена при некоторых талассемиях несмотря на наличие

нормального гена синтез иРНК не происходит (отсутствие фактора транскрипции). Нарушение локализации иРНК.

В случае врожденного зоба с гипотиреоидизмом выявили как уменьшение количества иРНК тиреоглобулина, так и нарушение ее распределения в клетках щитовидной железы. При зобе отсутствовали информасомы, которые всегда обнаруживаются в нормальной щитовидной железе.

Шапероны

Функции шаперонов.

Функции, приписываемые шаперонам, весьма широки.

1)Прежде всего это, обеспечение правильного фолдинга новообразованных белков.

В данной функции есть несколько аспектов.

а) Так, до того, как большинство гидрофобных аминокислотных радикалов уйдет внутрь белковой частицы, они могут вступить во взаимодействие с аналогичными радикалами других пептидных цепей. Иначе говоря, до окончания фолдинга возможна агрегация новосинтезированных белковых молекул. Случившись же, такая агрегация и воспрепятствовала бы дальнейшему фолдингу этих молекул, и создала бы ненужный баласт в клетке.

Предупреждение агрегации новых белков, т.е. предупреждение «неправильных» внешних взаимодействий в ходе фолдинга — одна из важнейших задач шаперонов.

б) Другая сопряженная задача — предупреждение «неправильных» внутренних (в пределах одной пептидной цепи) взаимодействий.

в) Третий аспект той же функции — лабилизация «неправильных» слабых связей (если они все-таки образовались) с тем, чтобы пептидная цепь не оказывалась зафиксирована в «неправильной» конформации, а могла достичь наиболее оптимальной. Очевидно, здесь — прямое сходство с функциям обеих фолдаз, но только речь идет о лабилизации не ковалентных, а слабых связей.

Все вместе это и означает «обеспечение правильного фолдинга». Говоря это, под фолдингом понимают не только сворачивание пептидной цепи, но и (в случае олигомерных белков) связывание друг с другом субъединиц в четвертичную структуру.

2) Следующая функция шаперонов — контроль за рефолдингом. Имеется в виду, что под действием самых разных причин (перегрева, облучения, действия оксидантов и т. д.) белки, относительно давно синтезированные и до того успешно функционировавшие, могут терять свою нативную конформацию. Иначе говоря, частично или полностью денатурировать, что,

как мы уже отмечали, сопровождается склонностью к агрегации.

Так вот, видимо, такие белки в клетке могут подвергаться рефолдингу (или ренатурации)— при активной помощи шаперонов.

Причем синтез шаперонов значительно возрастает, если клетка относительно долго пребывает в стрессовых условиях. Это показано, в частности, для бактерий(Е.coli): инкубация их (температуре 42°С приводит к резкому увеличению т. н. белков теплового шока, которые являются ничем иным как шаперонами.

Аналогичный эффект наблюдается и у эукариот. Поэтому у тех и у других шапероны часто обозначаются буквами Hsp (от английского: heat

shock proteins — белки теплового шока).

Что нужно для обеспечения этими белками рефолдинга?— практически то же, что и для обеспечения фолдинга: предупреждение агрегации и лабилизация связей пространственной структуры. Тогда пептидная цепь получит возможность вновь найти нативную (и энергетически наиболее выгодную) конформацию.

3) Третья функция шаперонов—участие в некоторых видах внутриклеточного транспорта белков: в частности, в лизосомы (для белков, «отслуживших» свой срок и не поддающихся рефолдингу) и в митохондрии.Чем вызвано участие шаперонов в переносе

«старых» белков в лизосомы? Очевидно, опять-таки необходимостью предупредить агрегацию.

В митохондрии переносятся, напротив, новосинтезированные белки, за счет собственной активности митохондрий синтезируется только 5% их белков; остальные белки поступают из цитозоля, где образуется на видных рибосомах.

Фолдинг же этих остальных (95 %) белков откладывается до момента, пока они не окажутся внутри митохондрий.

Это объясняется тем, что пептидной цепи гораздо легче проникнуть через липидные слои мембран (а у митохондрий мембран целых две), если она находится в развернутом состоянии и гидрофобные радикалы не спрятаны внутрь частицы.

Что же делают шапероны? — Те из них, которые находятся вне митохондрий, сразу связываются с продуктами трансляции поддерживают их в развернутом состоянии (в состоянии пребелков) до контакта с митохондриальными мембранами. Иначе говоря, эти шапероны предупреждают преждевременный рефолдинг.

Другие же шапероны (находящиеся внутри митохондрий) принимают «гостей» и помогают им принять нативную форму.

4)Четвертая функция — поддержание ряда белков в oпределенной конформации, в состоянии как бы незавершенного фолдинга. В этом случае, очевидно, шапероны не теряют связи с соответствующим белком после его сворачивания.

Примером может служить локализующийся в цитоплазме белковый рецептор к гликокортикоидным гормонам. В отсутствие этих гормонов он связан с комплексом шаперонов (Hspбелков теплового шока). В таком состоянии у рецептора закрыта (экранирована) т. н. ядерная метка — та часть пептидной цепи, которая необходима для проникновения белка внутрь ядра.

После же связывания гликокортикоидов белки Hsp, диссоциируют, фолдинг завершается и ядерная метка оказывается на поверхности. Поэтому рецептор проникает в ядро, переходит в димерную форму и связывается с определенным участком ДНК.

Второй пример — содержащиеся в ядре рецепторы к другим стероидным гормонам — эстрогенам и прогестерону. Эти белки тоже связаны с шаперонами (Hsp). Но теперь незавершенность фолдинга приводит не к блокированию ядерной мембраны (комплекс, как сказано, находится в ядре), а к неспособности связываться с ДНК.

Опять-таки, присоединение соответствующего гормона вызывает диссоциацию шаперонов, изменение структуры рецептора и связывание последнего с нужным локусом ДНК.

Как же выполняют шапероны все эти многочисленные функции? Надо думать, механизмы действия шаперонов различны — как разнообразны, вероятно, и сами шапероны.

Рассмотрим некоторые наиболее изученные системы, ответственные за выполнение, по крайней мере, двух первых вышеперечисленных функций, т. е. за фолдинг новообразованных и рефолдинг поврежденных белков.

Прионы как антишапероны

Из предыдущего изложения можно представить, что фолдинг— особенно с участием фолдаз и шаперонов — всегда приводит полипептидную цепь к «правильной», наиболее оптимальной в энергетическом и функциональном отношениях. К сожалению, это не так. Существует группа тяжелых неврологических болезней, которые обусловлены закономерно повторяющимся «неправильным» фолдингом одного, вполне определенного белка.

Данный белок, если он находится в нормальной конформации, называется прионовым белком и обозначается буква РгРс (от prion protein, constitutive). Обнаруживается он в мозгу функция его неизвестна.

При ряде же заболеваний тот же полипептид оказывается в другой конформации. В последней преобладают участки с β-структурой, почти отсутствующие в нативной форме, а молекулы белка имеют повышенную склонность к агрегации. Такой белок называется прионом (от proteinaceous infection particle-белковая инфекционная частица) и обозначается буквами РгPsc В данной форме он, видимо, не способен к выполнению обычной функции.

Но самое худшее заключается в том, что «неправильная» форма белка вызывает переход в такую же форму и «правильных» форм.

Как это происходит, неясно. Возможно, имеет место захват «правильных» молекул агрегатами приона, в результате чего эти молекулы разворачиваются и организуются заново по подобию прионов.

Таким образом, прионы в отношении своих исходных молекул играют роль антишаперонов, осуществляющих как бы фолдинг наоборот. Более того, процесс, очевидно, является автокаталитическим: вновь образовавшиеся порции «испорченного» белка начинают «портить» очередные порции нативного белка — и так далее, пока весь белок не оказывается «испорченным». Процесс происходит относительно медленно — болезнь развивается в течение нескольких лет, но неотвратимо приводит к гибели животного или человека.

Как возникают в организме первые порции приона?

а) Иногда, чрезвычайно редко, это происходит спонтан но — в результате ошибки фолдинга.

б) Несколько чаще встречаются мутации гена РгР —такие, которые способствуют неправильному сворачиванию белка. Тогда болезнь передается по наследству.

в) Но наиболее часто болезнь возникает в результате потребления в пищу тех тканей животного, в которых содержатся прионы. Потому-то данные белки и названы инфекционными частицами. Их отличает еще одна очень важная особенность — устойчивость к протеазам. Именно благодаря ей отдельным молекулам прионов удается проникать в неизмененном виде из желудочно-кишечного тракта в нервную ткань, где и запускается вышеизложенный автокаталитический процесс.

Все вместе это делает прионы уникальным инфекционным агентом: это, видимо, единственный случай, когда подобный агент лишен нуклеиновой кислоты.

Как же называются вызываемые прионами болезни?

У коров это т.н. губчатая энцефалопатия (BSE — bovine spongiform encephalopathy), или коровье бешенство.

Потребление человеком мяса таких коров вызывает болезнь Крейнцфельда-Якоба. Кроме того, среди туземцев Новой Гвинеи известна еще одна болезнь той же природы — куру, при которой на лице человека и дело появляются гримасы, как при смехе. Считают, что передается в результате каннибализма.

Наконец, у овец болезнь называется почесухой:постоянный з уд заставляет животных все время тереться о твердые предметы. Таким образом , фолдинг — важный этап в образовании белков.

.

Занятие 15 ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ

Цель занятия. Изучить общие пути катаболизма аминокислот (превращения по аминогруппе, превращения по карбоксильной группе, превращения по углеродному скелету); узнать основные механизмы образования аммиака в организме, причины его токсичности и пути обезвреживания

ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ

1.Основные пути поступления и использования аминокислот в организме человека.

2.Общие пути превращения аминокислот. Катаболические превращения аминокислот по

NH2 группе, по СООН группе и по углеродному ―скелету‖.

3.Трансаминирование (переаминирование). Химизм процесса, характеристика трансаминаз, роль витамина В6 в трансаминировании.

4.Аланиновая (АлАТ) и аспарагиновая (АсАТ) аминотрансферазы. Клиническое значение определения содержания трансаминаз в крови и тканях.

5.Биологическое значение реакций трансаминирования. Коллекторная функция - кетоглутарата в процессе трансаминирования.

6.Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное (прямое) дезаминирование глутамата. Химизм и значение процесса, характеристика фермента.

7.Трансдезаминирование аминокислот (непрямое дезаминирование). Схема процесса.

10. Токсичность и пути обезвреживания NH3:

а) восстановительное аминирование кетоглутарата; б) образование амидов (глутамина, аспарагина) и аланина - транспортных форм аммиака;

в) образование солей аммония (аммонигенез в почках); роль глутамина (аспарагина) в

образовании солей аммония в почках и поддержании кислотно-основного состояния в организме.

г) биосинтез мочевины. Цикл Кребса-Хензелайта (орнитиновый цикл). Химизм процесса, роль аспартата в этом процессе.

12.Нарушение биосинтеза мочевины. Гипераммониемия. Врожденные ферментные нарушения цикла мочевинообразования (цитрулинемия и аргининемия).

Практическая часть

Определение активности АЛТ и АСТ

Образующаяся в результате переаминирования щавелевоуксусная кислота декарбоксилируется при помощи анилинцитрата и превращается в ПВК. Последнюю определяют в виде 2,4 динитрофенилгидразина. Поскольку реакционная смесь содержит

-кетоглутаровыую кислоту, которая в этих же условиях образует соответствующий гидразон с 2,4 фенилгидразином, пробу экстрагируют толуолом. В толуол переходит только гидразон ПВК, а гидразон -кг остается в водном растворе. При добавлении к толуоловому экстракту спиртовой щелочи развивается стабильное красно-орнажевое окрашивание. Интенсивность которого пропорциональна концентрации ПВК,. Определяют колориметрически на ФЭКе.

Ход работы. В центрифужные пробирку внести по 0,5 мл субстратов для определения АСТ илиАЛТ, пробирки выдержать в термостате 4-5 минут при температуре 25 С, затем добавить 0,5 мл сыворотки крови и перемешать.Пробы инкубировать в термостате 20 минут при 25 С, после этого добавить 3 капли анилинцитрата, перемешать, оставить при комнатной температуре на 20 минут, в каждую пробирку затем внести по 0,5 мл 0,1% раствора 2,4 динитрофенилгидразина, перемешать, оставить на 5 мин. при комнатной температуре, после добавить насыщенного раствора толуола. Пробирки энергично встряхивают, центрифугируют при 2000 оборотах в тчение 5 минут. К 1,5 мл толуолового экстракта добвить 4,5 мл 2,..5% раствора спиртовой щелочи, перемешивают и оставляют для развития окраски на 10 минут при комнатной температуре.

Параллельно проводят контрольную пробу, содержащую вместо сыворотки крови 0,5 мл дистиллированной воды.

Окраску опытной пробы колориметрировать на ФЭКе с синим светофильтром в кюветах 10 мм против контрольной пробы.

Активность АСТ иАЛТ вычисляют при помощи калибровочных кривых

Результат:

Вывод:

Домашнее задание

Решите ситуационные задачи и ответьте на вопрсы

При циррозе печени часто наблюдаются нарушения функций центральной нервной системы: снижение памяти, нарушение ориентировочных и поведенческих реакций. Накопление какого метаболита в нервной ткани может быть причиной таких расстройств?

При дефиците витамина В6 у детей возникают судороги, которые довольно быстро исчезают при парэнтеральном введении пиридоксина. Имеется ли связь между дефицитом витамина В6, нарушением метаболизма аминокислот и возникающими судорогами?

В эксперименте на животных обнаружено, что в печени снижена активность фермента аргиназы. К чему это может привести?

У ребенка одного года резко снижен уровень мочевины и повышен уровень аммиака. Как можно назвать такое состояние? Объясните возможный механизм изменений.

У больных сахарным диабетом развивается отрицательный азотистый баланс, а с мочой экскретируется повышенное количество мочевины. Почему?

При питании взрослого человека в основном белками растительного происхождения (вегетарианство) наблюдается отрицательный азотистый баланс. Почему?

ПРИЛОЖЕНИЕ Среди множества веществ в организме особенно широко и разнообразно

представлены белки. Нет других веществ с такими уникальными свойствами, позволяющими выполнять широкий спектр функций, причем таких, которые не могут быть выполнены никакими другими веществами организма человека. В этом смысле жизнь действительно зависит от тысяч различных белков. Вот почему белки являются незаменимой составной частью пищевого рациона и исключение их из пищи даже на короткий срок невозможно (для людей разного возраста). Это может привести к различным патологическим состояниям, быстро развивается белковая недостаточность (белковое голодание), последствием которой может быть –гипопротеинемия, снижение синтеза ферментов, гормонов и т.д. Недостаточность в белках в какой-то степени может наблюдаться у людей с особыми потребностями в питании (дети, беременные и кормящие матери, пожилые люди, перенесшие оперативные вмешательства, больные, выздоравливающие и т.д.).

При изучении белкового обмена важно знать, достаточно ли организм получает белков с пищей, а в связи с этим необходимо усвоить следующие понятия: норма белка в питании, пищевая ценность белка (соотношение заменимых и незаменимых аминокислот, содержание всех аминокислот), азотистый баланс (разница между поступлением азота в организм с пищей и выведение его с конечными продуктами обмена) и виды азотистого баланса (азотистое равновесие, положительный, отрицательный).

Источники белков для человека – пищевые продукты животного и растительного происхождения (молоко, рыба, мясо, яйцо, творог, соя, фасоль, горох и т.д.). Организм получает белки либо в нативном или в денатурированном виде, но проходить через клеточные мембраны они не могут, поэтому белки пищи никогда не поступают в состав тканей и органов без предварительного гидролиза (протеолиза) в желудочно-кишечном тракте.

Под действием протеолитических ферментов пищеварительных соков (желудочного, панкреатического, кишечного) белки расщепляются до свободных аминокислот (I этап обмена белков в организме)

Назначение этого процесса:

а) лишение белков видовой и тканевой специфичности; б) обеспечение процесса всасывания, поступления в кровоток, затем в ткани;