75. Метаболизм гликогена. Химизм, локализация, регуляция, биологическое значение.

Гликоген – полисахарид животных и человека. Выполняет резервную функцию. Структурно похож на крахмал, но имеет больше ветвлений за счет альфа 1,6 гликозидных связей (примерно на 10 остатков такое ветвление). В организме содержится около 450 грамм гликогена.

Глюкогеногенез – синтез гликогена для резервного запаса глюкозы-6-фосфата.

1. Поступившая глюкоза фосфорилируется с образованием глюкозо-6-фосфата при участии АТФ.

2. Глюкозо-6-6фосфат изомерезуется в глюкозо-1-фосфат.

3. Образование УДФглюкозы.

4. Наращивание цепи гликогена.

Основные функции глюкозы-6-фосфата депонированной в гликогене.

1. В мышцах идет на окисление по аэробному или анаэробному пути.

2. В жировой ткани по пентозофосфатному пути для накопления НАДФ для восстановительных реакций.

3. В печени при участии глюкозо-6-фосфатазы расщепление на глюкозу и фосфат и поступление в кровоток.

Реакции в тетради.

Регуляция образования и распада гликогена согласована с потребностями организма и выполняется рядом гормонов.

Индуцируют синтез гликогена – инсулин.

Распад – глюкагон, норадреналин.

76. Смотри инсулин.

77. Смотри инсулин.

78. Механизм действия ферментов. Значение образования комплекса фермент-субстрат.

Ферменты – вещества ускоряющие химические реакции без изменения энергии и не затрачиваясь в процессе.

Каждый фермент имеет активный центр и каталитическим участком, который ускоряет химическую реакцию.

Процесс идет через несколько стадий.

1. Взаимодействие Sубстрата с ферментов (Е).S+E=SE

2. Выполнение функций фермента – ускорения реакции и образование Pродукта реакцииSE=SP

3. Распад комплекса фермент-продукт для дальнейшего метаболизма продукта и выполнением ферментом своей основной задачи. SP=S+Р.

79. Механизм мышечного сокращения. Энергосберегающие функции мышцы.

Мышечное сокращение – результат скольжение актиновых и миозиновых волокон относительно друг друга.

Инициация сокращения – обеспечивается потенциалом действия на концевую пластинку двигательного нерва. Происходит высвобождение ацетилхолина и связывание с постсинаптической мембраной и распространение по сарколемме и начала работы Na-KАТФ-азы.

При поступлении сигнала высвобождаются ионы Cа. В результате неактивный тропомиозин становится активным и начинает связывание с миозиновой головки с актином. Далее по типу весельной лодки волокна начинают скользить относительно друг друга.

Механизм сокращения гладких мышц происходит схожим образом, с той лишь разницей, что образуется комплекс Ca-кальмодулин.

Энергообеспечивающие функции мышцы.

При использовании АТФ, она сможет обеспечить всего лишь 0.5 секунд интенсивной работы, для того чтобы мышца выполняла свои функции существует креатинфосфат, энергия распада которого во много раз превышает энергию распада АТФ. Поэтому на начальном этапе происходит работа именно за счет креатинфосфата.

80. Механизм трансформации энергии, высвобождающийся при биологическом окислении. Хемиосмотическая теория Митчела.

При транспорте электронов по цепи передачи электронов (ЦПЭ) энергия выделяется порциями. Выделяют три участка, которые высвобождают достаточно большое количество энергии, необходимое для синтеза АТФ.

Первый этап. Перенос электронов и с НАД и ФАД на кислород с высвобождением 220 кДж/моль.

Второй этап. Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата называют окислительным фосфорилированием.

Протонный градиент и электрический потенциал.

Процесс переноса электронов по ЦПЭ сопровождается перекачкой протонов в межмембранное пространство митохондрий.

Протоны не могут вернуться обратно в матрикс и поэтому создают протонный градиент(в м/м пространстве больше положительно заряженных частиц, а в матриксе – отрицательных) и pH, которое в межмебранном пространстве ниже, чем в матриксе.

Дыхательная цепь.

Переносчики протонов и электронов по дыхательной цепи от субстрата на кислород, являются участниками тканевого дыхания. Каждый последующий переносчик имеет более высокую степень окислительных свойств.

Первым участником переноса электронов и протонов от окисляемого субстрата является НАД зависимая дегидрогеназа, электроны и протоны передаются непосредственно на ФМН (флавинмононуклеотид), а затем пара протонов перекачиваются в межмембранное пространство, а электроны передаются на ФАД (флавинадениннуклеотид).

ФАД окисляет субстрат и выталкивает пару протонов в межмембранное пространство, а электроны передает на убихинон.

Убихинон занимается тем же, выталкивает протоны в межмембранный матрикс, а электроны передает уже на цитохромы, которые передавая с цитохрома bнаc, с цитохромаcнаaa3 и окончательным акцептором электронов служит кислород, к которому присоединяется пару протонов проходящие через АТФ-синтазу из межмембранного пространства.

Строение АТФ-синтазы и синтез АТФ.

АТФ-синтаза – интегральный белок внутренней мембарны митохондрий, состоящий из двух субъединиц F1 иF0.

Гидрофобный F0 погружен в мембрану и фиксирует белок. Активируется при повышенном содержании протонов и образует канал по которому проходят протоны.

Гидрофильный F1 выступает в матрикс и при прохождении протонов по каналу образуется из АДФ и неорганического фосфата АТФ.

Коэффициент окислительного фосфорилирования.

Окисление НАД и транспорт электронов на кислород образует 3 АТФ.

Окисление ФАД и транспорт электронов на кислород образует 2 АТФ.

Коэффициент Р/О называется коэффициентом окислительного фосфорилирования и показывает затраченный фосфат на кислород и количество образовавшегося АТФ.

Разобщение дыхания и фосфорилирования.

Некоторые вещества (динитрофенол, билирубин, дикумарол (антикоагулянт), тироксин) могут переносить протоны из межмембранного пространства в матрикс не используя АТФ-синтазу, в результате чего изменяется протонный градиент. А так же происходит накопление АДФ и снижение АТФ, усиление активности НАД и ФАД, усиление поглощения кислорода, но энергия выделяется в виде тепла.