
- •1. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение.
- •2. Альдостерон, вазопресин. Место и регуляция секреции. Органы – мишени. Биохимические эффекты.
- •3. Антикоагулянты. Представители. Их характеристика. Значение.
- •4. Белки. Химическая природа: состав, уровни структурной организации и типы связей.
- •5. Биогенные амины. Представители и их образование. Значение в организме.
- •6. Биологическая роль атф.
- •7. Биологическая роль белков (функции в организме). Полифункциональность белков. Примеры белков, выполняющих разные функции.
- •8. Биологические мембраны. Динамическая модель (состав, структура, свойства, функции)
- •9. Биологическое значение кальция. Содержание в крови, факторы, воздействующие на его содержание.
- •10. Биологическое окисление. Химизм, виды, локализация в клетке. Значение.
- •11. Биосинтез высших жирных кислот. Необходимые компоненты, локализация процесса в клетке, регуляция, связь с катаболизмом углеводов.
- •12. Биосинтез триацилглицеридов. Локализация, регуляция, мобилизация при голодании, физических нагрузках.
- •13. Биотин. Важнейшие источники. Процессы, в которых он участвует в составе фермента. Возможные причины гиповитаминоза. Биохимические сдвиги при недостаточности.
- •14. Биохимические сдвиги при сахарном диабете. Механизм возникновения гипергликемии.
- •15. Смотри буферные системы и регуляция рН.
- •20. Важнейшие источники витаминов b 2, 3, 5, 6. Коферментные формы, биохимические процессы в которых они участвуют. Гиповитаминоз.
- •21. Важнейшие углеводы пищи. Их переваривание и всасывания. Возможные нарушения. Причины.
- •22. Важнейшие фосфолипиды. Их химическая структура, свойства, биологическое значение. Биосинтез, лимитирующие факторы синтеза (липотропные факторы), возможные нарушения при их недостатке. Сурфактант.
- •23. Виды первичных коагулопатий.
- •24. Витамин а. Принятые названия, коферментная форма, важнейшие источники витамина, процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •27. Витамин д. Важнейшие источники, образование активной формы, процессы в которых он участвует, возможные причины гиповитаминоза, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •28. Витамин е. Химическая природа, коферментная форма, биохимические процессы, возможные причины гиповитаминоза, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •29. Витамин к. Источники, коферментная форма, процессы в которых он участвует, возможные причины гиповитаминоза, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •30. Витамин с. Химическая природа, кофермент, биохимические процессы, в которых он участвует, причины гиповитаминоза, сдвиги биохимические при гиповитаминозе.
- •32. Смотри предыдущий вопрос, тетрадь и все поймешь.
- •33. Высшие жирные кислоты. Источники свободных жирных кислот в крови. Значение вжк. Б Окисление, химизм, локализация в клетке, связь с тканевым дыханием, энергетический эффект.
- •34. Смотри 47.
- •35. Гликогенозы, формы и обуславливающие их молекулярные дефекты.
- •36. Глюкагон. Механизм влияния на глюкогона на метаболизм углеводов, белков, липидов.
- •37. Глюконеогенез. Механизм, гормональный контроль, взаимосвязь глюконеогенеза в печени и гликолиза в мышцах.
- •38. Глюконеогенез. Субстраты, связь с гликолизом (цикл Кори), локализация, биологическое значение. Регуляция.
- •39. Гормон роста. Химическая природа, место и регуляция продукции, органы мишени. Биохимические эффекты.
- •40. Гормоны. Мембранно-внутриклеточный тип действия. Посредники передачи сигнала в клетку.
- •41. Две принципиальные группы, обеспечивающие детоксикацию в печени.
- •42. Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты. Кофементы. Продукты превращения и их значения.
- •43. Желчные кислоты. Представители, химическая форма, предшественник. Значение в организме.
- •44. Эмульгирование жира. Эмульгаторы. Физико-химические свойства, обеспечивающие процесс.
- •46. Смотри 49.
- •47. Белки сыворотки крови. Функция. Содержание. Диагностическое значение результатов лабораторного исследования. Белки острой фазы.
- •48. Инсулин. Химическая природа. Место и регуляция продукции. Органы мишени. Роль в метаболизме.
- •49. Интеграция метаболизма через образование строительных блоков.
- •50. Источники аминокислот в организме. Пищевые белки, критерии их пищевой ценности. Суточная потребность белка.
- •51. Источники аммиака. Пути его обезвреживания.
- •52. Источники аммиака, пути обезвреживания, химизм.
- •53. Источники глюкозы в крови. Основные пути превращения. Регуляция содержания.
- •55. К чему приводит самоускоряющийся процесс пол.
- •56. Как проявляется гипо- и гиперкалиемия. Возможные причины.
- •57. Как реализуется антидиуретический эффект вазопрессина.
- •58. Как регулируется продукция актг. Какие функции он выполняет.
- •59. Как трансформируется энергия, высвобождающаяся при биологическом окислении.
- •60. Какие признаки помогают отнести биологически активное вещество к витаминам и витаминоподобным веществам.
- •62. Какие реакции тромбинообразования зависят от витамина к.
- •63. Смотри предыдущий вопрос.
- •64. Какое вещество является предшественником простациклинов, тромбоксанов.
- •65. Катаболизм гема. Локализация процесса. Конечный продукт. Обезвреживание и выведение биллирубина.
- •66. Катаболизм пуриновых оснований. Молекулярные механизмы нарушения пуринового обмена. Подагра, вторичная гиперурекимия.
- •67. Смотри следующий вопрос.
- •68. Кетоновые тела. Представители, механизм образования в норме, значение. Причины кетонемии (кетонурии). Условия активации образования кетоновых тел, возможные последствия.
- •69. Классификация нарушений гемостаза.
- •70. Сигнальные молекулы Расстояния действия.
- •71. Коагуляционный гемостаз. Компоненты системы. Схема плазмокоагуляции.
- •72. Коллаген. Особенности аминокислотного состава и структуры молекулы. Предшественник его трансформации в коллаген. Значение витамина с. Особенности метаболизма. Основные функции.
- •73. Смотри 123.
- •74. Креатин. Значение для организма. Синтез и дальнейшие превращения. Креатинурия.
- •75. Метаболизм гликогена. Химизм, локализация, регуляция, биологическое значение.
- •76. Смотри инсулин.
- •77. Смотри инсулин.
- •78. Механизм действия ферментов. Значение образования комплекса фермент-субстрат.
- •79. Механизм мышечного сокращения. Энергосберегающие функции мышцы.
- •80. Механизм трансформации энергии, высвобождающийся при биологическом окислении. Хемиосмотическая теория Митчела.
- •81. Механизмы передачи информации в клетку с помощью гормонов.
- •82. Смотри инсулин.
- •83. По какому признаку можно разделить все известные витамины.
- •84. На каком основании полиненасыщенные жирные кислоты относят к витаминоподобным веществам.
- •85. На чем основано разделение аминокислот на глюко- и кетопластинчатые.
- •90. Смотри витамин d.
- •91. Назвать предшественник кортикостероидов, кофактор синтеза.
- •93. Назовите основные азотистые основание фосфатидов. Основные представители.
- •94. Смотри вопрос 9.
- •95. Смотри вопрос 163 и декарбоксилирование аминокислот (42).
- •96. Источники и условия всасывания витамина в 12. Почему в 12 относят к липотропным факторам.
- •97. Смотри вопрос витамин е.
- •98. Смотри тканевое дыхание.
- •99. Гормоны аденогипофиза. Органы мишени. Эффект тиреотропина. Регуляцию его продукции и функции.
- •100. Назовите основной гемоглобин человека.
- •101. Назовите основные пищевые углеводы.
- •102. Назовите основные пищевые углеводы. Суточная потребность в углеводах.
- •103. Смотри вопрос 21.
- •104. Смотри вопрос 195.
- •105. Транспортные формы холестерола. Какие являются атерогенными, а какие антиатерогенными.
- •106. Нарушение обмена аминокислот.
- •107. Смотри предыдущий вопрос.
- •108. Дай бог попасться такому вопросу.
- •109. Нарисовать принципиальный график зависимости скорости (V) от концентрации субстрата (s).
- •110. Смотри вопрос 160.
- •111. Смотри вопрос 71.
- •112. Нейрогипофиз. Гормоны.
- •113. Номенклатура и классификация ферментов. Принцип классификации, характеристика классов. Конкретные примеры реакций, катализируемые различными классами.
- •114. Обмен информацией между клетками. Пути передачи информации. Сигнальные молекулы.
- •115. Общее представление о синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований.
- •116. Смотри вопрос 47.
- •117. Общие и частные пути метаболизма углеводов, липидов, аминокислот. Взаимосвязь процессов.
- •118. Овариальный цикл и соответствующие этапы маточного цикла.
- •119. Окисление глюкозы по основному и анаэробному пути. Химизм. Энергетический эффект. Механизм образования атф.
- •120. Смотри тканевое дыхание.
- •121. Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона на внеклеточную жидкость.
- •122. Смотри вопрос витамин d.
- •123. Определите понятие «кофермент»
- •124. Смотри тканевое дыхание.
- •125. Изоэлектрическая точка. Изоэлектрическое состояние белка.
- •126. Смотри вопрос белки.
- •127. Определить понятие жизнь с позиции бихимии. Назвать задачи биохимии.
- •128. Орнитиновый цикл. Обезвреживание аммиака смотри.
- •129. Основные положения биоэнергетики. Сходство и различие в получении и использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между ними. Роль атф в клетке.
- •130. Основные положения биоэнергетики. Сходство и различие в получении и использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между ними. Роль атф в метаболизме и функции клетки.
- •131. Отчего будет завесить воспринимает ли клетка сигнальный сигнал.
- •132. Охарактеризовать зависимость скорости реакции (реакции первого порядка) от концентрации субстрата, температуры и рН. Графики.
- •133. Охарактеризуйте механизм первично-активного транспорта.
- •134. Продукты декарбоксилирования аминокислот.
- •135. Природа гормонов мозгового и коркового вещества надпочечников.
- •136. Паратгормон и кальцитонин. Регуляция продукции. Клетки-мишени. Эффект на метаболизм.
- •137. Гликемия, патохимия.
- •138. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. Субстрат, ключевые ферменты, две основные ветви процесса, роль тдф, биологическое значение.
- •139. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Химизм. Конечные продукты.
- •140. Смотри вопрос 21.
- •141. Переваривание липидов в жкт. Липотические ферменты. Условия их функционирования. Ресинтез липидов в кишечнике.
- •142. Смотри предыдущий вопрос.
- •149. Катаболизм и анаболизм.
- •150. Понятие об азотистом балансе, как основе для установления потребности в белке. Виды азотистого баланса. Понятие «коэффициент изнашивания». Суточная потребность в белке.
- •151. Понятие об энзимдиагностики. Принцип энзимдиагностики.
- •152. Почему лпвп называют антиантерогенными, а лпнп атерогенными.
- •153. Почему некоторые заболевания почек сопровождаются нарушением кальциевого обмена.
- •154. Смотри тканевое дыхание.
- •155. Почему при механической желтухе снижается свертываемость крови.
- •156. Смотри ферменты.
- •161. Смотри белки.
- •162. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, проферменты, их активация.
- •163. Реакции дезаминирования, переаминирования, непрямого дезаминирования и восстановительного аминирования. Схемы процессов, ферменты, значение.
- •165. Смотри следующий вопрос.
- •166. Регуляция обмена липидов. Роль гормонов. Метаболизм липидов при стрессовых ситуациях. Зависимость от длительности стрессового сдвига.
- •167. Регуляция объема внеклеточной жидкости.
- •168. Регуляция осмотического давления во внеклеточной жидкости.
- •169. Регуляция рН во внеклеточной жидкости. Буферные системы.
- •170. Роль гипоталамуса во взаимодействии нервной и эндокринной систем. Либерины. Статины. Регуляция их продукции и их функции. Представители. Органы-мишени. Эффекты.
- •171. Карнитин. Роль в окислении жк.
- •172. Роль печени в метаболизме белков, жиров, углеводов.
- •173. Перечислить образование над в гликолизе.
- •174. Синтез высших жирных кислот. Связь с метаболизмом углеводов. Регуляция синтеза.
- •175. Стеатореи. Определение, виды, биохимические признаки стеатореи. Дифференциация.
- •176. Структура и функции полимеров соединительной ткани. Гликозаминогликаны, протеогликаны, фибронектин.
- •177. Смотри тканевое дыхание.
- •178. Суточная потребность в белках. Критерии пищевой ценности белков. Переваривание и всасывание белков
- •179. Смотри вопрос 6.
- •180. Сформулируйте понятие антивитамины, принцип их классификации. Назвать витамины, которые предотвращают тромбообразование. Механизмих действия.
- •181. Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.
- •182. Смотри рисунки и вопрос 71.
- •183. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот (гипераминоацидемия и гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта аминокислот, вторичные аминоацидурии).
- •184. Типы дегидрирования окисляемых субстратов.
- •185. Типы пищевых жиров, их источники, суточная потребность в липидах.
- •186. Тироксин. Химическая природа, синтез, место регуляции и продукции. Органы мишени. Механизм влияния на метаболизм, эффекты.
- •187. Смотри вопрос 80.
- •188. Тканевой липолиз. Химизм. Ферменты: активаторы и ингибиторы процесса.
- •189. Транспортные формы липидов в крови. Название. Состав. Место образования.
- •190. Ферментативная кинетика. Как с помощью графика определить конкурентное торможение от неконкурентного. Сделать графики.
- •191. Ферментативная кинетика, как выражают скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество фермента.
- •192. Ферменты. Биологическая роль. Химическая природа. Структурно-функциональная организация. Типы коферментов. Примеры.
- •194. Фолиевая, смотри вопрос 89.
- •195. Холестерол. Пути использования. Источники. Транспорт кровью. Выведение из организма.
- •196. Холестерол. Химическая природа. Источники. Биологическое значение. Содержание в крови. Метаболизм в печени. Транспортные формы.
- •197. Смотри вопрос анаэробный и аэробный гликолиз.
- •198. Чем обусловлена растворимость белков?
- •199. Чем обусловлена тромборезистентность эпителия кровеносного сосуда.
- •200. Чем обусловлено движение протонов по дыхательной цепи.
- •201. Чем обусловлены врожденные пороки метаболизма. Примеры.
- •203. Чем сдерживается скорость свободнорадикального окисления.
44. Эмульгирование жира. Эмульгаторы. Физико-химические свойства, обеспечивающие процесс.
Эмульгирование жиров.
Поступающие в составе липидов жиры составляют 90%. Действию водорастворимых ферментов они подвергнутся не могут, поэтому действию панкреатической липазы предшествует эмульгирование. Эмульгирование (смешивание жиров в воде) – происходит в тонком кишечнике под действием солей желчных кислот (представляют собой амфифильное соединение, то есть имеют и лиофильнкю часть и гидрофильную). Желчные кислоты снижают поверхностное натяжение и превращают большую каплю жира во множество мелких. Подобное дробление увеличивает площадь поверхности фазы жир/вода, что ускоряет гидролиз жира панкреатической липазой.
46. Смотри 49.
47. Белки сыворотки крови. Функция. Содержание. Диагностическое значение результатов лабораторного исследования. Белки острой фазы.
Физико-химические свойства крови.
Плазма (48-63%) состоит из
Плазмы крови (90-93%)
Сухой остаток (7-10%)
Форменные элементы крови (37-52%)
Эритроциты, лейкоциты, тромбоциты
Для выделения сыворотки необходим стабилизатор, в качестве которого используют либо цитрат натрия, либо щавелевокислый калий. В результате действия стабилизатора, тромб не образуется из-за связывания ионов Са.
Жесткая константа – 65-85 г. Белка.
Функции белков крови
Поддержание pHв пределах 7.38-7.42 (буферная функция).
Альбумин преальбумин, тироксинсвязывающий белок, ретинолсвязывающий белок, транскобаламиды, транстиретин, транскортин, трансферрин церуллоплазмин, гемопексин, гаптоглобин, липопротеины выполняют транспортную функцию.
Определяют вязкость крови, а значит гемодинамику в организме.
Резерв аминокислот в организме.
Иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, альфа-1-антитрипсин выполняют защитную функцию.
Методом электрофореза (на ацетилцеллюлозе) удается выявить 5 фракций.
Альбумины (55-65%)
Альфа-1-глобулины (2-4%)
Альфа-2-глобулины (6-12%)
Бета-глобулины (8-12%)
Гамма-глобулины (12-22%)
Классификация белков плазмы крови.
Транстиретин (преальбумин) – тироксинсвязывающий альбумин, это белок острой фазы, может связывать ретинол, тироксин, трийодтиронин. Появление этого белка наблюдается при циррозах, гепатитах, нефротическом синдроме. Содержание 0.18-0.37 г/л.
Альбумин – Молекулярная масса 69 кДа, концентрация 40-50 г/л, в сутки синтезируется 12 граммов, содержит множество дикарбоновых кислот и способностью удерживать анионы (Са, Cu, Zn). В плазме 40% представлено альбумином и определяет осмотический объем на 75-80%. В межклеточной жидкости 60% (меньше чем в крови из-за объема межклеточной жидкости).
При понижении концентрации альбумина в крови, происходит снижение почечного кровотока, активируется ренин-ангиотензин-альдостерон система и обеспечивается восстановление объема крови, если этого не происходит, то смещается равновесие и образуется отек из-за перераспределения альбумина в межклеточную жидкость вместе с оставшимися ионами Na, которые удерживают воду. Снижение альбумина может возникать из-за цирроза печени, катаболических реакциях, ожогах, сепсисах. Понижение альбумина вызывает повышение проницаемости стенок капилляров и понижению АД, в результате которого может развиться шок.
Альбумин – важнейший транспортный белок, осуществляет транспорт желчных кислот, билирубина, стероидов, йодтиронинов, лекарственные вещества (сульфаниламиды, барбитураты, салицилаты).
Глобулины. Хуже растворимы в воде, имеют более высокую молекулярную массу.
Фракция Альфа-1-глобулины.
Альфа-1-антитрипсин – концентрация 2.5 г/л. Ингибирует ряд протеаз, в частности эластазу, которая разрушает легочную ткань (при недостатке А-1Антитрипсина развивается эмфизема, гепатит). Снижает активность протеиназ (трипсин, химотрипсин, калликреин, плазмин). Содержание белка повышается при травмах и заболеваниях.
Альфа-1- кислый гликопротеин – тормозит активность протеолитических ферментов, концентрация 0.2-0.4 г/л, уровень падает при поражениях печени, опухолях, воспалениях, беременности.
Альфа-1-гликопротеин – частвует в транспорте тестостерона и прогестерона. Возрастает в острую фазу заболеваний печени (цирроз печени). Концентрация 0.5-1.4 г/л.
Альфа-1-фетопротеин – белок обнаруживающийся в плазме плода, который образуется в печени и желточном мешке. Способен связывать эстрогены от избыточного их влияния на плод. Имеет место для диагностики рака печени и яичка, так как опухолевые клетки начинают его продуцировать.
Фракция Альфа-2-глобулины.
Гаптоглобин – белок, экономящий железо и щадящий почки (с) Галян С.Л. Образует скомплекс со свободным гемоглобином, который не способен фильтроваться через почечную капсулу из-за высокой молекулярной массы. Является белком острой фазы и его снижение имеет место в гемолитической анемии. Концентрация белка 0-0.35 г/л.
Альфа-2-макроглобулин – цинкосодержащий гликопротеин с огромной молекулярной массой (820 кДа), содержание в плазме 2-3 г/л. Ингибирует трипсин, химотрипсин, тромбин, калликреин, плазмин. Содержание увеличивается при циррозе, нефротическом синдроме. Уменьшается при сахарном диабете.
Церрулоплазмин – медьсодержащий белок. Окисляет двухвалентное железо до трёхвалентного для его дальнейшего транспорта трансферрином. Синтез увеличивается при беременности, остром воспалении, холестазе, артрите, хроническом гепатите. Концентрация 0.25-0.45 г/л.
Фракция Бета-глобулинов.
Трансферрин – гликопротеид, самый главный транспортер трехвалентного железа. Содержание увеличивается при беременностях, железодефицитных анемиях. Снижается при циррозах, нефротическом синдроме, отравлении железом, белковом голодании. Концентрация 1.6-2.8 г/л.
Гемопексин – связывает и транспортирует гем в клетки ретикулоэндотелиальной системы. Содержание падает при гемолитической анемии, нефротическом синдроме. Увеличивается при воспалении. Концентрация 0.85 г/л.
Белки Гамма-фракции.
Синтезируются в ответ на попадание антигенов в организм и обладают определённой специализацией. Выделяют пять классов А, Е, G,D,M.
Иммуноглобулины G– 75% от общего числа иммуноглобулинов, эффективно связывают и инактивируют чужеродные частицы и микроорганизмы, а также единственный класс, который проникает через плацентарный барьер и способен защищать плод в утробном периоде.
Иммуноглобулины A– содержатся в секрете желез и препятствуют проникновению чужеродных веществ в организм.
Иммуноглобулины Е – содержатся на поверхности тучных клеток и ответственны за выполнение аллергических реакциях. Гипо- и гиперпродукция вызывает болезни типа бронхиальной астмы, крапивницы, белковых тел Бенс-Джонса.
Иммуноглобулины М – образуют пентамеры (форма снежинки), обнаруживаются на ранних стадиях иммунного ответа.
Иммуноглобулины D– выполняют роль рецепторов у И-лимфоцитов. Функция до конца не выяснена.
Белки острой фазы – это белки, содержание которых увеличивается во время воспалительных процессов, травмах, ожогах, инфаркте миокарда.
Основной индуктор синтеза таких белков – интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок (СРБ, взаимодействует с С-полисахаридами пневмококков), альфа-1-антитрипсин (инактивирует некоторые протеазы), гаптоглобин, альфа-1-кислый гликопротеин, фибриноген.