
- •4. Функции белков
- •11. Перечислить задачи биохимии.
- •35.На чем состоят особенности фибрил бел.
- •36.Принцыпы клласификаций сложных белков.
- •38. Назвать азотистые основания
- •45)Номенклатура и классификация ферментов.
- •47.Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.
- •73. Назвать основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофами, связь между теми и другими.
- •74. Сформулировать понятие макроэргическая связь, макроэргическое соединение. Виды работ совершаемые живыми организмами. Связь с окислительно-восстановительными процессами.
- •75 Особенности биологического окисления, его виды.
- •76. Тканевое дыхание. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация.
- •80)Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряжённфм фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопряжающим фактором.
- •81)Определить понятие «Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования». Разобщающие факторы.
- •82)Субстратное фосфорилирование. Биологическое значение, примеры.
- •88) Что называют макроэргом.
- •91. Определить поняти биологическое ок-е
- •96) Назвать главные составные компоненты мембран, охарактеризовать липидный бислой.
- •97)Типы черезмембранного переноса вещества, простая и облегчённая диффузия.
- •98)Активный транспорт веществ через клетку.
- •102.Превращения глюкозы в тканях
- •Реакции цикла Кребса
- •103.Источник углеводов в питании человека — преимущественно пища
- •105.Гликогенолиз
- •106.Регуляция содержания глюкозы в крови
- •107. Инсулин.
- •112. Биохимические сдвиги сахарный диабет
- •113. Кетоновые тела.
- •114. Глюконеогенез
- •120. Типы пищевых жиров, их источники, потребность в липидах.
- •121. Биологическая роль липидов.
- •122. Механизмы эмульгирования липидов, значение процесса для их усвоения.
- •123. Липолитические ферменты пищеварительного тракта, условия их функционирования.
- •124. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов.
- •125. Всасывание продуктов переваривания липидов, их превращения в слизистой кишечника и транспорт.
- •126. Транспортные формы липидов, места их образования.
- •127. Образование и транспорт триглицеридов в организме.
- •129. Холестерол: источники, транспорт, утилизация. Гиперхолестероемия: причины, связь с холестерозом, биохимия атеросклероза, биохимические основы лечения гиперхолестеролэмии и атеросклероза.
- •130. Важнейшие фосфолипиды, биосинтез, биологическая роль. Сурфактант.
- •131. Регуляция обмена липидов.
- •132. Механизм влияния инсулина на содержание липидов.
- •136.Стеаторея: определение, формы, различающиеся по происхождению. Дифференциация патогенной и панкреатической стеаторей.
- •137. Дифференциация энтерогенной и других видов стеаторей.
- •138. Биохимические признаки стеатореи.
- •139. Типы гиперлипопротеинемии по данным биохитмического исследования сыворотки крови, мочи. Молекулярные дефекты.
- •140. Типы гиполипопротеинемий (синдром Базен-Корнцвейга, болезнь Тэнжи, болезнь Норума)
- •212. Какие биологически активные соединения можно назвать гормонами.
- •213. В какой последовательности взаимодействуют гомоны в управлении метаболизмом.
- •214. Назовите нейрогормоны гипофиза, и их органы мишени.
- •216. Как регулируется актг.
- •217. Назовите гонадотропные гормоны.
- •219. Как регулируется продукция поратгормонаи кальцитонина.
- •220. Охарактеризуйте природу гормонов надпочечников.
- •221. Опишите гормональную регуляцию овогенеза.
- •222. Раскажите об эксекреторной и инкреторной функции семенников.
- •223. Расскажите о биологическом значении поджелудочной железы.
- •290-291 Назвать 6 основных патологических состояний/назвать причины и лабораторные показатели…
- •314. Механизм сокращения мышцы
- •315. Соединительная ткань и структурой и свойствами ее основных компонентов.
- •317. Состав нервной ткани
- •318.Метаболизм нервной ткани
- •319.Проведение нервного импульса
11. Перечислить задачи биохимии.
1) строение и функции молекул живого;
2) структуру и функции надмолекулярных образований;
3) механизмы поступления во внутреннюю среду пластических и биологически активных материалов;
4) механизмы высвобождения, накопления и использования энергии;
5) механизмы воспроизведения.
13. Сформулировать понятие Белковая молекула.
неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.
15. Написать структурню форму Гл и Ал.
H2N-CH-CO(Гл)-NH-CH-COOH(Ал)
СН3
18. Классиф аминокислот.
Алифатические ам
Окксиаминокислоты
Декарбоновые ам
Двуосновные ам
Аромотические ам
Серусодержащие ам
19.Назвать Глюко- и Кетоплатические
Глюко- Гл, Ал,Сер, Треон, Вал, Арги, Гистид, Аспар и Глутам к-ты
Кето – Лей, Изолей. Тиро, Фенилал,
20. Замениые незаменимые
Незаменимые Гис, Лей, Изолей, Лез, Мети, Фенил, Трео, Трпт, Вал.
22.Определить понятие Денатурация
— следствие разрыва слабых связей, ведущего к разрушению вторичной и третичной структур. Денатурирующие агенты' высокие температуры, кислоты и основания, органические растворители мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).
23. Назвать пределы малекулярных массы
Однацепочные-от 10 до 100 кДа
Многоцепочные – от 50 до 1000 кДа
24. Назвать виды белков отличающие по трет.
Фибрилярные и глобулярные
26. Какие функциональные группы обуславливают Амфолитную природу.
Зависит от наличия кислых и основных групп в боковых цепях и от их распределения.
27. Чем обусловленны Элекролитические св-ва
В основной среде молекулы ведут себя как полианионы с отрицательным, а в кислой как полионы с положительным сумарным зарядом.На этом свойстве основан анализ их смеси – электрофарез.
29. Чем обусловлена растворимость.
Зависит от рН рас-ра , природы растворителя. Концентрации элекролита, и от структуры белка.
31. На чем основана принятая классификация белков.
По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые — еще и другие структуры.
33.На чем основанно разделение простых белков.
Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой.
34.Назвать отличие альбуминов и тд.
Альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония; глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
Гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства; протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;